La vie sur notre planète est née d'une gouttelette de coacervat. C'était aussi une molécule protéique. Autrement dit, la conclusion s'ensuit que ces composés chimiques sont à la base de tous les êtres vivants qui existent aujourd'hui. Mais que sont-ils ? structures protéiques? Quel rôle jouent-ils dans le corps et la vie des gens aujourd’hui ? Quels types de protéines existe-t-il ? Essayons de le comprendre.

Protéines : concept général

Du point de vue, la molécule de la substance en question est une séquence d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

Chaque acide aminé possède deux groupes fonctionnels :

• carboxyle -COOH;
• groupe amino -NH 2 .

C'est entre eux que se produit la formation de liaisons dans différentes molécules. Ainsi, la liaison peptidique est de la forme -CO-NH. Une molécule de protéine peut contenir des centaines ou des milliers de ces groupes ; cela dépend de la substance spécifique. Les types de protéines sont très divers. Parmi eux, il y a ceux qui contiennent des acides aminés essentiels à l'organisme, ce qui signifie qu'ils doivent être fournis à l'organisme avec produits alimentaires. Il existe des variétés qui remplissent des fonctions importantes dans la membrane cellulaire et son cytoplasme. Des catalyseurs biologiques sont également isolés - des enzymes, qui sont également des molécules protéiques. Ils sont largement utilisés dans la vie quotidienne humaine et ne participent pas seulement aux processus biochimiques des êtres vivants.

Le poids moléculaire des composés considérés peut aller de plusieurs dizaines à des millions. Après tout, le nombre d’unités monomères dans une grande chaîne polypeptidique est illimité et dépend du type de substance spécifique. La protéine sous sa forme pure, dans sa conformation native, peut être observée lors de l'examen d'un œuf de poule dans une masse colloïdale épaisse et transparente, jaune clair, à l'intérieur de laquelle se trouve le jaune - c'est la substance souhaitée. La même chose peut être dite à propos du fromage cottage faible en gras. Ce produit est également une protéine presque pure sous sa forme naturelle.

Cependant, tous les composés considérés n’ont pas la même structure spatiale. Il existe quatre organisations moléculaires au total. Les types déterminent ses propriétés et parlent de la complexité de sa structure. On sait également que des molécules plus intriquées dans l’espace subissent un traitement approfondi chez les humains et les animaux.

Types de structures protéiques

Il y en a quatre au total. Regardons ce qu'est chacun d'eux.

1. Primaire. Il s'agit d'une séquence linéaire commune d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Il n’y a pas de torsions spatiales ni de spiralisation. Le nombre d'unités incluses dans un polypeptide peut atteindre plusieurs milliers. Les types de protéines ayant une structure similaire sont la glycylalanine, l'insuline, les histones, l'élastine et autres.
2. Secondaire. Il se compose de deux chaînes polypeptidiques torsadées en forme de spirale et orientées l'une vers l'autre par les spires formées. Dans le même temps, des liaisons hydrogène apparaissent entre eux, les maintenant ensemble. C'est ainsi qu'un seul molécule de protéine. Les types de protéines de ce type sont les suivants : lysozyme, pepsine et autres.
3. Conformation tertiaire. Il s’agit d’une structure secondaire densément tassée et rassemblée de manière compacte. Ici, d'autres types d'interaction apparaissent, en plus des liaisons hydrogène - ce sont l'interaction de Van der Waals et les forces d'attraction électrostatique, le contact hydrophile-hydrophobe. Des exemples de structures sont l'albumine, la fibroïne, la protéine de soie et autres.
4. Quaternaire. La structure la plus complexe, constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques tordues en spirale, enroulées en boule et combinées en un globule. Des exemples tels que l’insuline, la ferritine, l’hémoglobine et le collagène illustrent précisément une telle conformation protéique.

Si nous considérons en détail toutes ces structures moléculaires d'un point de vue chimique, l'analyse prendra beaucoup de temps. En effet, plus la configuration est élevée, plus sa structure est complexe et complexe, plus on observe de types d'interactions dans la molécule.

Dénaturation des molécules de protéines

L’une des propriétés chimiques les plus importantes des polypeptides est leur capacité à être détruites sous l’influence de certaines conditions ou agents chimiques. Par exemple, il est répandu différents types dénaturation des protéines. Quel est ce processus ? Elle consiste à détruire la structure native de la protéine. Autrement dit, si la molécule avait initialement une structure tertiaire, elle s'effondrerait après l'action d'agents spéciaux. Cependant, la séquence des résidus d’acides aminés reste inchangée dans la molécule. Les protéines dénaturées perdent rapidement leurs propriétés physiques et Propriétés chimiques.

