Sujet : « BIOCHIMIE DU SANG. PLASMA SANGUIN : COMPOSANTS ET LEURS FONCTIONS. MÉTABOLISME DES ÉRYTHROCYTES. L'IMPORTANCE DE L'ANALYSE BIOCHIMIQUE DU SANG EN CLINIQUE"

1. Protéines du plasma sanguin : rôle biologique. Contenu des fractions protéiques dans le plasma. Modifications de la composition protéique du plasma dans des conditions pathologiques (hyperprotéinémie, hypoprotéinémie, dysprotéinémie, paraprotéinémie).
2. Protéines de la phase aiguë de l'inflammation : rôle biologique, exemples de protéines.
3. Fractions lipoprotéiques du plasma sanguin : caractéristiques de composition, rôle dans l'organisme.
4. Immunoglobulines du plasma sanguin : principales classes, schéma structurel, fonctions biologiques. Interférons : rôle biologique, mécanisme d'action (schéma).
5. Enzymes du plasma sanguin (sécrétoires, excrétrices, indicatrices) : valeur diagnostique de l'étude de l'activité des aminotransférases (ALT et AST), de la phosphatase alcaline, de l'amylase, de la lipase, de la trypsine, des isoenzymes lactate déshydrogénase, de la créatine kinase.
6. Composants sanguins non protéiques azotés (urée, acides aminés, acide urique, créatinine, indican, bilirubine directe et indirecte) : structure, rôle biologique, valeur diagnostique de leur détermination dans le sang. Concept d'azotémie.
7. Composants organiques du sang sans azote (glucose, cholestérol, acides gras libres, corps cétoniques, pyruvate, lactate), valeur diagnostique de leur détermination dans le sang.
8. Caractéristiques de la structure et de la fonction de l'hémoglobine. Régulateurs de l'affinité de l'hémoglobine pour l'O2. Formes moléculaires de l'hémoglobine. Dérivés de l'hémoglobine. Valeur clinique et diagnostique de la détermination de l'hémoglobine dans le sang.
9. Métabolisme érythrocytaire : rôle de la glycolyse et de la voie des pentoses phosphates dans les érythrocytes matures. Glutathion : rôle dans les globules rouges. Systèmes enzymatiques impliqués dans la neutralisation des espèces réactives de l’oxygène.
10. La coagulation sanguine comme cascade d'activation de proenzymes. Voies de coagulation interne et externe. La voie générale de la coagulation sanguine : activation de la prothrombine, conversion du fibrinogène en fibrine, formation de polymère de fibrine.
11. Participation de la vitamine K à la modification post-traductionnelle des facteurs de coagulation sanguine. Dicumarol comme antivitamine K.

30.1. Composition et fonctions du sang.

Sang- tissu mobile liquide circulant dans un système fermé de vaisseaux sanguins, transportant divers produits chimiques vers les organes et les tissus et intégrant les processus métaboliques se produisant dans diverses cellules.

Le sang est constitué de plasma Et éléments façonnés (érythrocytes, leucocytes et plaquettes). Sérum sanguin diffère du plasma en l’absence de fibrinogène. 90 % du plasma sanguin est de l'eau, 10 % sont un résidu sec, qui comprend des protéines, des composants azotés non protéiques (azote résiduel), des composants organiques sans azote et des minéraux.

30.2. Protéines du plasma sanguin.

Le plasma sanguin contient un mélange complexe à plusieurs composants (plus de 100) de protéines qui diffèrent par leur origine et leur fonction. La plupart des protéines plasmatiques sont synthétisées dans le foie. Immunoglobulines et un certain nombre d'autres protéines protectrices par les cellules immunocompétentes.

30.2.1. Fractions protéiques. En relargant les protéines plasmatiques, les fractions d'albumine et de globuline peuvent être isolées. Normalement, le rapport de ces fractions est de 1,5 à 2,5. L'utilisation de la méthode d'électrophorèse sur papier permet d'identifier 5 fractions protéiques (par ordre décroissant de vitesse de migration) : albumines, α1 -, α2 -, β- et γ-globulines. Lors de l'utilisation de méthodes de fractionnement plus fines, toute une gamme de protéines peuvent être isolées dans chaque fraction, à l'exception de l'albumine (contenu et composition des fractions protéiques du sérum sanguin, voir Figure 1).

Image 1.Électrophérogramme des protéines du sérum sanguin et composition des fractions protéiques.

Albumine- des protéines d'un poids moléculaire d'environ 70 000 Da. En raison de leur hydrophilie et de leur teneur élevée dans le plasma, ils jouent un rôle important dans le maintien de la pression artérielle colloïdale-osmotique (oncotique) et dans la régulation des échanges de fluides entre le sang et les tissus. Ils remplissent une fonction de transport : ils transportent des acides gras libres, des pigments biliaires, des hormones stéroïdes, des ions Ca2+ et de nombreux médicaments. Les albumines constituent également une réserve d’acides aminés riche et rapidement disponible.

α 1-Globulines :

• Acide α 1-glycoprotéine (orosomucoïde) - contient jusqu'à 40% de glucides, son point isoélectrique est en milieu acide (2.7). La fonction de cette protéine n’est pas entièrement établie ; on sait que dans les premiers stades du processus inflammatoire, l'orosomucoïde favorise la formation de fibres de collagène au site de l'inflammation (Ya. Musil, 1985).
• α 1 - Antitrypsine - inhibiteur d'un certain nombre de protéases (trypsine, chymotrypsine, kallicréine, plasmine). Une diminution congénitale de la teneur en α1-antitrypsine dans le sang peut être un facteur de prédisposition aux maladies bronchopulmonaires, car les fibres élastiques du tissu pulmonaire sont particulièrement sensibles à l'action des enzymes protéolytiques.
• Protéine liant le rétinol transporte la vitamine A liposoluble.
• Protéine liant la thyroxine - lie et transporte les hormones thyroïdiennes contenant de l'iode.
• Transcortine - lie et transporte les hormones glucocorticoïdes (cortisol, corticostérone).

α 2 -Globulines :

• Haptoglobines (25 % d'α2-globulines) - forment un complexe stable avec l'hémoglobine qui apparaît dans le plasma à la suite de l'hémolyse intravasculaire des érythrocytes. Les complexes haptoglobine-hémoglobine sont absorbés par les cellules RES, où les chaînes d'hème et de protéines subissent une dégradation et où le fer est réutilisé pour la synthèse de l'hémoglobine. Cela empêche le corps de perdre du fer et de causer des dommages à l’hémoglobine des reins.
• Céruloplasmine - une protéine contenant des ions cuivre (une molécule de céruloplasmine contient 6 à 8 ions Cu2+), qui lui confèrent une couleur bleue. C'est une forme de transport des ions cuivre dans le corps. Il possède une activité oxydase : il oxyde Fe2+ en Fe3+, ce qui assure la liaison du fer par la transferrine. Capable d'oxyder les amines aromatiques, participe au métabolisme de l'adrénaline, de la noradrénaline et de la sérotonine.

β-globulines :

• Transferrine - la protéine principale de la fraction β-globuline, est impliquée dans la fixation et le transport du fer ferrique dans divers tissus, notamment les tissus hématopoïétiques. La transferrine régule les niveaux de Fe3+ dans le sang et prévient l’accumulation excessive et la perte dans l’urine.
• Hémopexine - lie l'hème et empêche sa perte par les reins. Le complexe hème-hémopexine est extrait du sang par le foie.
• Protéine C-réactive (CRP) - une protéine capable de précipiter (en présence de Ca2+) le C-polysaccharide de la paroi cellulaire du pneumocoque. Son rôle biologique est déterminé par sa capacité à activer la phagocytose et à inhiber le processus d'agrégation plaquettaire. Chez les personnes en bonne santé, la concentration plasmatique de CRP est négligeable et ne peut être déterminée par les méthodes standards. Au cours d'un processus inflammatoire aigu, elle augmente plus de 20 fois ; dans ce cas, la CRP est détectée dans le sang. L'étude de la CRP présente un avantage par rapport aux autres marqueurs du processus inflammatoire : détermination de l'ESR et comptage du nombre de leucocytes. Cet indicateur est plus sensible, son augmentation se produit plus tôt et après récupération, il revient à la normale plus rapidement.

Y-globulines :

• Immunoglobulines (IgA, IgG, IgM, IgD, IgE) sont des anticorps produits par l’organisme en réponse à l’introduction de substances étrangères ayant une activité antigénique. Pour plus d'informations sur ces protéines, voir 1.2.5.

30.2.2. Modifications quantitatives et qualitatives de la composition protéique du plasma sanguin. Dans diverses conditions pathologiques, la composition protéique du plasma sanguin peut changer. Les principaux types de changements sont :

• Hyperprotéinémie - augmentation de la teneur en protéines plasmatiques totales. Causes : perte de grandes quantités d'eau (vomissements, diarrhée, brûlures étendues), maladies infectieuses (dues à une augmentation de la quantité de y-globulines).
• Hypoprotéinémie - diminution de la teneur en protéines totales du plasma. On l'observe dans les maladies du foie (dues à une synthèse protéique altérée), des maladies rénales (dues à la perte de protéines dans l'urine) et pendant le jeûne (dues à un manque d'acides aminés pour la synthèse des protéines).
• Dysprotéinémie - modification du pourcentage de fractions protéiques avec une teneur normale en protéines totales dans le plasma sanguin, par exemple une diminution de la teneur en albumine et une augmentation de la teneur en une ou plusieurs fractions de globuline dans diverses maladies inflammatoires.
• Paraprotéinémie - l'apparition dans le plasma sanguin d'immunoglobulines pathologiques - des paraprotéines qui diffèrent des protéines normales par leurs propriétés physicochimiques et leur activité biologique. De telles protéines comprennent, par exemple, cryoglobulines, formant des précipités les uns avec les autres à des températures inférieures à 37 ° C. Les paraprotéines se trouvent dans le sang avec la macroglobulinémie de Waldenström, avec le myélome multiple (dans ce dernier cas, elles peuvent surmonter la barrière rénale et se retrouvent dans l'urine sous forme de protéines de Bence-Jones). La paraprotéinémie s'accompagne généralement d'une hyperprotéinémie.

