La conformation est l'arrangement spatial dans une molécule organique de groupes substituants qui peuvent librement changer de position dans l'espace sans rompre les liaisons, en raison de la libre rotation autour des liaisons carbone simples.
Il existe 2 types de structure secondaire des protéines :
- 1. hélice b
- 2. pliage en C.
La structure secondaire est stabilisée par des liaisons hydrogène. Des liaisons hydrogène se produisent entre l’atome d’hydrogène du groupe NH et l’oxygène carboxyle.
Caractéristiques de l'hélice b.
L'hélice B est stabilisée par des liaisons hydrogène qui se produisent entre le premier et le quatrième acide aminé. Le pas d'hélice comprend 3,6 résidus d'acides aminés.
La formation d'une hélice B se produit dans le sens des aiguilles d'une montre (spirale de droite), puisque les protéines naturelles sont constituées d'acides L-aminés.
Chaque protéine est caractérisée par son propre degré d'hélicité de la chaîne polypeptidique. Les sections en spirale alternent avec les sections linéaires. Dans la molécule d'hémoglobine, les chaînes b et b sont hélicoïdales à 75 %, dans le lysozyme - 42 %, dans la pepsine - 30 %.
Le degré d'hélicalisation dépend de la structure primaire de la protéine.
L'hélice b se forme spontanément et constitue la conformation la plus stable de la chaîne polypeptidique, correspondant à l'énergie libre minimale.
Tous les groupes peptidiques participent à la formation de liaisons hydrogène. Cela garantit une stabilité maximale de l’hélice b.
Étant donné que tous les groupes hydrophiles du squelette peptidique participent généralement à la formation de liaisons hydrogène, le caractère hydrophobe des hélices alpha augmente.
Les radicaux d’acides aminés sont situés à l’extérieur des hélices alpha et sont éloignés du squelette peptidique. Ils ne participent pas à la formation des liaisons hydrogène et sont caractéristiques de la structure secondaire, mais certains d'entre eux peuvent perturber la formation des hélices alpha :
Proline. Son atome d'azote fait partie d'un anneau rigide, ce qui élimine la possibilité de rotation autour des liaisons N-CH. De plus, l’atome d’azote de la proline qui forme une liaison avec un autre acide aminé ne possède pas d’hydrogène. En conséquence, la proline est incapable de former une liaison hydrogène et la structure des hélices alpha est perturbée. C'est généralement là qu'une boucle ou un virage se produit.
Zones où se succèdent plusieurs radicaux de charge identique, entre lesquelles apparaissent des forces répulsives électrostatiques.
Zones avec des radicaux volumineux rapprochés qui perturbent mécaniquement la formation des hélices alpha, par exemple la méthionine, le tryptophane.
L'acide aminé proline empêche la spiralisation de la molécule protéique.
Le repliement en C a une configuration légèrement incurvée de la chaîne polypeptidique.
Si les chaînes polypeptidiques liées sont dirigées dans des directions opposées, une structure β antiparallèle apparaît, mais si les extrémités N et C des chaînes polypeptidiques coïncident, la structure d'une couche plissée β parallèle apparaît.
Le repliement β est caractérisé par des liaisons hydrogène au sein d'une chaîne polypeptidique unique ou de chaînes polypeptidiques complexes.
Dans les protéines, les transitions de l'hélice b au pli b et inversement sont possibles en raison du réarrangement des liaisons hydrogène.
Le pliage en B a une forme plate.
L'hélice B a une forme de tige.
Les liaisons hydrogène sont des liaisons faibles, l'énergie de liaison est de 10 à 20 kcal/mol, mais un grand nombre de liaisons assure la stabilité de la molécule protéique.
Dans une molécule protéique, il existe des liaisons fortes (covalentes), ainsi que des liaisons faibles, ce qui garantit la stabilité de la molécule d'une part et la labilité d'autre part.
Structures secondaires protéiques régulières
Les structures secondaires se distinguent par une forme (conformation) régulière et périodique de la chaîne principale, avec une variété de conformations de groupes latéraux.
Structure secondaire de l'ARN
Des exemples de structures secondaires incluent la tige-boucle et le pseudo-nœud.