Quels réactifs peuvent conduire au processus de destruction de conformation ? Il y en a plusieurs.

1. Température. Lorsqu'elle est chauffée, une destruction progressive de la structure quaternaire, tertiaire et secondaire de la molécule se produit. Cela peut être observé visuellement, par exemple lors de la friture d'un œuf de poule ordinaire. La « protéine » résultante est la structure primaire du polypeptide d’albumine présent dans le produit brut.
2. Radiation.
3. Action des agents chimiques puissants : acides, alcalis, sels métaux lourds, solvants (par exemple, alcools, éthers, benzène et autres).

Ce processus est parfois aussi appelé fusion moléculaire. Les types de dénaturation des protéines dépendent de l'agent dont l'action l'a provoquée. Dans certains cas, le processus opposé à celui considéré a lieu. C'est la renaturation. Toutes les protéines ne sont pas capables de restaurer leur structure, mais une partie importante d'entre elles peut le faire. Ainsi, des chimistes d'Australie et d'Amérique ont procédé à la renaturation d'un œuf de poule bouilli en utilisant certains réactifs et une méthode de centrifugation.

Ce processus est important pour les organismes vivants lors de la synthèse des chaînes polypeptidiques par les ribosomes et l'ARNr dans les cellules.

Hydrolyse d'une molécule de protéine

Outre la dénaturation, les protéines sont caractérisées par une autre propriété chimique : l'hydrolyse. Il s’agit également de la destruction de la conformation native, mais pas de la structure primaire, mais de la totalité des acides aminés individuels. L’hydrolyse des protéines est une partie importante de la digestion. Les types d'hydrolyse des polypeptides sont les suivants.

1. Chimique. Basé sur l'action d'acides ou d'alcalis.
2. Biologique ou enzymatique.

Cependant, l'essence du processus reste inchangée et ne dépend pas des types d'hydrolyse des protéines qui ont lieu. Il en résulte la formation d’acides aminés qui sont transportés dans toutes les cellules, organes et tissus. Leur transformation ultérieure implique la synthèse de nouveaux polypeptides, déjà ceux nécessaires à un organisme particulier.

Dans l'industrie, le processus d'hydrolyse des molécules protéiques est utilisé précisément pour obtenir les acides aminés nécessaires.

Fonctions des protéines dans le corps

Différents types de protéines, de glucides et de graisses sont des composants essentiels au fonctionnement normal de toute cellule. Et cela signifie l’organisme tout entier dans son ensemble. Leur rôle s’explique donc en grande partie par leur haut degré d’importance et d’ubiquité au sein des êtres vivants. Plusieurs fonctions principales des molécules polypeptidiques peuvent être distinguées.

1. Catalytique. Elle est réalisée par des enzymes qui ont une structure protéique. Nous en parlerons plus tard.
2. De construction. Les types de protéines et leurs fonctions dans le corps affectent principalement la structure de la cellule elle-même, sa forme. De plus, les polypeptides qui remplissent ce rôle forment les cheveux, les ongles, les coquilles de mollusques et les plumes d'oiseaux. Ils constituent également un certain renforcement du corps cellulaire. Le cartilage est également constitué de ces types de protéines. Exemples : tubuline, kératine, actine et autres.
3. Réglementaire. Cette fonction se manifeste par la participation des polypeptides à des processus tels que la transcription, la traduction, le cycle cellulaire, l'épissage, la lecture de l'ARNm et autres. Dans chacun d’eux, ils jouent un rôle régulateur important.
4. Signal. Cette fonction est assurée par des protéines situées sur la membrane cellulaire. Ils transmettent divers signaux d’une unité à l’autre, ce qui conduit à une communication entre les tissus. Exemples : cytokines, insuline, facteurs de croissance et autres.
5. Transport. Certains types de protéines et les fonctions qu’elles remplissent sont tout simplement vitales. Cela se produit par exemple avec la protéine hémoglobine. Il transporte l’oxygène de cellule en cellule dans le sang. C’est irremplaçable pour les humains.
6. De rechange ou de sauvegarde. Ces polypeptides s’accumulent dans les plantes et les œufs d’animaux comme source de nutrition et d’énergie supplémentaires. Un exemple est celui des globulines.
7. Moteur. Une fonction très importante, notamment pour les protozoaires et les bactéries. Après tout, ils ne peuvent se déplacer qu'à l'aide de flagelles ou de cils. Et ces organites, de par leur nature, ne sont rien de plus que des protéines. Des exemples de tels polypeptides sont les suivants : myosine, actine, kinésine et autres.