30.2.3. Fractions lipoprotéiques du plasma sanguin. Les lipoprotéines sont des composés complexes qui transportent les lipides dans le sang. Ils comprennent: noyau hydrophobe contenant des triacylglycérols et des esters de cholestérol, et coquille amphiphile, formé de phospholipides, de cholestérol libre et d'apoprotéines (Figure 2). Le plasma sanguin humain contient les fractions suivantes de lipoprotéines :

Figure 2. Schéma de la structure des lipoprotéines du plasma sanguin.

• Lipoprotéines de haute densité ou α-lipoprotéines , car lors de l'électrophorèse sur papier, ils se déplacent avec les α-globulines. Ils contiennent de nombreuses protéines et phospholipides et transportent le cholestérol des tissus périphériques vers le foie.
• Lipoprotéines de basse densité ou β-lipoprotéines , car lors de l'électrophorèse sur papier, ils se déplacent avec les β-globulines. Riche en cholestérol ; le transporter du foie vers les tissus périphériques.
• Lipoprotéines de très basse densité ou pré-β-lipoprotéines (situé sur l'électrophérogramme entre les α- et β-globulines). Ils servent de forme de transport des triacylglycérols endogènes et sont des précurseurs des lipoprotéines de basse densité.
• Chylomicrons - électrophorétiquement immobile ; sont absents dans le sang prélevé à jeun. Ils constituent une forme de transport de triacylglycérols exogènes (alimentaires).

30.2.4. Protéines de la phase aiguë de l'inflammation. Ce sont des protéines dont la teneur augmente dans le plasma sanguin lors d'un processus inflammatoire aigu. Il s'agit par exemple des protéines suivantes :

1. haptoglobine ;
2. céruloplasmine ;
3. Protéine C-réactive ;
4. α 1-antitrypsine ;
5. fibrinogène (composant du système de coagulation sanguine; voir 30.7.2).

Le taux de synthèse de ces protéines augmente principalement en raison d'une diminution de la formation d'albumine, de transferrine et d'albumine (une petite fraction de protéines plasmatiques qui a la plus grande mobilité lors de l'électrophorèse sur disque, et qui correspond à la bande sur l'électrophérogramme devant albumine), dont la concentration diminue lors d'une inflammation aiguë.

Le rôle biologique des protéines de la phase aiguë : a) toutes ces protéines sont des inhibiteurs des enzymes libérées lors de la destruction cellulaire et préviennent les lésions tissulaires secondaires ; b) ces protéines ont un effet immunosuppresseur (V.L. Dotsenko, 1985).

30.2.5. Protéines protectrices dans le plasma sanguin. Les protéines qui remplissent une fonction protectrice comprennent les immunoglobulines et les interférons.

Immunoglobulines (anticorps) - un groupe de protéines produites en réponse à des structures étrangères (antigènes) pénétrant dans l'organisme. Ils sont synthétisés dans les ganglions lymphatiques et la rate par les lymphocytes B. Il existe 5 classes immunoglobulines- IgA, IgG, IgM, IgD, IgE.

Figure 3. Schéma de la structure des immunoglobulines (la région variable est représentée en gris, la région constante n'est pas ombrée).

Les molécules d’immunoglobuline ont un plan structurel unique. L'unité structurelle de l'immunoglobuline (monomère) est formée de quatre chaînes polypeptidiques reliées entre elles par des liaisons disulfure : deux lourdes (chaînes H) et deux légères (chaînes L) (voir Figure 3). Les IgG, IgD et IgE sont, en règle générale, des monomères dans leur structure, les molécules d'IgM sont constituées de cinq monomères, les IgA sont constituées de deux unités structurelles ou plus ou sont des monomères.

Les chaînes protéiques qui composent les immunoglobulines peuvent être divisées en domaines spécifiques ou zones présentant certaines caractéristiques structurelles et fonctionnelles.

Les régions N-terminales des chaînes L et H sont appelées région variable (V), car leur structure est caractérisée par des différences significatives entre les différentes classes d'anticorps. Au sein du domaine variable, il existe 3 régions hypervariables, caractérisées par la plus grande diversité de séquences d'acides aminés. C'est la région variable des anticorps qui est responsable de la liaison des antigènes selon le principe de complémentarité ; la structure primaire des chaînes protéiques de cette région détermine la spécificité des anticorps.

Les domaines C-terminaux des chaînes H et L ont une structure primaire relativement constante au sein de chaque classe d'anticorps et sont appelés région constante (C). La région constante détermine les propriétés des différentes classes d'immunoglobulines, leur répartition dans l'organisme et peut participer au déclenchement des mécanismes provoquant la destruction des antigènes.

Interférons - une famille de protéines synthétisées par les cellules de l'organisme en réponse à une infection virale et ayant un effet antiviral. Il existe plusieurs types d'interférons qui ont un spectre d'action spécifique : leucocytaire (interféron α), fibroblastique (interféron β) et immunitaire (interféron γ). Les interférons sont synthétisés et sécrétés par certaines cellules et exercent leur effet en affectant d'autres cellules, à cet égard ils sont similaires aux hormones. Le mécanisme d'action des interférons est illustré à la figure 4.

Graphique 4. Le mécanisme d'action des interférons (Yu.A. Ovchinnikov, 1987).

En se liant aux récepteurs cellulaires, les interférons induisent la synthèse de deux enzymes - la 2",5"-oligoadénylate synthétase et la protéine kinase, probablement en raison de l'initiation de la transcription des gènes correspondants. Les deux enzymes résultantes présentent leur activité en présence d’ARN double brin, et ce sont ces ARN qui sont les produits de réplication de nombreux virus ou sont contenus dans leurs virions. La première enzyme synthétise les 2",5"-oligoadénylates (de l'ATP), qui activent la ribonucléase I cellulaire ; la deuxième enzyme phosphoryle le facteur d'initiation de la traduction IF2. Le résultat final de ces processus est l'inhibition de la biosynthèse des protéines et de la reproduction du virus dans la cellule infectée (Yu.A. Ovchinnikov, 1987).

30.2.6. Enzymes du plasma sanguin. Toutes les enzymes contenues dans le plasma sanguin peuvent être divisées en trois groupes :

1. enzymes sécrétoires - synthétisés dans le foie et libérés dans le sang, où ils remplissent leur fonction (par exemple, facteurs de coagulation sanguine) ;
2. enzymes excrétrices - synthétisés dans le foie, normalement excrétés dans la bile (par exemple, la phosphatase alcaline), leur teneur et leur activité dans le plasma sanguin augmentent lorsque l'écoulement de la bile est altéré ;
3. enzymes indicatrices - sont synthétisés dans divers tissus et pénètrent dans la circulation sanguine lorsque les cellules de ces tissus sont détruites. Différentes enzymes prédominent dans différentes cellules. Ainsi, lorsqu'un organe particulier est endommagé, des enzymes caractéristiques de celui-ci apparaissent dans le sang. Cela peut être utilisé pour diagnostiquer des maladies.

Par exemple, si les cellules hépatiques sont endommagées ( hépatite) l'activité de l'alanine aminotransférase (ALT), de l'aspartate aminotransférase (ACT), de l'isoenzyme lactate déshydrogénase LDH5, de la glutamate déshydrogénase et de l'ornithine carbamoyltransférase augmente dans le sang.

Lorsque les cellules du myocarde sont endommagées ( crise cardiaque) dans le sang, l'activité de l'aspartate aminotransférase (ACT), de l'isoenzyme lactate déshydrogénase LDH1 et de l'isoenzyme créatine kinase MB augmente.

Lorsque les cellules pancréatiques sont endommagées ( pancréatite) l'activité de la trypsine, de l'α-amylase et de la lipase augmente dans le sang.

30.3. Composants azotés non protéiques du sang (azote résiduel).

Ce groupe de substances comprend : l'urée, l'acide urique, les acides aminés, la créatine, la créatinine, l'ammoniac, l'indican, la bilirubine et d'autres composés (voir Figure 5). La teneur en azote résiduel du plasma sanguin des personnes en bonne santé est de 15 à 25 mmol/l. Une augmentation du taux d’azote résiduel dans le sang est appelée azotémie . Selon la cause, l'azotémie est divisée en rétention et production.

Azotémie de rétention se produit en cas de violation de l'excrétion des produits du métabolisme azoté (principalement l'urée) dans l'urine et est caractéristique d'une insuffisance rénale. Dans ce cas, jusqu’à 90 % de l’azote non protéique présent dans le sang est de l’azote uréique au lieu de 50 % normalement.

Azotémie productive se développe lorsqu'il y a un apport excessif de substances azotées dans le sang en raison d'une dégradation accrue des protéines tissulaires (jeûne prolongé, diabète sucré, blessures et brûlures graves, maladies infectieuses).

La détermination de l'azote résiduel est effectuée dans un filtrat de sérum sanguin exempt de protéines. Suite à la minéralisation du filtrat exempt de protéines lorsqu'il est chauffé avec du H2 SO4 concentré, l'azote de tous les composés non protéiques est converti sous la forme (NH4)2 SO4. Les ions NH4 + sont dosés à l'aide du réactif de Nessler.

