L En raison de l'interaction des groupes fonctionnels d'acides aminés, les chaînes polypeptidiques linéaires de protéines individuelles acquièrent une certaine structure spatiale tridimensionnelle, appelée « conformation ». Toutes les molécules de protéines individuelles (c'est-à-dire celles ayant la même structure primaire) forment la même conformation en solution. Par conséquent, toutes les informations nécessaires à la formation des structures spatiales se trouvent dans la structure primaire des protéines.
Dans les protéines, il existe 2 principaux types de conformation des chaînes polypeptidiques : les structures secondaires et tertiaires.
2. Structure secondaire des protéines - structure spatiale résultant de l’interaction entre les groupes fonctionnels du squelette peptidique.
Dans ce cas, les chaînes peptidiques peuvent acquérir des structures régulières de deux types : hélices α
Structure β Par structure β, nous entendons une figure semblable à une feuille pliée en accordéon. La figure est formée en raison de la formation de nombreuses liaisons hydrogène entre les atomes des groupes peptidiques des régions linéaires d'une chaîne polypeptidique formant des courbures, ou entre différents groupes polypeptidiques.
Les obligations sont de l'hydrogène, ils stabilisent des fragments individuels de macromolécules.
3. Structure tertiaire des protéines - une structure spatiale tridimensionnelle formée en raison des interactions entre les radicaux d'acides aminés, qui peuvent être situés à une distance considérable les uns des autres dans la chaîne polypeptidique.
Structurellement constitué d'éléments de structure secondaire, stabilisés par divers types d'interactions, dans lesquelles les interactions hydrophobes jouent un rôle critique
la stabilisation de la structure tertiaire de la protéine participe :
· liaisons covalentes (entre deux résidus cystéine - ponts disulfure) ;
· des liaisons ioniques entre des groupes latéraux de résidus d'acides aminés chargés de manière opposée ;
· liaisons hydrogène ;
· interactions hydrophiles-hydrophobes. Lorsqu'elle interagit avec les molécules d'eau environnantes, la molécule de protéine « a tendance » à se replier de sorte que les groupes latéraux non polaires des acides aminés sont isolés de la solution aqueuse ; des groupes latéraux polaires hydrophiles apparaissent à la surface de la molécule.
4. La structure quaternaire est appelée arrangement mutuel plusieurs chaînes polypeptidiques faisant partie d’un seul complexe protéique. Les molécules protéiques qui composent une protéine à structure quaternaire se forment séparément sur les ribosomes et ce n'est qu'une fois la synthèse terminée qu'elles forment une structure supramoléculaire commune. Une protéine de structure quaternaire peut contenir des chaînes polypeptidiques identiques ou différentes. Participer à la stabilisation de la structure quaternaire les mêmes types d’interactions que dans la stabilisation du tertiaire. Les complexes protéiques supramoléculaires peuvent être constitués de dizaines de molécules.
Rôle.
La formation de peptides dans le corps se produit en quelques minutes, tandis que la synthèse chimique en laboratoire est un processus assez long qui peut prendre plusieurs jours, et le développement de la technologie de synthèse peut prendre plusieurs années. Cependant, malgré cela, il existe des arguments assez solides en faveur de travaux sur la synthèse d'analogues de peptides naturels. Premièrement, par modification chimique des peptides, il est possible de confirmer l'hypothèse de la structure primaire. Les séquences d'acides aminés de certaines hormones ont été connues précisément grâce à la synthèse de leurs analogues en laboratoire.
Deuxièmement, les peptides synthétiques permettent d'étudier plus en détail la relation entre la structure d'une séquence d'acides aminés et son activité. Pour clarifier la relation entre la structure spécifique du peptide et son activité biologique, d'énormes travaux ont été réalisés sur la synthèse de plus d'un millier d'analogues. En conséquence, il a été possible de découvrir que le remplacement d'un seul acide aminé dans la structure d'un peptide peut augmenter plusieurs fois son activité biologique ou changer sa direction. Et changer la longueur de la séquence d'acides aminés aide à déterminer l'emplacement des centres actifs du peptide et le site d'interaction avec le récepteur.
Troisièmement, grâce à la modification de la séquence originale d’acides aminés, il est devenu possible d’obtenir des médicaments pharmacologiques. La création d'analogues de peptides naturels permet d'identifier des configurations de molécules plus « efficaces » qui renforcent l'effet biologique ou le prolongent.
Quatrièmement, la synthèse chimique des peptides est économiquement bénéfique. La plupart des médicaments thérapeutiques coûteraient des dizaines de fois plus cher s’ils étaient fabriqués à partir d’un produit naturel.
Souvent, les peptides actifs ne se trouvent dans la nature qu’en quantités nanogrammes. De plus, les méthodes de purification et d’isolement des peptides provenant de sources naturelles ne peuvent pas séparer complètement la séquence d’acides aminés souhaitée des peptides ayant un effet opposé ou différent. Et dans le cas de peptides spécifiques synthétisés par le corps humain, ils ne peuvent être obtenus que par synthèse en laboratoire.
57. Classification des protéines : simples et complexes, globulaires et fibrillaires, monomères et oligomères. Fonctions des protéines dans le corps.