Il est évident que les fonctions des protéines dans le corps humain et chez les autres êtres vivants sont très nombreuses et importantes. Cela confirme une fois de plus que sans les composés que nous envisageons, la vie sur notre planète est impossible.

Fonction protectrice des protéines

Les polypeptides peuvent protéger contre diverses influences : chimiques, physiques, biologiques. Par exemple, si le corps est menacé par un virus ou une bactérie de nature étrangère, les immunoglobulines (anticorps) entrent alors en bataille avec eux, jouant un rôle protecteur.

Si nous parlons d'effets physiques, par exemple, la fibrine et le fibrinogène, qui sont impliqués dans la coagulation du sang, jouent ici un rôle important.

Protéines alimentaires

Les types de protéines alimentaires sont les suivants :

• complet - ceux qui contiennent tous les acides aminés nécessaires à l'organisme ;
• inférieur - ceux qui contiennent une composition incomplète en acides aminés.

Or, les deux sont importants pour le corps humain. Surtout le premier groupe. Chaque personne, notamment lors des périodes de développement intensif (enfance et adolescence) et la puberté doit maintenir en elle-même un niveau constant de protéines. Après tout, nous avons déjà examiné les fonctions que remplissent ces molécules étonnantes, et nous savons que pratiquement aucun processus, aucune réaction biochimique en nous n'est complet sans la participation de polypeptides.

C'est pourquoi il est nécessaire de consommer chaque jour la quantité quotidienne de protéines contenues dans les produits suivants :

• œuf;
• lait;
• fromage blanc;
• viande et poisson;
• haricots;
• haricots;
• arachide;
• blé;
• avoine;
• lentilles et autres.

Si vous consommez 0,6 g de polypeptide par jour et par kg de poids, une personne ne manquera jamais de ces composés. Si, pendant une longue période, le corps ne reçoit pas suffisamment de protéines nécessaires, une maladie appelée manque d'acides aminés se produit. Cela entraîne de graves troubles métaboliques et, par conséquent, de nombreuses autres affections.

Des protéines en cage

À l’intérieur de la plus petite unité structurelle de tous les êtres vivants – la cellule – se trouvent également des protéines. De plus, ils y remplissent presque toutes les fonctions ci-dessus. Tout d'abord, se forme le cytosquelette de la cellule, constitué de microtubules et de microfilaments. Il sert à maintenir la forme ainsi qu’au transport interne entre les organites. Divers ions et composés se déplacent le long des molécules protéiques, comme des canaux ou des rails.

Le rôle des protéines immergées dans la membrane et situées à sa surface est important. Ici, ils remplissent à la fois des fonctions de récepteur et de signalisation et participent à la construction de la membrane elle-même. Ils montent la garde, ce qui signifie qu’ils jouent un rôle protecteur. Quels types de protéines dans une cellule peuvent être classés dans ce groupe ? Il existe de nombreux exemples, en voici quelques-uns.

1. Actine et myosine.
2. Élastine.
3. Kératine.
4. Collagène.
5. Tubuline.
6. Hémoglobine.
7. Insuline.
8. Transcobalamine.
9. Transferrine.
10. Albumen.

Au total, il y en a plusieurs centaines différents qui se déplacent constamment à l'intérieur de chaque cellule.

Types de protéines dans le corps

Il en existe bien sûr une grande variété. Si nous essayons d’une manière ou d’une autre de diviser toutes les protéines existantes en groupes, nous pourrions aboutir à quelque chose comme cette classification.

En général, vous pouvez vous baser sur de nombreuses caractéristiques pour classer les protéines présentes dans le corps. Il n’y en a pas encore un seul.

Enzymes

Catalyseurs biologiques de nature protéique, qui accélèrent considérablement tout ce qui se passe processus biochimiques. Un échange normal est impossible sans ces connexions. Tous les processus de synthèse et de désintégration, d'assemblage de molécules et de leur réplication, traduction et transcription, etc. sont réalisés sous l'influence d'un type spécifique d'enzyme. Des exemples de ces molécules sont :

• les oxydoréductases;
• transferts;
• catalase;
• les hydrolases ;
• les isomérases;
• Lyases et autres.