Les structures secondaires de l'ARNm servent à réguler la traduction. Par exemple, l'insertion des acides aminés inhabituels sélénométhionine et pyrrolysine dans les protéines dépend d'une tige-boucle située dans la région non traduite de 3 pouces. Les pseudo-nœuds servent à des changements programmés dans le cadre de lecture des gènes.
voir également
- Structure quaternaire
Remarques
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Voyez ce qu'est « Structure secondaire des protéines » dans d'autres dictionnaires :
La structure secondaire est l'arrangement conformationnel de la chaîne principale (squelette) d'une macromolécule (par exemple, la chaîne polypeptidique d'une protéine), quelle que soit la conformation des chaînes latérales ou la relation avec d'autres segments. Dans la description du secondaire... ... Wikipédia
structure secondaire des protéines- - configuration spatiale de la chaîne polypeptidique, formée à la suite d'interactions non covalentes entre des groupes fonctionnels de résidus d'acides aminés (structures protéiques α et β) ... Un bref dictionnaire de termes biochimiques
Différentes manières de représenter la structure tridimensionnelle d’une protéine en utilisant l’exemple de l’enzyme triosephosphate isomérase. À gauche se trouve un modèle en « bâton », représentant tous les atomes et les liaisons entre eux ; Les couleurs montrent les éléments. Des motifs structurels sont représentés au milieu... Wikipédia
Structure en épingle à cheveux- * structure en épingle à cheveux ou tige et boucle s. structure secondaire dans une molécule d'acide nucléique dans laquelle des séquences complémentaires au sein du même brin se rejoignent pour former une tige double brin, tandis que... La génétique. Dictionnaire encyclopédique
Structure des protéines- les principales unités structurelles (monomères) des protéines sont des résidus d'acides aminés reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques en longues chaînes. Les chaînes individuelles peuvent s'attirer les unes les autres ou former des boucles et se replier, donc... ... Les débuts des sciences naturelles modernes
Polymère- (Polymère) Définition du polymère, types de polymérisation, polymères synthétiques Informations sur la définition du polymère, types de polymérisation, polymères synthétiques Contenu Contenu Définition Contexte historique Science des types de polymérisation ... ... Encyclopédie des investisseurs
- (biopolymères) macromolécules naturelles qui jouent des rôles fondamentaux. rôle dans le biol. processus. À P. b. comprennent les protéines, les acides nucléiques (NA) et les polysaccharides. P.b. constituent la base structurelle de tous les organismes vivants ; tous les processus dans la cellule sont liés à... ... Encyclopédie physique
Dans une structure plus compacte par rapport à la structure primaire, dans laquelle l'interaction des groupes peptidiques se produit avec la formation de liaisons hydrogène entre eux.
Poser l'écureuil en forme de corde et d'accordéon
Il existe deux types de telles structures - poser l'écureuil en forme de corde Et en forme d'accordéon.
La formation d'une structure secondaire est provoquée par le désir du peptide d'adopter une conformation avec le plus grand nombre de liaisons entre groupes peptidiques. Le type de structure secondaire dépend de la stabilité de la liaison peptidique, de la mobilité de la liaison entre l'atome de carbone central et le carbone du groupe peptidique et de la taille du radical acide aminé.
Tout cela, couplé à la séquence d’acides aminés, conduira par la suite à une configuration protéique strictement définie.
Deux variantes possibles de la structure secondaire peuvent être distinguées : une hélice α (structure α) et une couche plissée β (structure β). En règle générale, les deux structures sont présentes dans une protéine, mais dans des proportions différentes. Dans les protéines globulaires, l'hélice α prédomine, dans les protéines fibrillaires, la structure β prédomine.
Participation des liaisons hydrogène à la formation de la structure secondaire.
La structure secondaire se forme uniquement avec la participation de liaisons hydrogène entre les groupes peptidiques : l'atome d'oxygène d'un groupe réagit avec l'atome d'hydrogène du second, en même temps l'oxygène du deuxième groupe peptidique se lie avec l'hydrogène du troisième, etc.
α-Hélix
Repliement des protéines sous la forme d'une hélice α.
Cette structure est une hélice droite, formée par des liaisons hydrogène entre les groupes peptidiques des 1er et 4ème, 4ème et 7ème, 7ème et 10ème, et ainsi de suite.
La formation d'une hélice est empêchée par la proline et l'hydroxyproline, qui, de par leur structure, provoquent une « fracture » de la chaîne, sa courbure prononcée.
La hauteur du tour d'hélice est de 0,54 nm et correspond à 3,6 résidus d'acides aminés, 5 tours complets correspondent à 18 acides aminés et occupent 2,7 nm.
Couche de pli β
Protéine se repliant en une feuille plissée β.
Dans cette méthode de repliement, la molécule de protéine se trouve comme un « serpent » : les sections distantes de la chaîne sont proches les unes des autres. En conséquence, les groupes peptidiques des acides aminés précédemment retirés de la chaîne protéique sont capables d'interagir à l'aide de liaisons hydrogène.