• Urée - le principal produit final du métabolisme des protéines dans le corps humain. Il se forme à la suite de la neutralisation de l'ammoniac dans le foie et est excrété par les reins. Par conséquent, la teneur en urée dans le sang diminue en cas de maladies du foie et augmente en cas d'insuffisance rénale.
• Acides aminés- pénètrent dans la circulation sanguine lorsqu'ils sont absorbés par le tractus gastro-intestinal ou sont des produits de la dégradation des protéines tissulaires. Dans le sang des personnes en bonne santé, l'alanine et la glutamine prédominent parmi les acides aminés qui, avec leur participation à la biosynthèse des protéines, sont des formes de transport de l'ammoniac.
• Acide urique- le produit final du catabolisme des nucléotides puriques. Son contenu dans le sang augmente avec la goutte (en raison d'une formation accrue) et en cas d'insuffisance rénale (en raison d'une excrétion insuffisante).
• Créatine- synthétisé dans les reins et le foie, dans les muscles il est transformé en créatine phosphate - une source d'énergie pour les processus de contraction musculaire. Dans les maladies du système musculaire, la teneur en créatine dans le sang augmente considérablement.
• Créatinine- le produit final du métabolisme de l'azote, formé à la suite de la déphosphorylation du phosphate de créatine dans les muscles, excrété par les reins. La teneur en créatinine dans le sang diminue avec les maladies du système musculaire et augmente avec l'insuffisance rénale.
• Indien - un produit de neutralisation de l'indole, formé dans le foie et excrété par les reins. Son contenu dans le sang diminue avec les maladies du foie et augmente avec l'augmentation des processus de putréfaction des protéines dans les intestins et avec les maladies rénales.
• Bilirubine (directe et indirecte)- produits du catabolisme de l'hémoglobine. La teneur en bilirubine dans le sang augmente avec la jaunisse : hémolytique (due à la bilirubine indirecte), obstructive (due à la bilirubine directe), parenchymateuse (due aux deux fractions).

Graphique 5. Composés azotés non protéiques du plasma sanguin.

30.4. Composants organiques du sang sans azote.

Ce groupe de substances comprend les nutriments (glucides, lipides) et les produits de leur métabolisme (acides organiques). La détermination de la glycémie, du cholestérol, des acides gras libres, des corps cétoniques et de l'acide lactique est de la plus grande importance clinique. Les formules de ces substances sont présentées dans la figure 6.

• Glucose- le principal substrat énergétique du corps. Son contenu chez les personnes en bonne santé dans le sang à jeun est de 3,3 à 5,5 mmol/l. Augmentation de la glycémie (hyperglycémie) observé après les repas, lors de stress émotionnel, chez les patients atteints de diabète sucré, d'hyperthyroïdie, de maladie d'Itsenko-Cushing. Niveaux de glycémie réduits (hypoglycémie) observé lors du jeûne, d'une activité physique intense, d'une intoxication alcoolique aiguë et d'un surdosage d'insuline.
• Cholestérol- un composant lipidique obligatoire des membranes biologiques, précurseur des hormones stéroïdes, de la vitamine D3, des acides biliaires. Son contenu dans le plasma sanguin des personnes en bonne santé est de 3,9 à 6,5 mmol/l. Augmentation du taux de cholestérol dans le sang ( hypercholestérolémie) est observé dans l'athérosclérose, le diabète sucré, le myxœdème et les calculs biliaires. Réduire le taux de cholestérol dans le sang ( hypocholestérolémie) se retrouve dans l'hyperthyroïdie, la cirrhose du foie, les maladies intestinales, le jeûne et lors de la prise de médicaments cholérétiques.
• Acides gras libres (FFA) utilisé par les tissus et les organes comme matière énergétique. La teneur en FFA dans le sang augmente pendant le jeûne, le diabète, après l'administration d'adrénaline et de glucocorticoïdes ; diminution de l'hypothyroïdie après l'administration d'insuline.
• Corps cétoniques. Les corps cétoniques comprennent acétoacétate, β-hydroxybutyrate, acétone- produits d'oxydation incomplète des acides gras. La teneur en corps cétoniques dans le sang augmente ( hypercétonémie) lors du jeûne, de la fièvre, du diabète.
• Acide lactique (lactate)- le produit final de l'oxydation anaérobie des glucides. Son contenu dans le sang augmente en cas d'hypoxie (activité physique, maladies des poumons, du cœur, du sang).
• Acide pyruvique (pyruvate)- un produit intermédiaire du catabolisme des glucides et de certains acides aminés. L'augmentation la plus spectaculaire de la teneur en acide pyruvique dans le sang est observée lors du travail musculaire et d'une carence en vitamine B1.

Graphique 6. Substances organiques sans azote du plasma sanguin.

30.5. Composants minéraux du plasma sanguin.

Les minéraux sont des composants essentiels du plasma sanguin. Les cations les plus importants sont les ions sodium, potassium, calcium et magnésium. Ils correspondent aux anions : chlorures, bicarbonates, phosphates, sulfates. Certains cations présents dans le plasma sanguin sont associés à des anions organiques et à des protéines. La somme de tous les cations est égale à la somme des anions, puisque le plasma sanguin est électriquement neutre.

• Sodium- le cation principal du liquide extracellulaire. Son contenu dans le plasma sanguin est de 135 à 150 mmol/l. Les ions sodium participent au maintien de la pression osmotique du liquide extracellulaire. Une hypernatrémie est observée avec un hyperfonctionnement du cortex surrénalien lorsqu'une solution hypertonique de chlorure de sodium est administrée par voie parentérale. L'hyponatrémie peut être causée par un régime sans sel, une insuffisance surrénalienne ou une acidose diabétique.
• Potassium est le principal cation intracellulaire. Dans le plasma sanguin, il est contenu en quantité de 3,9 mmol/l et dans les érythrocytes, entre 73,5 et 112 mmol/l. Comme le sodium, le potassium maintient l’homéostasie osmotique et acido-basique dans la cellule. L'hyperkaliémie est observée avec une destruction cellulaire accrue (anémie hémolytique, syndrome d'écrasement à long terme), avec une excrétion rénale altérée du potassium et avec une déshydratation. L'hypokaliémie est observée avec un hyperfonctionnement du cortex surrénalien, avec une acidose diabétique.
• Calcium dans le plasma sanguin est contenu sous forme de formes. Remplit diverses fonctions : lié aux protéines (0,9 mmol/l), ionisé (1,25 mmol/l) et non ionisé (0,35 mmol/l). Seul le calcium ionisé est biologiquement actif. L'hypercalcémie est observée avec l'hyperparathyroïdie, l'hypervitaminose D, le syndrome d'Itsenko-Cushing et les processus destructeurs du tissu osseux. L'hypocalcémie survient dans le rachitisme, l'hypoparathyroïdie et les maladies rénales.
• Chlorures Contenus dans le plasma sanguin à raison de 95 à 110 mmol/l, ils participent au maintien de la pression osmotique et de l'état acido-basique du liquide extracellulaire. L'hyperchlorémie est observée en cas d'insuffisance cardiaque, d'hypertension artérielle, d'hypochlorémie - avec vomissements, maladie rénale.
• Phosphates dans le plasma sanguin, ils font partie du système tampon, leur concentration est de 1 à 1,5 mmol/l. L'hyperphosphatémie est observée dans les maladies rénales, l'hypoparathyroïdie, l'hypervitaminose D. L'hypophosphatémie est observée dans l'hyperparathyroïdie, le myxœdème et le rachitisme.

0.6. État acido-basique et sa régulation.

L’état acido-basique (ABS) est le rapport des concentrations d’ions hydrogène (H+) et hydroxyle (OH-) dans les fluides corporels. Une personne en bonne santé se caractérise par une relative constance des indicateurs CBS, due à l'action combinée des systèmes tampons sanguins et du contrôle physiologique (organes respiratoires et excréteurs).

30.6.1. Systèmes tampons sanguins. Les systèmes tampons du corps sont constitués d'acides faibles et de leurs sels avec des bases fortes. Chaque système tampon est caractérisé par deux indicateurs :

• tampon pH(dépend du rapport des composants du tampon) ;
• réservoir tampon, c'est-à-dire la quantité de base forte ou d'acide qui doit être ajoutée à la solution tampon pour modifier le pH de un (en fonction des concentrations absolues des composants tampons).

On distingue les systèmes tampons sanguins suivants :

• bicarbonate(H2CO3/NaHCO3);
• phosphate(NaH2PO4/Na2HPO4);
• hémoglobine(désoxyhémoglobine sous forme d'acide faible/sel de potassium de l'oxyhémoglobine) ;
• protéine(son effet est dû à la nature amphotère des protéines). Le bicarbonate et les systèmes tampons d’hémoglobine étroitement liés représentent ensemble plus de 80 % de la capacité tampon du sang.

30.6.2. Régulation respiratoire du CBS réalisée en modifiant l'intensité de la respiration externe. Lorsque le CO2 et le H+ s’accumulent dans le sang, la ventilation pulmonaire augmente, ce qui conduit à une normalisation de la composition des gaz du sang. Une diminution de la concentration de dioxyde de carbone et de H+ entraîne une diminution de la ventilation pulmonaire et une normalisation de ces indicateurs.

30.6.3. Régulation rénale CBS réalisée principalement à travers trois mécanismes :

• réabsorption des bicarbonates (dans les cellules des tubules rénaux, l'acide carbonique H2 CO3 se forme à partir de H2 O et CO2 ; il se dissocie, H+ est libéré dans les urines, HCO3 est réabsorbé dans le sang) ;
• réabsorption du Na+ du filtrat glomérulaire en échange de H+ (dans ce cas, Na2 HPO4 dans le filtrat se transforme en NaH2 PO4 et l'acidité des urines augmente) ;
• Sécrétion de NH 4 + (lors de l'hydrolyse de la glutamine dans les cellules tubulaires, du NH3 se forme ; il interagit avec H +, des ions NH4 + se forment, qui sont excrétés dans l'urine.

30.6.4. Paramètres de laboratoire du CBS sanguin. Les indicateurs suivants sont utilisés pour caractériser la STEP :

• pH sanguin ;
• Pression partielle de CO2 (pCO2) sang ;
• Pression partielle O2 (pO2) sang ;
• teneur en bicarbonate dans le sang à des valeurs de pH et de pCO2 données ( bicarbonate topique ou vrai, AB );
• la teneur en bicarbonates dans le sang du patient dans des conditions standard, c'est-à-dire à рСО2 =40 mm Hg. ( bicarbonate standard, S.B. );
• somme des motifs tous les systèmes tampons sanguins ( BB );
• excès ou déficience des fondations sang par rapport à la valeur normale pour un patient donné ( ÊTRE , de l'anglais excédent de base).

Les trois premiers indicateurs sont déterminés directement dans le sang à l'aide d'électrodes spéciales ; sur la base des données obtenues, les indicateurs restants sont calculés à l'aide de nomogrammes ou de formules.