Classement par type de structure
En fonction de leur type général de structure, les protéines peuvent être divisées en trois groupes :
1. Protéines fibrillaires - forment des polymères, leur structure est généralement très régulière et est maintenue principalement par les interactions entre différentes chaînes. Ils forment des microfilaments, des microtubules, des fibrilles et soutiennent la structure des cellules et des tissus. Les protéines fibrillaires comprennent la kératine et le collagène.
2. Les protéines globulaires sont solubles dans l’eau, forme générale les molécules sont plus ou moins sphériques.
3. Protéines membranaires - ont des domaines qui traversent la membrane cellulaire, mais certaines parties dépassent de la membrane dans l'environnement intercellulaire et le cytoplasme de la cellule. Les protéines membranaires fonctionnent comme des récepteurs, c'est-à-dire qu'elles transmettent des signaux et assurent également le transport transmembranaire de diverses substances. Les protéines transporteuses sont spécifiques : chacune d’elles ne laisse passer que certaines molécules ou un certain type de signal à travers la membrane.
Protéines simples , Protéines complexes
En plus des chaînes peptidiques, de nombreuses protéines contiennent également des groupes non-acides aminés et, selon ce critère, les protéines sont divisées en deux. Grands groupes - protéines simples et complexes(protéides). Les protéines simples sont constituées uniquement de chaînes polypeptidiques ; les protéines complexes contiennent également des groupes non acides aminés, ou prothétiques.
Simple.
Parmi les protéines globulaires on peut distinguer :
1. albumines - solubles dans l'eau sur une large plage de pH (de 4 à 8,5), précipitées avec une solution à 70-100 % de sulfate d'ammonium ;
2. les globulines polyfonctionnelles de poids moléculaire plus élevé, moins solubles dans l'eau, solubles dans les solutions salines, contiennent souvent une partie glucidique ;
3. les histones sont des protéines de faible poids moléculaire avec une teneur élevée en résidus arginine et lysine dans la molécule, qui déterminent leurs propriétés fondamentales ;
4. les protamines se distinguent par une teneur en arginine encore plus élevée (jusqu'à 85 %), comme les histones, elles forment des associés stables avec les acides nucléiques, agissant comme des protéines régulatrices et répressives - partie intégrante des nucléoprotéines ;
5. les prolamines se caractérisent par une teneur élevée en acide glutamique (30-45%) et en proline (jusqu'à 15%), insolubles dans l'eau, solubles dans 50-90% d'éthanol ;
6. Les glutélines contiennent environ 45 % d'acide glutamique, comme les prolamines, et se trouvent souvent dans les protéines des céréales.
Les protéines fibrillaires sont caractérisées par une structure fibreuse et sont pratiquement insolubles dans l'eau et les solutions salines. Les chaînes polypeptidiques des molécules sont parallèles les unes aux autres. Participer à l'éducation éléments structurels tissu conjonctif (collagènes, kératines, élastines).
Protéines complexes
(protéides, holoprotéines) sont des protéines à deux composants qui, en plus des chaînes peptidiques (protéine simple), contiennent un composant non acide aminé - un groupe prothétique. Lorsque des protéines complexes sont hydrolysées, en plus des acides aminés, la partie non protéique ou ses produits de dégradation sont libérés.
Diverses substances organiques (lipides, glucides) et inorganiques (métaux) peuvent agir comme un groupe prothétique.
Selon la nature chimique des groupes prothétiques, on distingue les classes suivantes parmi les protéines complexes :
· Glycoprotéines contenant des résidus glucidiques liés de manière covalente en tant que groupe prothétique et leur sous-classe - protéoglycanes, avec des groupes prothétiques mucopolysaccharides. Les groupes hydroxyle de la sérine ou de la thréonine participent généralement à la formation de liaisons avec les résidus glucidiques. La plupart des protéines extracellulaires, notamment les immunoglobulines, sont des glycoprotéines. La part glucidique des protéoglycanes est d'environ 95 % ; ils constituent le composant principal de la matrice intercellulaire.
· Lipoprotéines contenant des lipides liés de manière non covalente comme partie prothétique. Les lipoprotéines sont formées de protéines apolipoprotéiques qui s'y lient aux lipides et remplissent la fonction de transport des lipides.
· Métalloprotéines contenant des ions métalliques non hème coordonnés. Parmi les métalloprotéines, il existe des protéines qui remplissent des fonctions de stockage et de transport (par exemple, la ferritine et la transferrine contenant du fer) et des enzymes (par exemple, l'anhydrase carbonique contenant du zinc et diverses superoxydes dismutases contenant du cuivre, du manganèse, du fer et d'autres ions métalliques comme centres actifs )
· Les nucléoprotéines contenant de l'ADN ou de l'ARN lié de manière non covalente, en particulier la chromatine, qui constitue les chromosomes, sont une nucléoprotéine.
· Phosphoprotéines contenant des résidus d'acide phosphorique liés de manière covalente en tant que groupe prothétique. Les groupes hydroxyles de la sérine ou de la thréonine participent à la formation d'une liaison ester avec le phosphate ; la caséine du lait, notamment, est une phosphoprotéine :
· Les chromoprotéines sont le nom collectif des protéines complexes comportant des groupes prothétiques colorés de diverses natures chimiques. Il s'agit notamment de nombreuses protéines avec un groupe prothétique porphyrine contenant du métal qui remplissent diverses fonctions - hémoprotéines (protéines contenant de l'hème comme groupe prothétique - hémoglobine, cytochromes, etc.), chlorophylles ; flavoprotéines avec un groupe flavine, etc.