Aujourd’hui, les enzymes sont également utilisées dans la vie quotidienne. Ainsi, dans la production de lessives en poudre, on utilise souvent ce qu'on appelle des enzymes - ce sont des catalyseurs biologiques. Ils améliorent la qualité du lavage si les conditions de température spécifiées sont respectées. Se lie facilement aux particules de saleté et les élimine de la surface des tissus.

Cependant, en raison de leur nature protéique, les enzymes ne tolèrent pas l’eau trop chaude ni la proximité de médicaments alcalins ou acides. En effet, dans ce cas, le processus de dénaturation va se produire.

La conformation est l'arrangement spatial dans une molécule organique de groupes substituants qui peuvent librement changer de position dans l'espace sans rompre les liaisons, en raison de la libre rotation autour des liaisons carbone simples.

Il existe 2 types de structure secondaire des protéines :

• 1. hélice b
• 2. pliage en C.

La structure secondaire est stabilisée par des liaisons hydrogène. Des liaisons hydrogène se produisent entre l’atome d’hydrogène du groupe NH et l’oxygène carboxyle.

Caractéristiques de l'hélice b.

L'hélice B est stabilisée par des liaisons hydrogène qui se produisent entre le premier et le quatrième acide aminé. Le pas d'hélice comprend 3,6 résidus d'acides aminés.

La formation d'une hélice B se produit dans le sens des aiguilles d'une montre (spirale de droite), puisque les protéines naturelles sont constituées d'acides L-aminés.

Chaque protéine est caractérisée par son propre degré d'hélicité de la chaîne polypeptidique. Les sections en spirale alternent avec les sections linéaires. Dans la molécule d'hémoglobine, les chaînes b et b sont hélicoïdales à 75 %, dans le lysozyme - 42 %, dans la pepsine - 30 %.

Le degré d'hélicalisation dépend de la structure primaire de la protéine.

L'hélice b se forme spontanément et constitue la conformation la plus stable de la chaîne polypeptidique, correspondant à l'énergie libre minimale.

Tous les groupes peptidiques participent à la formation de liaisons hydrogène. Cela garantit une stabilité maximale de l’hélice b.

Étant donné que tous les groupes hydrophiles du squelette peptidique participent généralement à la formation de liaisons hydrogène, le caractère hydrophobe des hélices alpha augmente.

Les radicaux d’acides aminés sont situés à l’extérieur des hélices alpha et sont éloignés du squelette peptidique. Ils ne participent pas à la formation des liaisons hydrogène et sont caractéristiques de la structure secondaire, mais certains d'entre eux peuvent perturber la formation des hélices alpha :

Proline. Son atome d'azote fait partie d'un anneau rigide, ce qui élimine la possibilité de rotation autour des liaisons N-CH. De plus, l’atome d’azote de la proline qui forme une liaison avec un autre acide aminé ne possède pas d’hydrogène. En conséquence, la proline est incapable de former une liaison hydrogène et la structure des hélices alpha est perturbée. C'est généralement là qu'une boucle ou un virage se produit.

Zones où se succèdent plusieurs radicaux de charge identique, entre lesquelles apparaissent des forces répulsives électrostatiques.

Zones avec des radicaux volumineux rapprochés qui perturbent mécaniquement la formation des hélices alpha, par exemple la méthionine, le tryptophane.

L'acide aminé proline empêche la spiralisation de la molécule protéique.

Le repliement en C a une configuration légèrement incurvée de la chaîne polypeptidique.

Si les chaînes polypeptidiques liées sont dirigées dans des directions opposées, une structure β antiparallèle apparaît, mais si les extrémités N et C des chaînes polypeptidiques coïncident, la structure d'une couche plissée β parallèle apparaît.

Le repliement β est caractérisé par des liaisons hydrogène au sein d'une chaîne polypeptidique unique ou de chaînes polypeptidiques complexes.

Dans les protéines, les transitions de l'hélice b au pli b et inversement sont possibles en raison du réarrangement des liaisons hydrogène.

Le pliage en B a une forme plate.

L'hélice B a une forme de tige.

Les liaisons hydrogène sont des liaisons faibles, l'énergie de liaison est de 10 à 20 kcal/mol, mais un grand nombre de liaisons assure la stabilité de la molécule protéique.