30.6.5. Troubles sanguins du CBS. Il existe quatre formes principales de troubles acido-basiques :

• acidose métabolique - survient en cas de diabète et de jeûne (en raison de l'accumulation de corps cétoniques dans le sang), d'hypoxie (en raison de l'accumulation de lactate). Avec ce trouble, la pCO2 et la [HCO3 - ] sanguine diminuent, l'excrétion de NH4 + dans l'urine augmente ;
• acidose respiratoire - survient en cas de bronchite, de pneumonie, d'asthme bronchique (en raison de la rétention de dioxyde de carbone dans le sang). Avec ce trouble, la pCO2 et les taux sanguins augmentent, l'excrétion de NH4 + dans l'urine augmente ;
• alcalose métabolique - se développe avec une perte d'acides, par exemple avec des vomissements incontrôlables. Avec ce trouble, la pCO2 et les taux sanguins augmentent, l’excrétion de HCO3 dans l’urine augmente et l’acidité urinaire diminue.
• alcalose respiratoire - observé avec une ventilation accrue des poumons, par exemple chez les grimpeurs à haute altitude. Avec ce trouble, la pCO2 et la [HCO3 - ] sanguine diminuent et l'acidité de l'urine diminue.

Pour traiter l'acidose métabolique, l'administration d'une solution de bicarbonate de sodium est utilisée ; pour le traitement de l'alcalose métabolique - administration d'une solution d'acide glutamique.

30.7. Quelques mécanismes moléculaires de la coagulation sanguine.

30.7.1. La coagulation du sang- un ensemble de processus moléculaires conduisant à l'arrêt du saignement d'un vaisseau endommagé suite à la formation d'un caillot sanguin (thrombus). Un schéma général du processus de coagulation sanguine est présenté à la figure 7.

Graphique 7. Schéma général de la coagulation sanguine.

La plupart des facteurs de coagulation sont présents dans le sang sous forme de précurseurs inactifs - des proenzymes, dont l'activation est réalisée par protéolyse partielle. Un certain nombre de facteurs de coagulation sanguine sont dépendants de la vitamine K : la prothrombine (facteur II), la proconvertine (facteur VII), les facteurs de Noël (IX) et Stewart-Prower (X). Le rôle de la vitamine K est déterminé par sa participation à la carboxylation des résidus glutamates dans la région N-terminale de ces protéines avec formation de γ-carboxyglutamate.

La coagulation sanguine est une cascade de réactions dans lesquelles la forme activée d'un facteur de coagulation catalyse l'activation du suivant jusqu'à ce que le facteur final, qui constitue la base structurelle du caillot, soit activé.

Caractéristiques du mécanisme en cascade sont les suivants:

1) en l'absence d'un facteur déclenchant le processus de formation de thrombus, la réaction ne peut pas se produire. Par conséquent, le processus de coagulation sanguine sera limité uniquement à la partie de la circulation sanguine où apparaît un tel initiateur ;

2) les facteurs agissant dans les premiers stades de la coagulation sanguine sont nécessaires en très petites quantités. A chaque maillon de la cascade, leur effet est démultiplié ( amplifié), ce qui garantit en fin de compte une réponse rapide aux dommages.

Dans des conditions normales, il existe des voies internes et externes de coagulation sanguine. Chemin intérieur est initiée par le contact avec une surface atypique, ce qui entraîne l'activation de facteurs initialement présents dans le sang. Chemin externe la coagulation est initiée par des composés qui ne sont normalement pas présents dans le sang, mais qui y pénètrent à la suite de lésions tissulaires. Pour le déroulement normal du processus de coagulation sanguine, ces deux mécanismes sont nécessaires ; ils ne diffèrent qu'aux premiers stades, puis se combinent en chemin commun , conduisant à la formation d'un caillot de fibrine.

30.7.2. Mécanisme d'activation de la prothrombine. Précurseur de thrombine inactif - prothrombine - synthétisé dans le foie. Sa synthèse est impliquée dans la vitamine K. La prothrombine contient des résidus d'un acide aminé rare - le γ-carboxyglutamate (nom abrégé - Gla). Le processus d'activation de la prothrombine implique les phospholipides plaquettaires, les ions Ca2+ et les facteurs de coagulation Va et Xa. Le mécanisme d'activation est présenté comme suit (Figure 8).

Figure 8. Schéma d'activation de la prothrombine sur les plaquettes (R. Murray et al., 1993).

Les dommages causés à un vaisseau sanguin entraînent l'interaction des plaquettes sanguines avec les fibres de collagène de la paroi vasculaire. Cela provoque la destruction des plaquettes et favorise la libération de molécules de phospholipides chargées négativement depuis la face interne de la membrane plasmique des plaquettes. Les groupes phospholipidiques chargés négativement se lient aux ions Ca2+. Les ions Ca2+, à leur tour, interagissent avec les résidus γ-carboxyglutamate dans la molécule de prothrombine. Cette molécule se fixe sur la membrane plaquettaire dans l'orientation souhaitée.

La membrane plaquettaire contient également des récepteurs du facteur Va. Ce facteur se lie à la membrane et attache le facteur Xa. Le facteur Xa est une protéase ; il clive la molécule de prothrombine à certains endroits, entraînant la formation de thrombine active.

30.7.3. Conversion du fibrinogène en fibrine. Le fibrinogène (facteur I) est une glycoprotéine plasmatique soluble d'un poids moléculaire d'environ 340 000. Elle est synthétisée dans le foie. La molécule de fibrinogène est constituée de six chaînes polypeptidiques : deux chaînes A α, deux chaînes B β et deux chaînes γ (voir Figure 9). Les extrémités des chaînes polypeptidiques du fibrinogène portent une charge négative. Cela est dû à la présence d'un grand nombre de résidus glutamate et aspartate dans les régions N-terminales des chaînes Aa et Bb. De plus, les régions B des chaînes Bb contiennent des résidus de l'acide aminé rare tyrosine-O-sulfate, qui sont également chargés négativement :

Cela favorise la solubilité de la protéine dans l'eau et empêche l'agrégation de ses molécules.

Graphique 9. Schéma de la structure du fibrinogène ; les flèches indiquent les liaisons hydrolysées par la thrombine. R. Murray et al., 1993).

La conversion du fibrinogène en fibrine est catalysée par thrombine (facteur IIa). La thrombine hydrolyse quatre liaisons peptidiques dans le fibrinogène : deux liaisons dans les chaînes A α et deux liaisons dans les chaînes B β. Les fibrinopeptides A et B sont séparés de la molécule de fibrinogène et un monomère de fibrine se forme (sa composition est α2 β2 γ2). Les monomères de fibrine sont insolubles dans l'eau et s'associent facilement les uns aux autres, formant un caillot de fibrine.

La stabilisation du caillot de fibrine se fait sous l'action d'une enzyme transglutaminase (facteur XIIIa). Ce facteur est également activé par la thrombine. La transglutaminase réticule les monomères de fibrine à l’aide de liaisons isopeptidiques covalentes.

30.8. Caractéristiques du métabolisme érythrocytaire.

30.8.1. des globules rouges - des cellules hautement spécialisées dont la fonction principale est de transporter l'oxygène des poumons vers les tissus. La durée de vie des globules rouges est en moyenne de 120 jours ; leur destruction se produit dans les cellules du système réticuloendothélial. Contrairement à la plupart des cellules du corps, les globules rouges sont dépourvus de noyau cellulaire, de ribosomes et de mitochondries.

30.8.2. Échange d'énergie. Le principal substrat énergétique des érythrocytes est le glucose, qui provient du plasma sanguin par diffusion facilitée. Environ 90 % du glucose utilisé par les globules rouges subit glycolyse(oxydation anaérobie) avec formation du produit final - acide lactique (lactate). Rappelez-vous les fonctions que remplit la glycolyse dans les globules rouges matures :

1) dans les réactions de glycolyse, il se forme ATP par phosphorylation du substrat . L’objectif principal de l’utilisation de l’ATP dans les érythrocytes est d’assurer le fonctionnement de la Na+,K+-ATPase. Cette enzyme transporte les ions Na+ des érythrocytes vers le plasma sanguin, empêche l'accumulation de Na+ dans les érythrocytes et contribue à maintenir la forme géométrique de ces cellules sanguines (disque biconcave).

2) dans la réaction de déshydrogénation glycéraldéhyde-3-phosphate se forme lors de la glycolyse NADH. Ce coenzyme est un cofacteur de l'enzyme méthémoglobine réductase , impliqué dans la restauration de la méthémoglobine en hémoglobine selon le schéma suivant :

Cette réaction empêche l'accumulation de méthémoglobine dans les globules rouges.

3) métabolite de la glycolyse 1, 3-diphosphoglycérate capable avec la participation d'une enzyme diphosphoglycérate mutase en présence de 3-phosphoglycérate se transforme en 2, 3-diphosphoglycérate :

Le 2,3-diphosphoglycérate est impliqué dans la régulation de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Son contenu dans les érythrocytes augmente en cas d'hypoxie. L'hydrolyse du 2,3-diphosphoglycérate est catalysée par l'enzyme diphosphoglycérate phosphatase.

Environ 10 % du glucose consommé par les globules rouges est utilisé dans la voie d’oxydation du pentose phosphate. Les réactions dans cette voie constituent la principale source de NADPH pour les érythrocytes. Cette coenzyme est nécessaire pour convertir le glutathion oxydé (voir 30.8.3) en une forme réduite. Carence en une enzyme clé de la voie des pentoses phosphates - glucose-6-phosphate déshydrogénase - accompagné d'une diminution du rapport NADPH/NADP+ dans les érythrocytes, d'une augmentation de la teneur en forme oxydée du glutathion et d'une diminution de la résistance cellulaire (anémie hémolytique).