2. Fonction de protection
3. Fonction de régulation
4. Fonction d'alarme
6. Fonction de rechange (sauvegarde)
7. Fonction du récepteur
8. Fonction moteur (moteur)
Les protéines (protéines) représentent 50 % de la masse sèche des organismes vivants.
Les protéines sont constituées d'acides aminés. Chaque acide aminé possède un groupe aminé et un groupe acide (carboxyle), dont l'interaction produit liaison peptidique C’est pourquoi les protéines sont également appelées polypeptides.
Structures protéiques
Primaire- une chaîne d'acides aminés liés par une liaison peptidique (forte, covalente). En alternant 20 acides aminés dans des ordres différents, vous pouvez créer des millions de protéines différentes. Si vous modifiez au moins un acide aminé dans la chaîne, la structure et les fonctions de la protéine changeront, c'est pourquoi la structure primaire est considérée comme la plus importante de la protéine.
Secondaire- spirale. Détenu par des liaisons hydrogène (faibles).
Tertiaire- globule (boule). Quatre types de liaisons : le disulfure (pont soufre) est fort, les trois autres (ionique, hydrophobe, hydrogène) sont faibles. Chaque protéine a sa propre forme de globule et ses fonctions en dépendent. Lors de la dénaturation, la forme du globule change, ce qui affecte la fonction de la protéine.
Quaternaire- Toutes les protéines n'en ont pas. Elle est constituée de plusieurs globules reliés entre eux par les mêmes liaisons que dans la structure tertiaire. (Par exemple, l'hémoglobine.)
Dénaturation
Il s'agit d'un changement de forme d'un globule protéique provoqué par des influences extérieures (température, acidité, salinité, ajout d'autres substances, etc.)
- Si les effets sur la protéine sont faibles (changement de température de 1°), alors réversible dénaturation.
- Si l'impact est fort (100°), alors dénaturation irréversible. Dans ce cas, toutes les structures sauf la principale sont détruites.
Fonctions des protéines
Il y en a beaucoup, par exemple :
- Enzymatique (catalytique)- les protéines enzymatiques accélèrent réactions chimiques en raison du fait que le centre actif de l'enzyme épouse la forme de la substance, comme la clé d'une serrure (spécificité).
- Construction (structurelle)- la cellule, outre l'eau, est constituée principalement de protéines.
- Protecteur- les anticorps combattent les agents pathogènes (immunité).
Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La structure secondaire d'une molécule protéique a la forme
1) spirales
2) double hélice
3) balle
4) fils
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Choisissez-en une, l'option la plus correcte. Les liaisons hydrogène entre les groupes CO et NH dans la molécule protéique lui confèrent la forme hélicoïdale caractéristique de la structure
1) primaire
2) secondaire
3) tertiaire
4) quaternaire
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Choisissez-en une, l'option la plus correcte. Le processus de dénaturation d'une molécule protéique est réversible si les liaisons ne sont pas rompues
1) hydrogène
2) peptides
3) hydrophobe
4) disulfure
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Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La structure quaternaire d'une molécule protéique se forme à la suite de l'interaction
1) sections d'une molécule protéique selon le type de liaisons S-S
2) plusieurs brins polypeptidiques formant une boule
3) sections d'une molécule de protéine dues aux liaisons hydrogène
4) globule protéique avec membrane cellulaire
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Établir une correspondance entre la caractéristique et la fonction de la protéine qu'elle remplit : 1) régulatrice, 2) structurelle
A) fait partie des centrioles
B) forme des ribosomes
B) est une hormone
D) forme les membranes cellulaires
D) modifie l'activité des gènes
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Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La séquence et le nombre d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique sont
1) structure primaire de l'ADN
2) structure protéique primaire
3) structure secondaire de l'ADN
4) structure secondaire de la protéine
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Choisissez trois options. Protéines chez l'homme et l'animal
1) servir de matériau de construction principal
2) sont décomposés dans les intestins en glycérol et en acides gras
3) sont formés d'acides aminés
4) dans le foie, ils sont convertis en glycogène
5) mettre en réserve
6) en tant qu'enzymes, ils accélèrent les réactions chimiques
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Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La structure secondaire de la protéine, qui a la forme d'une hélice, est maintenue par des liaisons
1) peptide
2) ionique
3) hydrogène
4) covalent
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Choisissez-en une, l'option la plus correcte. Quelles liaisons déterminent la structure primaire des molécules protéiques
1) hydrophobe entre les radicaux d'acides aminés
2) hydrogène entre les brins polypeptidiques
3) peptide entre les acides aminés
4) hydrogène entre les groupes -NH- et -CO-
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Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La structure primaire d'une protéine est formée par une liaison
1) hydrogène
2) macroergique
3) peptides
4) ionique
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Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La formation de liaisons peptidiques entre les acides aminés dans une molécule protéique est basée sur
1) principe de complémentarité
2) insolubilité des acides aminés dans l'eau
3) solubilité des acides aminés dans l'eau
4) la présence de groupes carboxyle et amine en eux
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Les caractéristiques énumérées ci-dessous, sauf deux, sont utilisées pour décrire la structure et les fonctions de la matière organique représentée. Identifiez deux caractéristiques qui « sortent » de la liste générale et notez les numéros sous lesquels elles sont indiquées.