Dans une molécule protéique, il existe des liaisons fortes (covalentes), ainsi que des liaisons faibles, ce qui garantit la stabilité de la molécule d'une part et la labilité d'autre part.

Et les protéines sont constituées d’une chaîne polypeptidique, et une molécule protéique peut être constituée d’une, deux ou plusieurs chaînes. Cependant, les propriétés physiques, biologiques et chimiques des biopolymères sont déterminées non seulement par la structure chimique générale, qui peut être « dénuée de sens », mais également par la présence d’autres niveaux d’organisation de la molécule protéique.

Déterminé quantitativement et qualitativement composition en acides aminés. Les liaisons peptidiques sont à la base de la structure primaire. Cette hypothèse a été exprimée pour la première fois en 1888 par A. Ya. Danilevsky, et plus tard ses hypothèses ont été confirmées par la synthèse de peptides réalisée par E. Fischer. La structure de la molécule protéique a été étudiée en détail par A. Ya. Danilevsky et E. Fischer. Selon cette théorie, les molécules de protéines sont constituées d’un grand nombre de résidus d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Une molécule protéique peut avoir une ou plusieurs chaînes polypeptidiques.

Lors de l'étude de la structure primaire des protéines, des agents chimiques et des enzymes protéolytiques sont utilisés. Ainsi, en utilisant la méthode Edman, il est très pratique d’identifier les acides aminés terminaux.

Structure secondaire La protéine démontre la configuration spatiale de la molécule protéique. On distingue les types de structure secondaire suivants : hélice alpha, hélice bêta, hélice de collagène. Les scientifiques ont découvert que l'hélice alpha est la plus caractéristique de la structure des peptides.

La structure secondaire de la protéine est stabilisée à l'aide de ces derniers apparaissent entre ceux connectés à l'atome d'azote électronégatif d'une liaison peptidique et l'atome d'oxygène carbonyle du quatrième acide aminé qui en découle, et ils sont dirigés le long de l'hélice. Les calculs énergétiques montrent que l’hélice alpha droite, présente dans les protéines natives, est plus efficace pour polymériser ces acides aminés.

Structure secondaire des protéines : structure en feuillet bêta

Les chaînes polypeptidiques des feuillets bêta sont entièrement étendues. Les plis bêta sont formés par l’interaction de deux liaisons peptidiques. La structure indiquée est caractéristique de (kératine, fibroïne, etc.). En particulier, la bêta-kératine est caractérisée par un arrangement parallèle de chaînes polypeptidiques, qui sont en outre stabilisées par des liaisons disulfure interchaînes. Dans la fibroïne de soie, les chaînes polypeptidiques adjacentes sont antiparallèles.

Structure secondaire des protéines : hélice de collagène

La formation est constituée de trois chaînes hélicoïdales de tropocollagène, qui ont la forme d'une tige. Les chaînes hélicoïdales se tordent et forment une superhélice. L'hélice est stabilisée par des liaisons hydrogène qui naissent entre l'hydrogène des groupes aminés peptidiques des résidus d'acides aminés d'une chaîne et l'oxygène du groupe carbonyle des résidus d'acides aminés de l'autre chaîne. La structure présentée confère au collagène une résistance et une élasticité élevées.

Structure tertiaire des protéines

La plupart des protéines à l’état natif ont une structure très compacte, déterminée par la forme, la taille et la polarité des radicaux d’acides aminés, ainsi que par la séquence des acides aminés.

Les interactions hydrophobes et ioniques, les liaisons hydrogène, etc. ont une influence significative sur le processus de formation de la conformation native d'une protéine ou de sa structure tertiaire. Sous l'influence de ces forces, une conformation thermodynamiquement appropriée de la molécule protéique et sa stabilisation sont atteint.

Structure quaternaire

Ce type de structure moléculaire résulte de l'association de plusieurs sous-unités en une seule molécule complexe. Chaque sous-unité comprend des structures primaires, secondaires et tertiaires.

Le nom « écureuils » vient de la capacité de beaucoup d’entre eux à devenir blancs lorsqu’ils sont chauffés. Le nom « protéines » vient du mot grec signifiant « premier », indiquant leur importance dans l’organisme. Plus le niveau d'organisation des êtres vivants est élevé, plus la composition des protéines est diversifiée.