30.8.3. Mécanismes de neutralisation des espèces réactives de l'oxygène dans les érythrocytes. Dans certaines conditions, l'oxygène moléculaire peut être converti en formes actives, notamment l'anion superoxyde O2 -, le peroxyde d'hydrogène H2 O2 et le radical hydroxyle OH. et oxygène singulet 1 O2. Ces formes d'oxygène sont très réactives et peuvent avoir un effet néfaste sur les protéines et les lipides des membranes biologiques et provoquer la destruction des cellules. Plus la teneur en O2 est élevée, plus ses formes actives se forment. Par conséquent, les globules rouges, en interaction constante avec l'oxygène, contiennent des systèmes antioxydants efficaces capables de neutraliser les métabolites actifs de l'oxygène.

Un composant important des systèmes antioxydants est le tripeptide le glutathion, formé dans les érythrocytes à la suite de l'interaction de la γ-glutamylcystéine et de la glycine :

La forme réduite du glutathion (en abrégé G-SH) est impliquée dans les réactions de détoxification du peroxyde d'hydrogène et des peroxydes organiques (R-O-OH). Cela produit de l'eau et du glutathion oxydé (en abrégé G-S-S-G).

La conversion du glutathion oxydé en glutathion réduit est catalysée par l'enzyme glutathion réductase. Source d'hydrogène - NADPH (issu de la voie des pentoses phosphates, voir 30.8.2) :

Les globules rouges contiennent également des enzymes superoxyde dismutase Et catalase , effectuant les transformations suivantes :

Les systèmes antioxydants revêtent une importance particulière pour les érythrocytes, car le renouvellement des protéines ne se produit pas dans les érythrocytes par synthèse.

Qu’est-ce que la biochimie ? La biochimie biologique ou physiologique est la science des processus chimiques qui sont à la base de la vie d'un organisme et de ceux qui se produisent à l'intérieur d'une cellule. Le but de la biochimie (le terme vient du mot grec « bios » - « vie ») en tant que science est l'étude des produits chimiques, de la structure et du métabolisme des cellules, de la nature et des méthodes de sa régulation, du mécanisme d'approvisionnement en énergie pour processus à l’intérieur des cellules.

Biochimie médicale : l'essence et les objectifs de la science

La biochimie médicale est une section qui étudie la composition chimique des cellules du corps humain, son métabolisme (y compris dans des conditions pathologiques). Après tout, toute maladie, même dans une période asymptomatique, laissera inévitablement son empreinte sur les processus chimiques des cellules et les propriétés des molécules, qui se refléteront dans les résultats de l'analyse biochimique. Sans connaissances en biochimie, il est impossible de trouver la cause de la maladie et le moyen de la traiter efficacement.

Test sanguin biochimique

Qu'est-ce qu'un test de chimie sanguine ? Les tests sanguins biochimiques sont l'une des méthodes de diagnostic en laboratoire dans de nombreux domaines de la médecine (par exemple, endocrinologie, thérapie, gynécologie).

Il permet de diagnostiquer avec précision la maladie et d'examiner un échantillon de sang en utilisant les paramètres suivants :

Alanine aminotransférase (ALAT, ALT);

Cholestérol ou cholestérol ;

Bilirubine ;

Urée;

Diastasis ;

Glucose, lipase ;

Aspartate aminotransférase (AST, AST);

Gamma-glutamyl transpeptidase (GGT), gamma GT (glutamyl transpeptidase) ;

Créatinine, protéines ;

Anticorps contre le virus Epstein-Barr.

Pour la santé de chaque personne, il est important de savoir ce qu'est la biochimie sanguine et de comprendre que ses indicateurs fourniront non seulement toutes les données nécessaires à un schéma thérapeutique efficace, mais aideront également à prévenir les maladies. Les écarts par rapport aux valeurs normales sont le premier signal que quelque chose ne va pas dans le corps.

sang pour la recherche sur le foie : signification et objectifs

De plus, les diagnostics biochimiques permettront de surveiller la dynamique de la maladie et les résultats du traitement, créant ainsi une image complète du métabolisme et du déficit en microéléments dans le fonctionnement des organes. Par exemple, la biochimie hépatique sera un test obligatoire pour les personnes souffrant de dysfonctionnement hépatique. Qu'est-ce que c'est? C'est le nom d'un test sanguin biochimique permettant d'étudier la quantité et la qualité des enzymes hépatiques. Si leur synthèse est altérée, cette condition menace le développement de maladies et de processus inflammatoires.

Spécificités de la biochimie du foie

Biochimie du foie - qu'est-ce que c'est ? Le foie humain est constitué d'eau, de lipides et de glycogène. Ses tissus contiennent des minéraux : cuivre, fer, nickel, manganèse, l'étude biochimique du tissu hépatique est donc une analyse très informative et assez efficace. Les enzymes les plus importantes du foie sont la glucokinase et l'hexokinase. Les enzymes hépatiques suivantes sont les plus sensibles aux tests biochimiques : alanine aminotransférase (ALT), gamma-glutamyl transférase (GGT), aspartate aminotransférase (AST). En règle générale, l'étude est guidée par les indicateurs de ces substances.

Pour un suivi complet et réussi de sa santé, chacun doit savoir ce qu’est une « analyse biochimique ».

Domaines de recherche en biochimie et importance d'une interprétation correcte des résultats d'analyse

Qu'étudie la biochimie ? Tout d'abord, les processus métaboliques, la composition chimique de la cellule, la nature chimique et la fonction des enzymes, des vitamines et des acides. Il n'est possible d'évaluer les paramètres sanguins à l'aide de ces paramètres que si l'analyse est correctement interprétée. Si tout va bien, les paramètres sanguins pour divers paramètres (taux de glucose, protéines, enzymes sanguines) ne doivent pas s'écarter de la norme. Sinon, cela doit être considéré comme le signe d'un dysfonctionnement du corps.

Décoder la biochimie

Comment décrypter les chiffres dans les résultats d’analyse ? Voici les principaux indicateurs.

Glucose

Le niveau de glucose montre la qualité du processus de métabolisme des glucides. La norme limite du contenu ne doit pas dépasser 5,5 mmol/l. Si le niveau est inférieur, cela peut indiquer un diabète, des maladies endocriniennes et des problèmes hépatiques. Des niveaux de glucose élevés peuvent être dus au diabète, à l’activité physique ou aux médicaments hormonaux.

Protéine

Cholestérol

Urée

C'est le nom donné au produit final de la dégradation des protéines. Chez une personne en bonne santé, il doit être complètement éliminé de l’organisme par les urines. Si cela ne se produit pas et que cela pénètre dans le sang, vous devez absolument vérifier votre fonction rénale.

Hémoglobine

Il s'agit d'une protéine des globules rouges qui sature les cellules du corps en oxygène. Norme : pour les hommes - 130-160 g/l, pour les filles - 120-150 g/l. Un faible taux d'hémoglobine dans le sang est considéré comme l'un des indicateurs du développement d'une anémie.

Test sanguin biochimique pour les enzymes sanguines (ALAT, AST, CPK, amylase)

Les enzymes sont responsables du bon fonctionnement du foie, du cœur, des reins et du pancréas. Sans la quantité requise, un échange complet d'acides aminés est tout simplement impossible.

Le niveau d'aspartate aminotransférase (AST, AST - une enzyme cellulaire du cœur, des reins et du foie) ne doit pas être supérieur à 41 et 31 unités/l pour les hommes et les femmes, respectivement. Sinon, cela peut indiquer le développement d'une hépatite et d'une maladie cardiaque.

La lipase (une enzyme qui décompose les graisses) joue un rôle important dans le métabolisme et ne doit pas dépasser 190 unités/l. Un niveau élevé indique un dysfonctionnement du pancréas.

Il est difficile de surestimer l'importance de l'analyse biochimique des enzymes sanguines. Toute personne soucieuse de sa santé doit savoir ce qu'est la biochimie et ce qu'elle étudie.

Amylase

Cette enzyme se trouve dans le pancréas et la salive. Il est responsable de la dégradation des glucides et de leur absorption. Norme - 28-100 unités/l. Son taux élevé dans le sang peut indiquer une insuffisance rénale, une cholécystite, un diabète sucré, une péritonite.

Les résultats d'un test sanguin biochimique sont enregistrés sur un formulaire spécial, qui indique les niveaux de substances. Souvent, cette analyse est prescrite en complément pour clarifier le diagnostic envisagé. Lors du déchiffrement des résultats de la biochimie sanguine, gardez à l’esprit qu’ils sont également influencés par le sexe, l’âge et le mode de vie du patient. Vous savez maintenant ce qu'étudie la biochimie et comment interpréter correctement ses résultats.

Comment bien se préparer au don de sang pour la biochimie ?

Maladies aiguës des organes internes ;

Intoxication;

Carence en vitamines ;

Processus inflammatoires ;

Pour la prévention des maladies pendant la grossesse ;

Pour clarifier le diagnostic.

Le sang pour analyse est prélevé tôt le matin et vous ne pouvez pas manger avant de venir chez le médecin. Sinon, les résultats de l'analyse seront faussés. Une étude biochimique montrera à quel point votre métabolisme et vos sels dans le corps sont corrects. De plus, évitez de boire du thé sucré, du café ou du lait au moins une heure ou deux avant le prélèvement sanguin.

Assurez-vous de répondre à la question de savoir ce qu'est la biochimie avant de passer le test. Connaître le processus et son importance vous aidera à évaluer correctement votre état de santé et à être compétent en matière médicale.

Comment le sang est-il prélevé pour la biochimie ?

La procédure ne dure pas longtemps et est pratiquement indolore. D'une personne en position assise (on lui propose parfois de s'allonger sur le canapé), le médecin le prend après avoir posé un garrot. Le site d'injection doit être traité avec un antiseptique. L'échantillon collecté est placé dans un tube stérile et envoyé pour analyse au laboratoire.

Le contrôle qualité de la recherche biochimique s'effectue en plusieurs étapes :

Préanalytique (préparation du patient, analyse, transport au laboratoire) ;

Analytique (traitement et stockage du biomatériau, dosage, réaction, analyse des résultats) ;

Post-analytique (remplir un formulaire avec le résultat, analyse de laboratoire et clinique, envoi au médecin).

La qualité du résultat biochimique dépend de la pertinence de la méthode de recherche choisie, de la compétence des techniciens de laboratoire, de la précision des mesures, de l'équipement technique, de la pureté des réactifs et du respect du régime alimentaire.