1) a niveaux structurels organisation moléculaire
2) fait partie des parois cellulaires
3) est un biopolymère
4) sert de matrice pour la traduction
5) se compose d'acides aminés
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Toutes les caractéristiques suivantes, sauf deux, peuvent être utilisées pour décrire les enzymes. Identifiez deux caractéristiques qui « disparaissent » de la liste générale et notez les numéros sous lesquels elles sont indiquées.
1) sont inclus dans membranes cellulaires et organites cellulaires
2) jouer le rôle de catalyseurs biologiques
3) avoir un centre actif
4) influencer le métabolisme, régulant divers processus
5) protéines spécifiques
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Regardez l'image d'un polypeptide et indiquez (A) son niveau d'organisation, (B) la forme de la molécule et (C) le type d'interaction qui maintient la structure. Pour chaque lettre, sélectionnez le terme ou le concept correspondant dans la liste fournie.
1) structure primaire
2) structure secondaire
3) structure tertiaire
4) interactions entre nucléotides
5) connexion métallique
6) interactions hydrophobes
7) fibrillaire
8) globulaire
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Regardez l'image d'un polypeptide. Indiquez (A) son niveau d'organisation, (B) les monomères qui le composent et (C) le type de liaisons chimiques entre eux. Pour chaque lettre, sélectionnez le terme ou le concept correspondant dans la liste fournie.
1) structure primaire
2) liaisons hydrogène
3) double hélice
4) structure secondaire
5) acide aminé
6) hélice alpha
7) nucléotide
8) liaisons peptidiques
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On sait que les protéines sont des polymères irréguliers de poids moléculaire élevé et strictement spécifiques à chaque type d’organisme. Sélectionnez trois énoncés dans le texte ci-dessous qui sont liés de manière significative à la description de ces caractéristiques et notez les numéros sous lesquels ils sont indiqués. (1) Les protéines contiennent 20 acides aminés différents liés par des liaisons peptidiques. (2) Les protéines ont différents nombres d'acides aminés et l'ordre de leur alternance dans la molécule. (3) Faible poids moléculaire matière organique ont un poids moléculaire de 100 à 1 000. (4) Ce sont des composés intermédiaires ou des unités structurelles - des monomères. (5) De nombreuses protéines sont caractérisées par un poids moléculaire de plusieurs milliers à un million ou plus, en fonction du nombre de chaînes polypeptidiques individuelles dans la structure moléculaire unique de la protéine. (6) Chaque type d’organisme vivant possède un ensemble spécial et unique de protéines qui le distingue des autres organismes.
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Toutes ces caractéristiques sont utilisées pour décrire les fonctions des protéines. Identifiez deux caractéristiques qui « sortent » de la liste générale et notez les numéros sous lesquels elles sont indiquées.
1) réglementaire
2) moteur
3) récepteur
4) former les parois cellulaires
5) servir de coenzymes
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© D.V. Pozdnyakov, 2009-2019
Une molécule protéique de tout type, dans son état natif, possède une structure spatiale caractéristique, souvent appelée conformation. Indiquer différents niveaux les structures protéiques utilisent des termes différents. Le terme structure secondaire fait référence à la conformation allongée ou en spirale des chaînes polypeptidiques. Le terme structure tertiaire fait référence à la manière dont une chaîne polypeptidique est repliée en une structure compacte et étroitement tassée. Le terme plus général de conformation est utilisé pour caractériser simultanément la structure secondaire et tertiaire d'une chaîne, c'est-à-dire sa configuration spatiale. Le terme structure quaternaire fait référence à la méthode d'unification (arrangement dans l'espace) de chaînes polypeptidiques individuelles dans une molécule protéique constituée de plusieurs chaînes similaires.
En règle générale, les chaînes polypeptidiques des protéines contiennent de 100 à 300 résidus d'acides aminés. Certaines protéines ont des chaînes plus longues ; il s'agit notamment de l'albumine sérique (environ 550 résidus), de la myosine (environ 1 800 résidus), etc. Cependant, si le poids moléculaire d'une protéine dépasse 50 000, il y a tout lieu de supposer que la molécule d'une telle protéine contient au moins deux chaînes polypeptidiques. .
Les protéines sont des composés de haut poids moléculaire dont les propriétés sont strictement définies. structure chimique. Une molécule protéique est constituée d’une ou plusieurs chaînes polypeptidiques formées à la suite de la polycondensation d’acides aminés. Lorsque les acides aminés sont combinés en une chaîne protéique, des liaisons peptidiques (-NH-CO-) se forment, avec un groupe NH+3 à une extrémité et un groupe COO- à l'autre.
Regardons la structure d'une liaison peptidique.
La particularité de la connexion est que 4 atome N, H, C, O situés dans le même plan (zone encerclée sur la figure). On sait que la rotation d'une molécule autour d'une simple liaison conduit à l'apparition d'isomères rotatifs.