Les protéines sont l’un des éléments organiques importants de toute cellule vivante du corps. Elles remplissent de nombreuses fonctions : support, signalisation, enzymatique, transport, structurale, récepteur, etc. Les structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines sont devenues une adaptation évolutive importante. De quoi sont constituées ces molécules ? Pourquoi la conformation correcte des protéines dans les cellules du corps est-elle si importante ?
Composants structurels des protéines
Les monomères de toute chaîne polypeptidique sont des acides aminés (AA). Ces composés organiques de faible poids moléculaire sont assez courants dans la nature et peuvent exister sous forme de molécules indépendantes remplissant leurs fonctions inhérentes. Parmi eux figurent le transport de substances, la réception, l'inhibition ou l'activation d'enzymes.
Il existe environ 200 acides aminés biogènes, mais on n'en trouve que 20. Ils sont facilement solubles dans l'eau, ont une structure cristalline et beaucoup d'entre eux ont un goût sucré.
D'un point de vue chimique, les AA sont des molécules qui contiennent nécessairement deux groupes fonctionnels : -COOH et -NH2. Avec l'aide de ces groupes, les acides aminés forment des chaînes, reliées les unes aux autres par des liaisons peptidiques.
Chacun des 20 acides aminés protéinogènes possède son propre radical, en fonction duquel ses propriétés chimiques varient. Sur la base de la composition de ces radicaux, tous les AA sont classés en plusieurs groupes.
- Non polaire : isoleucine, glycine, leucine, valine, proline, alanine.
- Polaire et non chargé : thréonine, méthionine, cystéine, sérine, glutamine, asparagine.
- Aromatique : tyrosine, phénylalanine, tryptophane.
- Polaire et chargé négativement : glutamate, aspartate.
- Polaires et chargées positivement : arginine, histidine, lysine.
Tout niveau d'organisation de la structure protéique (primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire) repose sur une chaîne polypeptidique constituée d'AK. La seule différence réside dans la façon dont cette séquence se plie dans l’espace et à l’aide de quelles liaisons chimiques cette conformation est maintenue.
Structure protéique primaire
Toute protéine se forme sur les ribosomes - des organites cellulaires non membranaires qui participent à la synthèse de la chaîne polypeptidique. Ici, les acides aminés sont reliés les uns aux autres par une forte liaison peptidique, formant la structure primaire. Cependant, cette structure primaire de la protéine est extrêmement différente de la structure quaternaire, une maturation plus poussée de la molécule est donc nécessaire.
Des protéines telles que l'élastine, les histones, le glutathion, même avec une structure aussi simple, sont capables de remplir leurs fonctions dans l'organisme. Pour la grande majorité des protéines, l’étape suivante est la formation d’une conformation secondaire plus complexe.
Structure secondaire des protéines
La formation de liaisons peptidiques est la première étape de la maturation de la plupart des protéines. Pour qu’ils puissent remplir leurs fonctions, leur conformation locale doit subir quelques changements. Ceci est réalisé à l'aide de liaisons hydrogène - des connexions fragiles mais en même temps nombreuses entre les centres basiques et acides des molécules d'acides aminés.
C'est ainsi que se forme la structure secondaire de la protéine, qui diffère de la structure quaternaire par sa simplicité d'assemblage et sa conformation locale. Ce dernier signifie que la chaîne entière ne subit pas de transformation. Les liaisons hydrogène peuvent se former sur plusieurs sites situés à différentes distances les uns des autres, et leur forme dépend également du type d'acides aminés et de la méthode d'assemblage.
Le lysozyme et la pepsine sont des représentants de protéines ayant une structure secondaire. La pepsine est impliquée dans les processus de digestion et le lysozyme remplit une fonction protectrice dans l'organisme, détruisant les parois cellulaires des bactéries.
Caractéristiques de la structure secondaire
Les conformations locales de la chaîne peptidique peuvent différer les unes des autres. Plusieurs dizaines d’entre eux ont déjà été étudiés, dont trois sont les plus courants. Ceux-ci incluent l'hélice alpha, les feuilles bêta et le tour bêta.
- L'hélice alpha est l'une des conformations de structure secondaire courantes de la plupart des protéines. Il s'agit d'un cadre à tige rigide avec une course de 0,54 nm. Les radicaux d'acides aminés sont dirigés vers l'extérieur.