Biochimie pour les cheveux

Qu'est-ce que la biochimie pour les cheveux ? Le biocurling est une méthode de bouclage à long terme des boucles. La différence entre une permanente régulière et une bioperm est fondamentale. Dans ce dernier cas, le peroxyde d'hydrogène, l'ammoniac et l'acide thioglycolique ne sont pas utilisés. Le rôle de la substance active est joué par un analogue de la cystine (protéine biologique). C'est de là que vient le nom de la méthode de coiffure.

Les avantages incontestables sont :

Effet doux sur la structure du cheveu ;

Ligne floue entre les cheveux repoussés et bio-perméables ;

La procédure peut être répétée sans attendre que son effet disparaisse complètement.

Mais avant d'aller chez le maître, vous devez considérer les nuances suivantes :

La technologie biowave est relativement complexe et il faut être méticuleux dans le choix d'un spécialiste ;

L'effet est de courte durée, environ 1 à 4 mois (en particulier sur les cheveux qui n'ont pas été permanentés, teints ou qui ont une structure dense) ;

Biowave n'est pas bon marché (en moyenne 1 500 à 3 500 roubles).

Méthodes de biochimie

Qu'est-ce que la biochimie et quelles méthodes sont utilisées pour la recherche ? Leur choix dépend de son objectif et des tâches fixées par le médecin. Ils sont conçus pour étudier la structure biochimique de la cellule, examiner l'échantillon pour détecter d'éventuels écarts par rapport à la norme et ainsi aider à diagnostiquer la maladie, connaître la dynamique de récupération, etc.

La biochimie est l'un des tests les plus efficaces pour clarifier, établir un diagnostic, surveiller le traitement et déterminer un schéma thérapeutique efficace.

Systèmes d'éléments biologiques (biochimiques)

On sait que la construction et le fonctionnement de dispositifs d'information complexes reposent sur l'utilisation de composants et d'éléments standard unifiés. Par exemple, tous les processus d'information dans la technologie numérique reposent sur l'utilisation de divers éléments logiques standards qui exécutent des fonctions logiques élémentaires et des actions simples pour convertir des informations binaires. Les éléments logiques sont utilisés à la fois pour construire des circuits électroniques et pour traiter des informations binaires. Et la base théorique de l'analyse des circuits de commutation réside dans les lois et les principes de l'algèbre logique. L'algèbre logique considère des variables qui ne peuvent prendre que deux valeurs : 1 et 0. En règle générale, les structures typiques des circuits intégrés logiques sont basées sur des éléments qui effectuent des opérations - ET, OU, NAND, NI. Tous les appareils numériques de la technologie microélectronique, aussi complexes soient-ils, sont construits sur la base d'éléments logiques qui mettent en œuvre les opérations logiques et les fonctions les plus simples de l'arithmétique binaire. Les éléments de base sont une sorte d’unités constructives et fonctionnelles et sont utilisés à la fois dans la conception et la construction de systèmes d’information numériques. Ils implémentent un ensemble fonctionnellement complet d'opérations logiques, de sorte que lorsque vous les utilisez, vous pouvez obtenir une fonction logique de toute complexité. De plus, chaque circuit logique typique d'un élément est réalisé sur la base de composants physiques discrets individuels - transistors, résistances, condensateurs et diodes.

Étonnamment, lorsqu’on considère les systèmes moléculaires vivants, les mêmes schémas sont observés. Les systèmes moléculaires vivants ont également leur propre base élémentaire biologique (biochimique) unifiée. Par conséquent, ici aussi, une approche généralisée est possible, basée sur l'utilisation de molécules organiques simples (monomères), qui jouent le rôle d'éléments constitutifs de diverses molécules et structures biologiques. Et la base « théorique et technologique » de l'application de la base moléculaire réside dans ses propres lois et principes universels, qui, par analogie appropriée, peuvent être attribués aux lois de la « logique biochimique moléculaire ». La logique biochimique prévoit également un concept tel qu'un « élément biologique moléculaire ». Ce fait nous rappelle une fois de plus que toute cellule vivante est un système d’information. Par conséquent, afin de comprendre les schémas de son fonctionnement, vous devez d’abord comprendre la base élémentaire de la forme vivante de la matière ainsi que les principes et règles de son utilisation. C’est le sujet principal de cet article.

On sait que tous les organismes vivants sont constitués des mêmes éléments constitutifs moléculaires - un ensemble standard de plus de trois douzaines d'éléments biochimiques (biologiques) typiques : nucléotides, acides aminés, sucres simples, acides gras, etc. , et ils ont la même structure dans tous les types d’organismes. De plus, chaque élément représente séparément le schéma le plus simple, dont les composants structurels peuvent être plusieurs éléments chimiques - hydrogène, oxygène, carbone, azote, phosphore et soufre.

Et la présence de certains groupes atomiques fonctionnels typiques, groupes latéraux et atomes dans la composition de chaque élément nous permet non seulement de prédire son comportement dans les réactions chimiques, mais aussi de prévoir le rôle structurel et informationnel que l'élément jouera dans la composition de la macromolécule.

Ainsi, les systèmes vivants, lors de la construction de diverses molécules et structures biologiques, utilisent leurs propres éléments moléculaires spéciaux et hautement spécifiques. Ces éléments (en tant que partie de la matière vivante) mettent en œuvre un ensemble fonctionnellement complet de fonctions et d'opérations biochimiques élémentaires. Par conséquent, en les utilisant, la nature vivante peut obtenir une fonction biologique de toute complexité. En même temps, il existe naturellement des analogies et des différences significatives entre les bases élémentaires techniques et biologiques et les technologies permettant de les utiliser.

Par exemple, les microcircuits d'appareils techniques peuvent être constitués de centaines, de milliers ou plus d'éléments logiques de plusieurs types, interconnectés de manière appropriée. Les macromolécules biologiques peuvent également être constituées de centaines, de milliers ou plus d'éléments biochimiques de plusieurs types, liés de manière covalente les uns aux autres et disposés en chaînes de biomolécules sous la forme d'une séquence de position linéaire. La différence réside également dans le fait que les systèmes vivants utilisent leurs propres principes et méthodes de codage, de transmission et de mise en œuvre des informations, et diffèrent des systèmes techniques non seulement par le support du substrat, mais également par les méthodes de présentation des informations.

De plus, si un élément logique de la technologie numérique est le convertisseur le plus simple d'informations binaires, alors chaque élément biologique d'un système vivant joue lui-même le rôle d'une unité structurelle et informationnelle élémentaire. Dans les systèmes techniques et biologiques, les messages d'information s'effectuent sous diverses formes. Les appareils techniques utilisent les signaux élémentaires 1 et 0 du code binaire. Autrement dit, seuls deux caractères numériques sont utilisés pour transmettre des messages d'information. Typiquement, le symbole 1 correspond à un potentiel de niveau haut, le symbole 0 à un potentiel de niveau bas. Les codes binaires sont largement utilisés principalement en raison de la mise en œuvre matérielle relativement simple des opérations logiques et arithmétiques, ainsi que des dispositifs de transmission et de stockage des messages. Ici, chaque élément logique est utilisé pour les transformations les plus simples d'informations binaires, c'est-à-dire pour la conversion de symboles binaires. Ainsi, les appareils techniques utilisent une méthode matérielle pour convertir les informations.

Cependant, dans les systèmes biologiques, outre la méthode matérielle de conversion de l'information, la méthode informationnelle de construction et de transformation du matériel lui-même est également utilisée. Il s’agit d’une caractéristique unique des processus d’information dans les systèmes moléculaires vivants.

De plus, l'unité d'information est l'élément biochimique lui-même, qui est une lettre ou un symbole d'information. Par conséquent, à l'aide de lettres et de symboles chimiques (éléments), le système matériel de la cellule est construit et, en même temps, les informations du programme sont écrites dans ses structures. Autrement dit, dans un premier temps, les messages d'information sont transmis par une séquence de lettres ou de symboles à position fixe dans des chaînes « linéaires » de molécules biologiques. Cela signifie que si dans un système technique seule une méthode matérielle de conversion d'informations est utilisée, alors dans un système de biologie moléculaire, avec l'aide de l'information génétique et de la base élémentaire, la construction et la transformation de diverses biomolécules et structures ont d'abord lieu, et ce n'est qu'alors que ces moyens peuvent participer à divers processus d'information. À cet égard, le matériel de la cellule devient le support et la mise en œuvre du programme correspondant et des informations de biologie moléculaire.

Il s'avère que si dans un système technique l'appareil est un convertisseur de symboles d'information, alors dans une cellule vivante, c'est l'inverse : des lettres et des symboles moléculaires, organisés en diverses séquences moléculaires de messages d'information, agissent eux-mêmes comme des convertisseurs matériels. De plus, les fonctions des biomolécules sont entièrement déterminées par les fonctions élémentaires de leurs éléments biologiques constitutifs (lettres ou symboles), c'est-à-dire l'information. Et chaque élément entrant dans la composition d'une biomolécule interagit toujours avec d'autres éléments ou molécules d'eau selon des principes et des règles particulières, que l'on peut bien appeler les lois de la logique biochimique moléculaire. Par conséquent, les éléments biochimiques deviennent ici apparemment également ces éléments de programme à l'aide desquels sont construits des algorithmes pour le comportement fonctionnel de diverses molécules et structures biologiques. Ainsi, afin de changer dans une certaine mesure l’orientation fonctionnelle de l’activité de la cellule, à l’aide de nouveaux messages d’information, il est nécessaire de modifier partiellement son système matériel. Le changement de système matériel est naturellement associé à la synthèse de nouvelles biomolécules et à la destruction des anciennes qui ont rempli leur fonction et accompli leur tâche. Par conséquent, après avoir rempli ses fonctions, chaque biomolécule est divisée en unités structurelles et informationnelles élémentaires, qui peuvent à nouveau être impliquées dans des processus d'information. L'information utilisée est pour ainsi dire effacée et éliminée, et les lettres ou symboles individuels qui la composent, c'est-à-dire la « police biologique moléculaire », s'effondrent pour être réutilisés dans de nouveaux messages d'information ou d'autres processus cellulaires. C'est la principale caractéristique distinctive de la transmission de l'information dans les systèmes de biologie moléculaire.