Dans les protéines, la rotation autour de la liaison peptidique C-N est difficile (énergie d'activation 40 - 80 kJ/mol), car cette liaison a le caractère d'une double liaison et, en plus, dans le groupe peptidique il existe une liaison hydrogène entre le groupe C=O et l'atome d'hydrogène du groupe N-H (avec une énergie d'activation de 20-30 kJ/mol) .
Par conséquent, une protéine peut être considérée comme une chaîne d’unités peptidiques planaires reliées les unes aux autres. La rotation de ces unités n'est possible qu'autour de liaisons simples - carbone et acides aminés (voir figure).
Angle de rotation autour Connexions SS est désigné, autour de la liaison C-N est désigné.
Trouver la conformation la plus stable d’une chaîne protéique nécessite de minimiser son énergie totale, y compris l’énergie des liaisons hydrogène intramoléculaires. Pauling et Curie ont établi 2 variantes principales de la structure de la chaîne protéique, appelées -hélice et -forme.
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-spirale |
-formulaire |
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Riz. Orientation des liaisons hydrogène dans la structure des protéines.
La spirale peut être droite (=132o, =123o) et gaucher (=228o, =237o). -les formes peuvent être parallèles (=61o, =239o) et antiparallèles (=380o, =325o).
De plus, certaines régions des protéines ne forment aucune structure régulière. Par exemple, dans l'hémoglobine, 75 % des acides aminés forment des hélices α droites et les parties restantes de la chaîne ne sont pas du tout ordonnées. Les régions ordonnées sont souvent appelées partie cristalline molécule de protéine et zones désordonnées - forme amorpheécureuil.
Zones amorphes- un dépôt de matériaux de construction, qui, si nécessaire, sert à construire des zones ordonnées.
Les chaînes polypeptidiques synthétisées dans la cellule, formées à la suite de la connexion séquentielle de résidus d'acides aminés, sont pour ainsi dire des molécules protéiques entièrement dépliées. Pour qu’une protéine acquière ses propriétés fonctionnelles inhérentes, la chaîne doit se replier dans l’espace d’une certaine manière, formant une structure fonctionnellement active (« native »). Malgré le nombre énorme de structures spatiales théoriquement possibles pour une séquence d'acides aminés individuelle, le repliement de chaque protéine conduit à la formation d'une seule conformation native. Ainsi, il doit exister un code qui précise la relation entre la séquence d’acides aminés d’une chaîne polypeptidique et le type de structure spatiale qu’elle forme.
Il s’est avéré que le processus de repliement des protéines in vivo ne peut être considéré comme ni spontané ni indépendant de l’énergie. Grâce au système de régulation hautement coordonné existant à l'intérieur de la cellule, la chaîne polypeptidique dès le moment de sa « naissance », sortant du ribosome, est sous le contrôle de facteurs qui, sans changer le chemin de repliement spécifique (déterminé par code génétique), fournir conditions optimales mettre en œuvre rapidement et une éducation efficace structure spatiale native.
La capacité d'une section particulière d'une chaîne polypeptidique à former un élément de structure secondaire (par exemple, à se replier en hélice a) dépend de la nature de la séquence d'acides aminés d'une section donnée de la chaîne. Ainsi, le nombre et l'emplacement des hélices a, des brins b et des boucles le long de la chaîne polypeptidique varient selon les différentes protéines et sont déterminés par le code génétique. Ceci explique la capacité potentielle de toute chaîne polypeptidique à se replier spontanément en une structure tertiaire unique.
Riz. Schéma de la structure spatiale d'une petite protéine (inhibiteur de la trypsine pancréatique). Le parcours de la chaîne principale est représenté sur le fond du contour général de la molécule ; -les hélices, les -brins, la rotation brusque de la chaîne (t) et les ponts de cystéine (- - -) sont mis en évidence. Puisque la protéine se replie, tout cela peut être prédit à partir de la seule structure primaire de la protéine. Les groupes latéraux ne sont pas représentés ici, mais - en principe - leur emplacement dans l'espace peut également être prédit.
Selon idées modernes, le processus de pliage a un caractère hiérarchique : dans un premier temps, des éléments de la structure secondaire se forment très rapidement (en millisecondes), servant de « germes » à la formation de motifs architecturaux plus complexes (étape 1). La deuxième étape (qui se produit également très rapidement) est l'association spécifique de certains éléments de la structure secondaire avec la formation d'une structure supersecondaire (il peut s'agir de combinaisons de plusieurs hélices a, de plusieurs chaînes b ou d'associations mixtes de ces éléments). .
La formation de la structure native des protéines constituées de deux domaines ou plus est compliquée par une étape supplémentaire : l'établissement de contacts spécifiques entre les domaines. La situation devient encore plus compliquée lorsque la forme oligomère de la protéine est fonctionnellement active (c'est-à-dire constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques dont chacune, après repliement, forme ce qu'on appelle une sous-unité). Dans ces cas, une autre étape est ajoutée : l'établissement de contacts entre les sous-unités.