Les protéines sont formées d’acides aminés liés entre eux par des liaisons covalentes. peptide liaison : entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amino d’un autre. Lorsque deux acides aminés interagissent, un dipeptide se forme (à partir des résidus de deux acides aminés, du grec. peptos– cuit). Le remplacement, l'exclusion ou le réarrangement des acides aminés dans une chaîne polypeptidique provoque l'émergence de nouvelles protéines. Par exemple, lors du remplacement d'un seul acide aminé (glutamine par de la valine), une maladie grave survient - la drépanocytose, lorsque les globules rouges ont une forme différente et ne peuvent pas remplir leurs fonctions principales (transport d'oxygène). Lorsqu’une liaison peptidique se forme, une molécule d’eau est séparée. Selon le nombre de résidus d'acides aminés, on les distingue :

– oligopeptides (di-, tri-, tétrapeptides, etc.) – contiennent jusqu'à 20 résidus d'acides aminés ;

– polypeptides – de 20 à 50 résidus d'acides aminés ;

– écureuils – plus de 50, parfois des milliers de résidus d’acides aminés

Sur la base de leurs propriétés physicochimiques, les protéines se distinguent entre hydrophiles et hydrophobes.

Il existe quatre niveaux d'organisation de la molécule protéique - des structures spatiales équivalentes (configurations, conformation) protéines : primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires.

Primaire la structure des protéines est la plus simple. Il se présente sous la forme d'une chaîne polypeptidique, dans laquelle les acides aminés sont liés les uns aux autres par une forte liaison peptidique. Déterminé par la composition qualitative et quantitative des acides aminés et leur séquence.

Structure secondaire des protéines

Secondaire la structure est formée principalement par des liaisons hydrogène qui se sont formées entre les atomes d'hydrogène du groupe NH d'une boucle d'hélice et les atomes d'oxygène du groupe CO de l'autre et sont dirigées le long de la spirale ou entre les plis parallèles de la molécule protéique. La molécule protéique est partiellement ou entièrement tordue en une hélice α ou forme une structure en feuillet β. Par exemple, les protéines kératiniques forment une hélice α. Ils font partie des sabots, des cornes, des cheveux, des plumes, des ongles et des griffes. Les protéines qui composent la soie possèdent un feuillet β. Les radicaux d'acides aminés (groupes R) restent en dehors de l'hélice. Les liaisons hydrogène sont beaucoup plus faibles que les liaisons covalentes, mais avec un nombre important d'entre elles, elles forment une structure assez solide.

Le fonctionnement sous la forme d'une spirale torsadée est caractéristique de certaines protéines fibrillaires - myosine, actine, fibrinogène, collagène, etc.

Structure tertiaire des protéines

Tertiaire structure protéique. Cette structure est constante et unique pour chaque protéine. Il est déterminé par la taille, la polarité des groupes R, la forme et la séquence des résidus d'acides aminés. L'hélice polypeptidique est tordue et pliée d'une certaine manière. La formation de la structure tertiaire d'une protéine conduit à la formation d'une configuration particulière de la protéine - globules (du latin globulus - boule). Son éducation est déterminée différents types interactions non covalentes : hydrophobe, hydrogène, ionique. Des ponts disulfure apparaissent entre les résidus d'acides aminés cystéine.

Les liaisons hydrophobes sont des liaisons faibles entre des chaînes latérales non polaires qui résultent de la répulsion mutuelle des molécules de solvant. Dans ce cas, la protéine se tord de sorte que les chaînes latérales hydrophobes sont immergées profondément à l'intérieur de la molécule et la protègent de l'interaction avec l'eau, tandis que les chaînes latérales hydrophiles sont situées à l'extérieur.

La plupart des protéines ont une structure tertiaire : globulines, albumines, etc.

Structure protéique quaternaire

Quaternaire structure protéique. Formé à la suite de la combinaison de chaînes polypeptidiques individuelles. Ensemble, ils forment une unité fonctionnelle. Il existe différents types de liaisons : hydrophobes, hydrogène, électrostatiques, ioniques.

Des liaisons électrostatiques se produisent entre les radicaux électronégatifs et électropositifs des résidus d'acides aminés.