Une cellule vivante est économique en tout. Si l'on se souvient que les lettres et symboles chimiques (éléments) sont construits sur la base d'atomes individuels et de groupes atomiques, alors on peut imaginer quelle quantité colossale d'informations est stockée dans la mémoire génétique et circule dans une cellule vivante, dont les dimensions sont parfois des centièmes de millimètre de longueur. Par exemple, un zygote contient toutes les informations nécessaires au développement d’un organisme complet.

Pour modifier les actions de contrôle, la cellule doit constamment mettre à jour les messages d’information, ce qui entraîne donc une mise à jour du matériel de la cellule. Par conséquent, dans une cellule vivante, il y a un mouvement constant d’informations et de matière. D'une part, il existe un processus de traitement et de mise à jour des informations de contrôle, et donc des enzymes et autres molécules protéiques, d'autre part, cela conduit à une modification des processus chimiques contrôlés effectués par les enzymes.

Si nécessaire, ces processus sont soutenus par une circulation dosée d'énergie chimique sous forme d'ATP.

On constate que pour construire différentes classes de composés de haut poids moléculaire, tels que les acides nucléiques, les protéines, les polysaccharides ou les lipides, une cellule vivante utilise différents systèmes (alphabets) d'éléments biochimiques. Notez que d’un point de vue informationnel, ces classes de molécules biologiques ne sont rien de plus que différents types et formes d’informations moléculaires. Par conséquent, pour représenter l’information moléculaire sous ses différents types et formes dans les systèmes vivants, il existe des systèmes d’éléments biologiques de différents types :

• 1) nucléotides, - un système d'éléments biochimiques structurels, fonctionnels et informationnels d'ADN et d'ARN (alphabet des acides nucléiques) ;
• 2) les acides aminés, un système d'éléments structurels, fonctionnels et informationnels des protéines (alphabet des molécules protéiques), pour lesquels il existe un code génétique sous la forme d'un triplet de nucléotides ;
• 3) sucres simples, - éléments structurels et fonctionnels et symboles d'information (alphabet) des polysaccharides ;
• 4) acides gras, - éléments structurels et fonctionnels et symboles d'information (alphabet) des lipides, etc.

Selon toute vraisemblance, une identification et une classification plus claires des éléments biologiques devraient être traitées dans une discipline distincte, telle que « l’informatique biologique moléculaire ».

La présence de systèmes d'éléments biochimiques moléculaires (monomères) dans une cellule vivante simplifie considérablement les processus de construction de diverses classes de macromolécules et de composants structurels, augmente la fabricabilité de leur production et, en même temps, étend leurs capacités fonctionnelles et informationnelles.

Comme nous le voyons, chaque ensemble typique est organisé en son propre système d'éléments, qui présente des caractéristiques biochimiques, structurelles et technologiques communes, forme des connexions similaires entre des éléments compatibles dans leurs paramètres physiques et chimiques. Fondamentalement, tous les composants structurels et fonctionnels d’une cellule vivante sont construits à partir de ces éléments moléculaires selon diverses combinaisons, compositions et séquences. Il convient de noter que chaque système d'éléments biochimiques dans une cellule constitue un alphabet distinct et se caractérise par sa propre méthode de codage, ainsi que par le type et la forme de présentation des informations biologiques moléculaires. C’est donc la cause première de l’apparition de différentes classes et d’une grande diversité de molécules biologiques dans les systèmes vivants.

Étonnamment, c’est un fait : tout ce qui vit sur Terre, depuis une bactérie insignifiante jusqu’à l’être humain, est constitué des mêmes éléments constitutifs – un ensemble standard de plus de trois douzaines d’éléments biologiques (biochimiques) fonctionnels typiques.

Cet ensemble unique comprend :

• 1) huit nucléotides, - « quatre d'entre eux jouent le rôle d'unités codantes pour l'ADN, et les quatre autres sont utilisés pour écrire des informations dans la structure de l'ARN » ;
• 2) vingt acides aminés standards différents, qui sont codés dans l'ADN et servent à la construction de modèles de molécules protéiques ;
• 3) plusieurs acides gras, un nombre relativement petit de molécules organiques standards simples qui servent à construire des lipides ;

4) les fondateurs de la plupart des polysaccharides sont plusieurs sucres simples (monosaccharides).

Tous ces éléments ont été sélectionnés au cours du processus d’évolution en raison de leur aptitude unique à remplir diverses fonctions chimiques, énergétiques, moléculaires, informationnelles et autres fonctions biologiques dans les cellules vivantes.

Comme nous le voyons, la base de chaque système est constituée de ses éléments biologiques moléculaires (biochimiques) individuels. Et sur la base de divers systèmes d'éléments biologiques - alphabets moléculaires - diverses macromolécules cellulaires - ADN, ARN, protéines, polysaccharides et lipides - peuvent être « construites ». Par conséquent, la base élémentaire représente les systèmes d'éléments biochimiques, à l'aide desquels une cellule vivante est capable de construire diverses molécules et structures biologiques grâce à l'information, puis d'utiliser ces moyens pour effectuer des fonctions biologiques et des transformations chimiques.

Les « diagrammes structurels » des éléments moléculaires de base, leurs propriétés et caractéristiques naturelles sont clairement discutés et présentés dans divers manuels de biochimie. Notre tâche est d'accorder plus d'attention aux aspects informationnels de l'utilisation de telles unités biochimiques.

Structure, propriétés et fonctions des protéines.

L'élucidation de la structure des protéines est l'un des principaux problèmes de la biochimie moderne.

Les molécules de protéines sont des composés de haut poids moléculaire formés par des acides aminés.

La plupart des protéines ont 4 niveaux d'organisation (4 structures de la molécule protéique).

Structure primaire d'une protéine.

Actuellement, la structure primaire d'environ 2 500 protéines a été déchiffrée et, dans la nature, il existe 10 à 12 protéines différentes.

La structure primaire est la séquence (ordre) de connexion des résidus d'acides aminés à l'aide d'une liaison peptidique.

Une liaison peptidique est formée par le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amino d’un autre acide aminé.

-Les acides aminés participent à la formation de la structure primaire.

La liaison peptidique constitue l’épine dorsale de la chaîne polypeptidique ; c’est un fragment répétitif.

Caractéristiques de la liaison peptidique :

Coplanarité - tous les atomes inclus dans la liaison peptidique sont dans le même plan.

Les substituants sur la liaison C-N sont en position trans.

Une liaison peptidique est capable de former deux liaisons hydrogène avec d’autres groupes, notamment des groupes peptidiques.

La liaison peptidique est une liaison covalente forte, l'énergie de liaison est de 110 kcal/mol.

Propriétés de la structure primaire des protéines

Détermination - la séquence d'acides aminés dans une protéine est codée génétiquement. Les informations sur la séquence d'acides aminés sont contenues dans l'ADN.

Unicité – chaque protéine du corps est caractérisée par une séquence spécifique d’acides aminés.

Les acides aminés qui composent les protéines sont divisés en 2 groupes :

Les acides aminés interchangeables sont des acides aminés dont la structure et les propriétés sont similaires.

Acides aminés non interchangeables qui diffèrent par leur structure et leurs propriétés.

Il existe 2 types de substitutions d’acides aminés dans une molécule protéique :

Conservateur - remplacement d'un acide aminé par un autre de structure similaire. Un tel remplacement ne modifie pas les propriétés de la protéine.

Exemples : gli-ala, asp-glu, tir-fen, val-ley.

La substitution radicale est le remplacement d’un acide aminé par un autre de structure différente. Ce remplacement entraîne des modifications des propriétés de la protéine.

Exemples : glu-val, ser-cis, pro-tri, fen-asp, ile-met.

Avec un remplacement radical, une protéine aux propriétés différentes apparaît, ce qui peut conduire à une pathologie.

Le remplacement radical de Glu par Val en sixième position dans la molécule d'hémoglobine conduit au développement de l'anémie falciforme. Avec cette pathologie, les globules rouges dans des conditions de faible pression partielle prennent la forme d'une faucille. Après la libération d'oxygène, cette hémoglobine est convertie en une forme peu soluble et commence à précipiter sous la forme de cristalloïdes fusiformes appelés tactoïdes. Les tactoïdes déforment la cellule et les globules rouges prennent la forme d'une faucille. Dans ce cas, une hémolyse des globules rouges se produit. La maladie est aiguë et des enfants meurent. Cette pathologie est appelée drépanocytose.

Universalité de la structure primaire. Les protéines qui remplissent les mêmes fonctions dans différents organismes ont une structure primaire identique ou similaire.

Dans les protéines naturelles, le même acide aminé n’apparaît pas plus de 3 fois de suite.

Structure secondaire de la protéine.

La structure secondaire est la façon dont une chaîne polypeptidique est pliée en une conformation hélicoïdale ou pliée.

La conformation est l'arrangement spatial dans une molécule organique de groupes substituants qui peuvent librement changer de position dans l'espace sans rompre les liaisons, en raison de la libre rotation autour des liaisons carbone simples.

Il existe 2 types de structure secondaire des protéines :

1. -spirale

2. - pliage.

La structure secondaire est stabilisée par des liaisons hydrogène. Des liaisons hydrogène se produisent entre l’atome d’hydrogène du groupe NH et l’oxygène carboxyle.

Caractéristiques - spirales.

Chaque protéine est caractérisée par son propre degré d'hélicité de la chaîne polypeptidique. Les sections en spirale alternent avec les sections linéaires. Dans la molécule d'hémoglobine, les chaînes β sont hélicoïdales à 75 %, dans le lysozyme - 42 %, dans la pepsine - 30 %.

Le degré d'hélicalisation dépend de la structure primaire de la protéine.

L'acide aminé proline empêche la spiralisation de la molécule protéique.

Le pliage a une configuration légèrement incurvée de la chaîne polypeptidique.