L’étape de transformation du « globule fondu » en protéine native est la plus lente, limitant la vitesse de l’ensemble du processus. Cela est dû au fait que l’établissement d’un « ensemble optimal » d’interactions spécifiques qui stabilisent la conformation native est associé à la nécessité de réarrangements structurels qui se produisent relativement lentement. Ceux-ci incluent l'isomérisation cis-trans de la liaison peptidique précédant le résidu proline. Puisque la conformation trans est plus stable, elle prédomine dans la chaîne polypeptidique nouvellement synthétisée. Cependant, pour la formation de la structure protéique native, il est nécessaire qu'environ 7 % des liaisons formées par les résidus proline s'isomérisent en conformation cis. Cette réaction, qui se traduit par une rotation de chaîne de 1 800 autour de la liaison C-N, est extrêmement lente. In vivo, elle est accélérée grâce à l'action d'une enzyme spéciale - la peptidyl-prolyl-cis/trans-isomérase.
La deuxième enzyme, qui accélère le processus de repliement, catalyse la formation et l'isomérisation des liaisons disulfure. Il est localisé dans la lumière du réticulum endoplasmique et favorise le repliement des protéines sécrétées par les cellules contenant des ponts disulfure (par exemple l'insuline, la ribonucléase, les immunoglobulines). Riz. 3 explique le rôle de cette enzyme dans la formation de liaisons disulfure qui stabilisent la structure protéique native et dans le clivage des « mauvais » ponts S-S.
Structure secondaire de la protéine. Tout d'abord, nous parlerons des structures secondaires régulières - les hélices a et la structure b.
La disposition des structures a et b dans un globule détermine la structure tertiaire de la protéine. Ces structures secondaires se distinguent par certaines conformations périodiques de la chaîne principale - avec une variété de conformations de groupes latéraux.
Fig.. Structure secondaire de la chaîne polypeptidique (hélice a et brin de feuille b) et structure tertiaire du globule protéique.
Commençons par les spirales. Ils peuvent être à gauche ou à droite, ils peuvent avoir des périodes et des étapes différentes. Les spirales droites (R) nous parviennent en s'enroulant dans le sens inverse des aiguilles d'une montre (ce qui correspond à un angle positif en trigonométrie) ; gauche (L) - venez en tournant dans le sens de la flèche.
Les hélices les plus importantes de la chaîne polypeptidique sont maintenues ensemble par des liaisons hydrogène, où les groupes C=O du squelette polypeptidique sont connectés à ceux qui s'en éloignent vers l'extrémité C de la chaîne. Groupes H-N. En principe, les hélices liées H suivantes sont possibles : 27, 310, 413 (généralement appelée a) et 516 (également appelée p). Ici, dans le nom "27" - "2" signifie la liaison avec le 2ème résidu de la chaîne, et "7" est le nombre d'atomes dans le cycle (O......H-N-C"-Ca-N-C") fermé par ce lien. Les chiffres dans les noms des autres spirales ont la même signification.
Riz. Liaisons hydrogène (elles sont représentées par des flèches), caractéristiques des différentes hélices.
Laquelle de ces structures hélicoïdales prédomine dans les protéines ? a-hélices. Pourquoi? La réponse à cette question est fournie par la carte de Ramachandran pour un résidu d'acide aminé typique, l'alanine, qui montre les conformations dont la répétition périodique conduit à la formation des liaisons hydrogène représentées sur la figure.
Riz. Conformations de diverses structures secondaires sur fond d'une carte des conformations autorisées et interdites de résidus d'acides aminés. 27R, 27L : spirale droite et gauche 27 ; 310R, 310L : spirale droite et gauche 310 ; R, L - hélices droite et gauche ; R, L - hélices droite et gauche. Structure - (pour plus de détails, voir Fig. 7-8b). P - Hélice Poly(Pro)II. - conformations autorisées pour l'alanine (Ala) ; - zones autorisées uniquement pour la glycine, mais pas pour l'alanine et autres résidus ; - des zones interdites à tous résidus. et sont les angles de rotation interne de la chaîne protéique.
On peut voir que seule l’hélice R (-droite) se trouve suffisamment profondément à l’intérieur de la région autorisée pour l’alanine (et pour tous les autres résidus). D'autres hélices se trouvent soit au bord de cette région (par exemple, l'hélice gauche L ou l'hélice droite 310), où le stress conformationnel est déjà croissant, soit dans une région accessible uniquement à la glycine. On peut donc s’attendre à ce que ce soit l’hélice droite qui soit, en règle générale, plus stable et donc prédominante dans les protéines – ce qui est observé. Dans l’hélice α droite, tous les atomes sont emballés de manière optimale : étroitement, mais sans tension ; Par conséquent, il n'est pas surprenant qu'il existe de nombreuses hélices de ce type dans les protéines, et dans les protéines fibrillaires, elles atteignent une longueur gigantesque et comprennent des centaines de résidus d'acides aminés.
Au milieu des années 80, tout a commencé nouvelle ère dans l'étude des mécanismes de régulation du repliement des protéines in vivo. Il a été découvert qu'il existe dans la cellule une catégorie spéciale de protéines dont la fonction principale est d'assurer le repliement correct des chaînes polypeptidiques dans la structure native. Ces protéines, en se liant à la conformation dépliée ou partiellement dépliée de la chaîne polypeptidique, l’empêchent de « se confondre » et de former des structures incorrectes. Ils retiennent la protéine partiellement dépliée, facilitent son transfert vers différentes formations subcellulaires et créent également les conditions de son repliement efficace. Ces protéines sont appelées « chaperons moléculaires », reflétant au sens figuré leur fonction ( mot anglais chaperon a un sens proche du mot « gouvernante »).