Certaines protéines sont caractérisées par un arrangement globulaire de sous-unités - c'est globulaire protéines. Les protéines globulaires se dissolvent facilement dans l'eau ou les solutions salines. Plus de 1 000 enzymes connues appartiennent aux protéines globulaires. Les protéines globulaires comprennent certaines hormones, anticorps et protéines de transport. Par exemple, la molécule complexe d'hémoglobine (protéine des globules rouges) est une protéine globulaire et se compose de quatre macromolécules de globine : deux chaînes α et deux chaînes β, chacune étant reliée à l'hème, qui contient du fer.

D'autres protéines sont caractérisées par une association en structures hélicoïdales - c'est fibrillaire (du latin fibrilla - fibre) protéines. Plusieurs (3 à 7) hélices α sont torsadées ensemble, comme les fibres d'un câble. Les protéines fibrillaires sont insolubles dans l'eau.

Les protéines sont divisées en simples et complexes.

Protéines simples (protéines)

Protéines simples (protéines) constitué uniquement de résidus d’acides aminés. Les protéines simples comprennent les globulines, les albumines, les glutélines, les prolamines, les protamines et les pistons. Les albumines (par exemple l'albumine sérique) sont solubles dans l'eau, les globulines (par exemple les anticorps) sont insolubles dans l'eau, mais solubles dans les solutions aqueuses de certains sels (chlorure de sodium, etc.).

Protéines complexes (protéides)

Protéines complexes (protéides) comprennent, en plus des résidus d'acides aminés, des composés de nature différente, appelés prothétique groupe. Par exemple, les métalloprotéines sont des protéines contenant du fer non héminique ou liées par des atomes métalliques (la plupart des enzymes), les nucléoprotéines sont des protéines liées à des acides nucléiques (chromosomes, etc.), les phosphoprotéines sont des protéines qui contiennent des résidus d'acide phosphorique (protéines de jaune d'œuf, etc. ), glycoprotéines - protéines associées à des glucides (certaines hormones, anticorps, etc.), chromoprotéines - protéines contenant des pigments (myoglobine, etc.), lipoprotéines - protéines contenant des lipides (inclus dans la composition des membranes).

Dans une structure plus compacte par rapport à la structure primaire, dans laquelle l'interaction des groupes peptidiques se produit avec la formation de liaisons hydrogène entre eux.

Poser l'écureuil en forme de corde et d'accordéon

Il existe deux types de telles structures - poser l'écureuil en forme de corde Et en forme d'accordéon.

La formation d'une structure secondaire est provoquée par le désir du peptide d'adopter une conformation avec le plus grand nombre de liaisons entre groupes peptidiques. Le type de structure secondaire dépend de la stabilité de la liaison peptidique, de la mobilité de la liaison entre l'atome de carbone central et le carbone du groupe peptidique et de la taille du radical acide aminé.

Tout cela, couplé à la séquence d’acides aminés, conduira par la suite à une configuration protéique strictement définie.

Deux variantes possibles de la structure secondaire peuvent être distinguées : une hélice α (structure α) et une couche plissée β (structure β). En règle générale, les deux structures sont présentes dans une protéine, mais dans des proportions différentes. Dans les protéines globulaires, l'hélice α prédomine, dans les protéines fibrillaires, la structure β prédomine.

Participation des liaisons hydrogène à la formation de la structure secondaire.

La structure secondaire se forme uniquement avec la participation de liaisons hydrogène entre les groupes peptidiques : l'atome d'oxygène d'un groupe réagit avec l'atome d'hydrogène du second, en même temps l'oxygène du deuxième groupe peptidique se lie avec l'hydrogène du troisième, etc.

α-Hélix

Repliement des protéines sous la forme d'une hélice α.

Cette structure est une hélice droite, formée par des liaisons hydrogène entre les groupes peptidiques des 1er et 4ème, 4ème et 7ème, 7ème et 10ème, et ainsi de suite.

La formation d'une hélice est empêchée par la proline et l'hydroxyproline, qui, de par leur structure, provoquent une « fracture » de la chaîne, sa courbure prononcée.

La hauteur du tour d'hélice est de 0,54 nm et correspond à 3,6 résidus d'acides aminés, 5 tours complets correspondent à 18 acides aminés et occupent 2,7 nm.

Couche de pli β

Protéine se repliant en une feuille plissée β.

Dans cette méthode de repliement, la molécule de protéine se trouve comme un « serpent » : les sections distantes de la chaîne sont proches les unes des autres. En conséquence, les groupes peptidiques des acides aminés précédemment retirés de la chaîne protéique sont capables d'interagir à l'aide de liaisons hydrogène.