Le repliement est caractérisé par des liaisons hydrogène au sein d'une chaîne polypeptidique ou de chaînes polypeptidiques complexes.

Dans les protéines, les transitions de l'hélice au repliement et inversement sont possibles en raison du réarrangement des liaisons hydrogène.

Le pliage a une forme plate.

La spirale a une forme de tige.

Les liaisons hydrogène sont des liaisons faibles, l'énergie de liaison est de 10 à 20 kcal/mol, mais un grand nombre de liaisons assure la stabilité de la molécule protéique.

Dans une molécule protéique, il existe des liaisons fortes (covalentes), ainsi que des liaisons faibles, ce qui garantit la stabilité de la molécule d'une part et la labilité d'autre part.

Structure tertiaire d'une protéine.

La structure tertiaire d’une protéine correspond à la manière dont la chaîne polypeptidique est disposée dans l’espace.

Sur la base de la forme de la structure tertiaire de la protéine, elles sont divisées en globulaires et fibrillaires.

Les liaisons covalentes (peptide et disulfure) participent à la stabilisation de la structure tertiaire d'une molécule protéique. Le rôle principal dans la stabilisation est joué par les liaisons non covalentes : hydrogène, interactions électrostatiques de groupes chargés, forces intermoléculaires de Van der Waals, interactions de radicaux latéraux non polaires d'acides aminés, dites interactions hydrophobes.

Les radicaux d'acides aminés hydrophobes ala, val, isol, met, phen interagissent les uns avec les autres dans un environnement aqueux. Dans ce cas, les radicaux d'acides aminés hydrophobes non polaires semblent immergés à l'intérieur de la molécule protéique, y formant des zones sèches, et les radicaux polaires sont orientés vers l'eau.

Une fois pliée, la chaîne polypeptidique d’une protéine a tendance à prendre une forme énergétiquement favorable avec moins d’odeur d’énergie.

Lorsque la structure tertiaire est formée, la chaîne polypeptidique se plie aux emplacements de la proline et de la glycine.

Les protéines globulaires sont solubles dans l’eau, mais pas les protéines fibrillaires.

Structure quaternaire des protéines.

Les protéines constituées d'une chaîne polypeptidique n'ont qu'une structure tertiaire (lysozyme, pepsine, myoglobine, trypsine).

Les protéines constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques sont caractérisées par une structure quaternaire.

La structure quaternaire est comprise comme la combinaison de chaînes polypeptidiques individuelles avec une structure tertiaire en une molécule protéique fonctionnellement active. Chaque chaîne polypeptidique individuelle est appelée protomère et n’a souvent aucune activité biologique.

Une molécule protéique peut avoir plusieurs protomères qui, une fois combinés, forment un oligomère ou un multimère.

Les protéines à structure quaternaire sont caractérisées par la notion de sous-unité.

Une sous-unité est la partie fonctionnellement active d’une molécule protéique.

Un exemple de protéine à structure quaternaire est l'hémoglobine, constituée de 4 protomères : 2 et 2 chaînes.

L'interaction des chaînes polypeptidiques lors de la formation d'un oligomère se produit en raison de groupes polaires de résidus d'acides aminés. Des liaisons ioniques, hydrogène et hydrophobes se forment entre les groupes polaires.

Dénaturation.

La dénaturation est le processus de perturbation des plus hauts niveaux d'organisation d'une molécule protéique (secondaire, tertiaire, quaternaire) sous l'influence de divers facteurs.

Dans ce cas, la chaîne polypeptidique se déplie et se trouve en solution sous forme dépliée ou sous forme d'enroulement aléatoire.

Lors de la dénaturation, la coque d'hydratation est perdue et la protéine précipite et perd en même temps ses propriétés natives.

La dénaturation est provoquée par des facteurs physiques : température, pression, contraintes mécaniques, rayonnements ultrasoniques et ionisants ; facteurs chimiques : acides, alcalis, solvants organiques, alcaloïdes, sels de métaux lourds.

Il existe 2 types de dénaturation :

La dénaturation réversible - renaturation ou réactivation - est un processus dans lequel une protéine dénaturée, après élimination des substances dénaturantes, s'auto-organise à nouveau dans sa structure d'origine avec restauration de son activité biologique.

La dénaturation irréversible est un processus dans lequel l'activité biologique n'est pas restaurée après l'élimination des agents dénaturants.

Propriétés des protéines dénaturées.

Une augmentation du nombre de groupes réactifs ou fonctionnels par rapport à la molécule protéique native (il s'agit des groupes COOH, NH 2, SH, OH, groupes de radicaux latéraux d'acides aminés).

Diminution de la solubilité et précipitation de la protéine (associée à la perte de l'enveloppe d'hydratation), déploiement de la molécule protéique, avec « détection » des radicaux hydrophobes et neutralisation des charges des groupements polaires.

Changer la configuration d'une molécule protéique.

Perte d'activité biologique causée par la perturbation de la structure native.

Clivage plus facile par les enzymes protéolytiques par rapport à la protéine native - la transition de la structure native compacte vers une forme lâche expansée permet aux enzymes d'accéder plus facilement aux liaisons peptidiques de la protéine, qu'elles détruisent.

Les méthodes enzymatiques d'hydrolyse reposent sur la sélectivité de l'action des enzymes protéolytiques qui coupent les liaisons peptidiques entre certains acides aminés.

La pepsine clive les liaisons formées par les résidus de phénylalanine, de tyrosine et d'acide glutamique.

La trypsine rompt les liens entre l'arginine et la lysine.

La chymotrypsine hydrolyse les liaisons du tryptophane, de la tyrosine et de la phénylalanine.

LECON 3

Structure et propriétés des enzymes.

Les enzymes (enzymes) sont des protéines spécifiques qui font partie de toutes les cellules et tissus des organismes vivants, jouant le rôle de catalyseurs biologiques.

Preuve de la nature protéique des enzymes.

Initiation des enzymes par chauffage. L'inactivation des enzymes coïncide avec la dénaturation des protéines. Les enzymes sont également détruites par l'action d'acides minéraux, d'alcalis, de sels, d'alcaloïdes et par l'irradiation par les rayons X et les rayons ultraviolets.

Propriétés électrochimiques des enzymes.

1. Point isoélectrique des enzymes.

   Comportement des enzymes lors de la modification de la concentration des gènes d'hydrogène.

   Haute spécificité enzymatique.

   Les enzymes ne peuvent pas pénétrer dans les membranes semi-perméables.

   Préservation de l'activité enzymatique après exposition à des agents déshydratants (acétone, alcool, sels neutres de métaux alcalins).

Les enzymes et les catalyseurs inorganiques partagent des propriétés communes :

Catalyseurs inorganiques et catalyseurs biologiques - les enzymes sont nécessaires en petites quantités pour effectuer une réaction.

BIOCHIMIE DE LA NUTRITION

Peptides

Ils contiennent de trois à plusieurs dizaines de résidus d'acides aminés. Ils ne fonctionnent que dans les parties supérieures du système nerveux.

Ces peptides, comme les catécholamines, fonctionnent non seulement comme neurotransmetteurs, mais aussi comme hormones. Ils transmettent des informations de cellule en cellule via le système de circulation. Ceux-ci inclus:

a) Hormones neurohypophysaires (vasopressine, libérines, statines). Ces substances sont à la fois des hormones et des médiateurs.

b) Peptides gastro-intestinaux (gastrine, cholécystokinine). La gastrine provoque une sensation de faim, la cholécystokinine provoque une sensation de satiété et stimule également la contraction de la vésicule biliaire et la fonction pancréatique.

c) Peptides de type opiacé (ou peptides analgésiques). Ils sont formés par des réactions de protéolyse limitée de la protéine précurseur de la proopiocortine. Ils interagissent avec les mêmes récepteurs que les opiacés (par exemple la morphine), imitant ainsi leur effet. Le nom commun – endorphines – provoque un soulagement de la douleur. Ils sont facilement détruits par les protéinases, leur effet pharmacologique est donc négligeable.

d) Peptides du sommeil. Leur nature moléculaire n'a pas été établie. On sait seulement que leur administration aux animaux induit le sommeil.

e) Peptides mémoire (scotophobine). S'accumule dans le cerveau des rats pendant l'entraînement pour éviter l'obscurité.

f) Les peptides sont des composants du système RAAS. Il a été démontré que l'introduction de l'angiotensine II dans le centre de soif du cerveau provoque cette sensation et stimule la sécrétion d'hormone antidiurétique.

La formation de peptides résulte de réactions de protéolyse limitées, ils sont également détruits sous l'action des protéinases.

Un régime complet doit contenir :

1. SOURCES D'ÉNERGIE (GLUCIDES, GRAISSES, PROTÉINES).

2. ACIDES AMINÉS ESSENTIELS.

3. ACIDES GRAS ESSENTIELS.

4. VITAMINES.

5. ACIDES INORGANIQUES (MINÉRAUX).

6. FIBRE

SOURCES D'ÉNERGIE.

Les glucides, les graisses et les protéines sont des macronutriments. Leur consommation dépend de la taille, de l'âge et du sexe d'une personne et est déterminée en grammes.

Les glucides constituent la principale source d'énergie dans l'alimentation humaine - l'aliment le moins cher. Dans les pays développés, environ 40 % de l’apport en glucides provient de sucres raffinés et 60 % d’amidon. Dans les pays moins développés, la proportion d’amidon augmente. Les glucides fournissent la majeure partie de l’énergie du corps humain.

Graisses- C'est l'une des principales sources d'énergie. Ils sont digérés dans le tractus gastro-intestinal (GIT) beaucoup plus lentement que les glucides, ils contribuent donc mieux à la sensation de satiété. Les triglycérides d'origine végétale sont non seulement une source d'énergie, mais aussi des acides gras essentiels : linoléique et linolénique.

Écureuils- la fonction énergétique n'est pas pour eux la fonction principale. Les protéines sont des sources d'acides aminés essentiels et non essentiels, ainsi que des précurseurs de substances biologiquement actives dans l'organisme. Or, l’oxydation des acides aminés produit de l’énergie. Bien qu’il soit petit, il constitue une partie du régime énergétique.