La molécule protéique a quatre types d'organisation structurelle : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
Structure primaire
Une structure linéaire, qui est une séquence strictement définie génétiquement déterminée de résidus d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique. Le principal type de communication est peptide (le mécanisme de formation et les caractéristiques de la liaison peptidique sont discutés ci-dessus).
La chaîne polypeptidique a une flexibilité significative et, par conséquent, acquiert une certaine structure spatiale (conformation) au sein des interactions en chaîne.
Dans les protéines, il existe deux niveaux de conformation des chaînes peptidiques : les structures secondaires et tertiaires.
Structure secondaire des protéines
Il s'agit de l'agencement d'une chaîne polypeptidique en une structure ordonnée due à la formation de liaisons hydrogène entre les atomes des groupes peptidiques d'une chaîne polypeptidique ou de chaînes adjacentes.
Lors de la formation de la structure secondaire, des liaisons hydrogène se forment entre les atomes d'oxygène et d'hydrogène des groupes peptidiques :
Selon la configuration, la structure secondaire est divisée en deux types :
hélicoïdal (α-hélice)
en couches (structure β et forme β croisée).
α-Hélix ressemble à une spirale régulière. Il est formé grâce aux liaisons hydrogène interpeptidiques au sein d'une chaîne polypeptidique (Fig. 1).
Riz. 1. Schéma de formation de l'hélice α
Principales caractéristiques de l’hélice α :
– des liaisons hydrogène se forment entre les groupes peptidiques de chaque premier et quatrième résidu d'acide aminé ;
– les tours d'hélice sont réguliers, avec 3,6 résidus d'acides aminés par tour ;
– les radicaux latéraux des acides aminés ne participent pas à la formation de l'hélice α ;
– tous les groupes peptidiques participent à la formation d'une liaison hydrogène, qui détermine la stabilité maximale de l'hélice α ;
– puisque tous les atomes d'oxygène et d'hydrogène des groupements peptidiques sont impliqués dans la formation des liaisons hydrogène, cela conduit à une diminution de l'hydrophilie des régions α-hélicoïdales ;
– l’hélice α se forme spontanément et constitue la conformation la plus stable de la chaîne polypeptidique, correspondant à l’énergie libre minimale ;
– la proline et l'hydroxyproline empêchent la formation d'une hélice α – aux endroits où elles se trouvent, la régularité de l'hélice α est perturbée et la chaîne polypeptidique se plie (se casse), puisqu'elle n'est pas retenue par une seconde liaison hydrogène (Fig. 2).
Riz. 2. Violations de la régularité de l'hélice α
L'atome d'azote du groupe α-imino de la proline lors de la formation d'une liaison peptidique reste sans atome d'hydrogène, et ne peut donc pas participer à la formation d'une liaison hydrogène. Il y a beaucoup de proline et d'hydroxyproline dans la chaîne polypeptidique du collagène (voir classification des protéines simples - collagène).
Une fréquence élevée de l'hélice α est caractéristique de la myoglobine et de la globine (une protéine qui fait partie de l'hémoglobine). Moyenne globulaire les protéines (rondes ou ellipsoïdales) ont degré de spiralisation 60–70%. Les zones en spirale alternent avec des enchevêtrements chaotiques. En raison de la dénaturation des protéines, les transitions hélice → bobine augmentent. Pour la spiralisation(formation de l'hélice α) influence les radicaux d'acides aminés qui font partie de la chaîne polypeptidique, par exemple les groupes chargés négativement de radicaux d'acide glutamique, situés à proximité les uns des autres, ils se repoussent et empêchent la formation d'une hélice α (une bobine se forme). Pour la même raison, l'arginine et la lysine proches, qui possèdent des groupes fonctionnels chargés positivement dans les radicaux, empêchent la formation d'une hélice α (voir exemple protamines et histones).
De grandes tailles de radicaux d'acides aminés (par exemple, les radicaux sérine, thréonine, leucine) empêchent également la formation d'une hélice α.
Ainsi, le contenu des hélices α dans les protéines varie.
Structure β (plié en couches) - a une configuration légèrement incurvée de la chaîne polypeptidique et est formé à l'aide de liaisons hydrogène interpeptidiques au sein de sections individuelles d'une chaîne polypeptidique ou de chaînes polypeptidiques adjacentes. Il existe deux types de structure β :
– Àforme ross-β(structure β courte) - représente des régions en couches limitées formées par une chaîne polypeptidique d'une protéine (Fig. 3).
Riz. 3. Forme cross-β d'une molécule protéique
La plupart des protéines globulaires comprennent de courtes structures β (régions laminées). Leur composition peut se présenter comme suit : (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).
– structure β complète. Ce type est caractéristique de l'ensemble de la chaîne polypeptidique, qui a une forme allongée et est maintenue par des liaisons hydrogène interpeptides entre adjacent parallèle ou antiparallèle chaînes polypeptidiques (Fig. 4).
Riz. 4. Structure β complète
Dans les structures antiparallèles, les connexions sont plus stables que dans les structures parallèles.
Les protéines ayant une structure β régulière sont plus fortes et sont mal ou pas du tout digérées dans le tractus gastro-intestinal.
La formation d'une structure secondaire (hélice α ou structure β) est déterminée par la séquence de résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique (c'est-à-dire la structure primaire de la protéine) et est donc déterminée génétiquement. Les acides aminés tels que la méthionine, la valine, l'isoleucine et l'acide aspartique favorisent la formation de la structure β.
Les protéines avec une structure β complète ont fibrillaire forme (en forme de fil). La structure β complète se trouve dans les protéines des tissus de soutien (tendons, peau, os, cartilage, etc.), dans la kératine (protéine des cheveux et de la laine) (pour les caractéristiques des protéines individuelles, voir la rubrique « Protéines alimentaires matières premières").
Cependant, toutes les protéines fibrillaires n’ont pas uniquement une structure β. Par exemple, l'α-kératine et la paramyosine (protéine du muscle obturateur du mollusque), la tropomyosine (protéine des muscles squelettiques) sont des protéines fibrillaires et leur structure secondaire est l'hélice α.
Pour chaque protéine, en plus de la protéine primaire, il existe également un certain structure secondaire. Généralement une molécule de protéine ressemble à un ressort allongé.
Il s'agit de ce qu'on appelle l'hélice a, stabilisée par de nombreuses liaisons hydrogène qui naissent entre les groupes CO et NH situés à proximité. Atome d'hydrogène du groupe NH un acide aminé forme une telle liaison avec l'atome d'oxygène du groupe CO d'un autre acide aminé, séparé du premier par quatre résidus d'acide aminé.
Ainsi acide aminé 1 s'avère être connecté à l'acide aminé 5, l'acide aminé 2 à l'acide aminé 6, etc. L'analyse structurale aux rayons X montre qu'il y a 3,6 résidus d'acides aminés par tour d'hélice.
Conformation entièrement a-hélicoïdale et, par conséquent, la protéine kératinique a une structure fibrillaire. C'est structurel protéine les cheveux, la fourrure, les ongles, le bec, les plumes et les cornes, qui font également partie de la peau des vertébrés.
Dureté et extensibilité de la kératine varient en fonction du nombre de ponts disulfure entre les chaînes polypeptidiques adjacentes (le degré de réticulation des chaînes).
Théoriquement, tous les groupes CO et NH peuvent participer à la formation liaisons hydrogène, l'hélice α est donc une conformation très stable et donc très courante. Les sections de l'hélice α dans la molécule ressemblent à des bâtonnets rigides. Cependant, la plupart des protéines existent sous une forme globulaire, qui contient également des régions (3 couches (voir ci-dessous) et des régions à structure irrégulière.
Cela s'explique par le fait que l'éducation liaisons hydrogène un certain nombre de facteurs entravent cela : la présence de certains résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique, la présence de ponts disulfure entre différentes sections d'une même chaîne et, enfin, le fait que l'acide aminé proline est généralement incapable de former des liaisons hydrogène. .
Couche bêta, ou couche pliée est un autre type de structure secondaire. La fibroïne, protéine de soie, sécrétée par les glandes sécrétant la soie des chenilles du ver à soie lors du bouclage des cocons, est entièrement représentée sous cette forme. La fibroïne est constituée d'un certain nombre de chaînes polypeptidiques plus allongées que les chaînes de conformation alpha. spirales.
Ces chaînes sont posées en parallèle, mais les chaînes voisines sont dans des directions opposées (antiparallèles). Ils sont connectés les uns aux autres grâce à liaisons hydrogène, apparaissant entre les groupes C=0- et NH des chaînes voisines. Dans ce cas, tous les groupes NH et C=0 participent également à la formation des liaisons hydrogène, c'est-à-dire que la structure est également très stable.
Cette conformation des chaînes polypeptidiques est appelée conformation bêta, et la structure dans son ensemble est une couche pliée. Elle a une haute résistance à la traction et ne peut pas être étirée, mais cette organisation de chaînes polypeptidiques rend la soie très flexible. Dans les protéines globulaires, la chaîne polypeptidique peut se replier sur elle-même, puis apparaître à ces points des régions globulaires qui ont la structure d'une couche repliée.
Un autre procédé d'organisation de chaînes polypeptidiques on retrouve dans la protéine fibrillaire du collagène. C'est trop protéine structurelle, qui, comme la kératine et la fibroïne, possède une résistance élevée à la traction. Le collagène possède trois chaînes polypeptidiques torsadées ensemble, comme les brins d’une corde, formant une triple hélice. Chaque chaîne polypeptidique de cette hélice complexe, appelée tropocollagène, contient environ 1 000 résidus d'acides aminés. Une chaîne polypeptidique individuelle est libre spirale enroulée(mais pas une hélice ;).
Trois chaînes maintenues ensemble liaisons hydrogène. De nombreuses triples hélices disposées parallèlement les unes aux autres et maintenues ensemble des liaisons covalentes Les fibrilles se forment entre les chaînes adjacentes. Ils se combinent à leur tour pour former des fibres. La structure du collagène se forme ainsi par étapes – à plusieurs niveaux – de manière similaire à la structure de la cellulose. Le collagène ne peut pas non plus être étiré, et cette propriété est essentielle pour la fonction qu’il remplit, par exemple dans les tendons, les os et d’autres types de tissus conjonctifs.
Écureuils, n'existant que sous une forme entièrement enroulée, comme la kératine et le collagène, sont une exception parmi les autres protéines.