Les hélices à droite sont les plus courantes, et des homologues à gauche peuvent parfois être trouvées. La fonction de formation de forme est assurée par des liaisons hydrogène, qui stabilisent les boucles. La chaîne qui forme l’hélice alpha contient très peu de proline et d’acides aminés chargés polaires.
- Le tour bêta est séparé en une conformation distincte, bien qu'il puisse être appelé partie de la feuille bêta. L'essence est la courbure de la chaîne peptidique, qui est soutenue par des liaisons hydrogène. En règle générale, le coude lui-même est constitué de 4 à 5 acides aminés, parmi lesquels la présence de proline est obligatoire. Cet AK est le seul à posséder un squelette rigide et court, ce qui lui permet de former une spire.
- La couche bêta est une chaîne d'acides aminés qui forme plusieurs courbures et les stabilise avec des liaisons hydrogène. Cette conformation rappelle beaucoup une feuille de papier pliée en accordéon. Le plus souvent, les protéines agressives ont cette forme, mais il existe de nombreuses exceptions.
Il existe des couches bêta parallèles et antiparallèles. Dans le premier cas, les extrémités C et N aux points de courbure et aux extrémités de la chaîne coïncident, mais dans le second cas, ce n'est pas le cas.
Structure tertiaire
Un conditionnement supplémentaire de la protéine conduit à la formation d'une structure tertiaire. Cette conformation est stabilisée à l’aide de liaisons hydrogène, disulfure, hydrophobes et ioniques. Leur grand nombre permet de tordre la structure secondaire vers une forme plus complexe et de la stabiliser.
Ils sont divisés en globulaires et en molécules peptidiques globulaires. La molécule peptidique a une structure sphérique. Exemples : albumine, globuline, histones dans la structure tertiaire.
Ils forment des brins solides dont la longueur dépasse leur largeur. Ces protéines remplissent le plus souvent des fonctions structurelles et formatrices. Des exemples sont la fibroïne, la kératine, le collagène et l'élastine.
Structure des protéines dans la structure quaternaire d'une molécule
Si plusieurs globules se combinent en un seul complexe, une structure dite quaternaire se forme. Cette conformation n’est pas typique de tous les peptides et se forme lorsqu’il est nécessaire d’accomplir des fonctions importantes et spécifiques.
Chaque globule de la composition représente un domaine ou protomère distinct. Collectivement, la molécule est appelée un oligomère.
Habituellement, une telle protéine a plusieurs conformations stables qui se remplacent constamment, soit en fonction de l'influence de facteurs externes, soit lorsque cela est nécessaire pour remplir différentes fonctions.
Une différence importante entre la structure tertiaire d'une protéine et la structure quaternaire réside dans les liaisons intermoléculaires, qui sont responsables de la connexion de plusieurs globules. Au centre de la molécule entière se trouve souvent un ion métallique qui affecte directement la formation de liaisons intermoléculaires.
Structures protéiques supplémentaires
Une chaîne d’acides aminés n’est pas toujours suffisante pour remplir les fonctions d’une protéine. Dans la plupart des cas, d’autres substances de nature organique et inorganique sont attachées à ces molécules. Cette caractéristique étant caractéristique de la grande majorité des enzymes, la composition des protéines complexes est généralement divisée en trois parties :
- Une apoenzyme est la partie protéique d’une molécule, qui est une séquence d’acides aminés.
- Une coenzyme n'est pas une protéine, mais une partie organique. Il peut contenir différents types de lipides, de glucides ou encore d'acides nucléiques. Cela inclut également les représentants de composés biologiquement actifs, parmi lesquels les vitamines.
- Le cofacteur est une partie inorganique, représentée dans la grande majorité des cas par des ions métalliques.
La structure des protéines dans la structure quaternaire d'une molécule nécessite la participation de plusieurs molécules d'origines différentes, c'est pourquoi de nombreuses enzymes ont trois composants à la fois. Un exemple est la phosphokinase, une enzyme qui assure le transfert d'un groupe phosphate d'une molécule d'ATP.
Où se forme la structure quaternaire d’une molécule protéique ?
La chaîne polypeptidique commence à être synthétisée sur les ribosomes de la cellule, mais une maturation ultérieure des protéines se produit dans d'autres organites. La molécule nouvellement formée doit entrer dans le système de transport, qui comprend la membrane nucléaire, le RE, l'appareil de Golgi et les lysosomes.
La complication de la structure spatiale de la protéine se produit dans le réticulum endoplasmique, où se forment non seulement divers types de liaisons (hydrogène, disulfure, hydrophobe, intermoléculaire, ionique), mais également du coenzyme et du cofacteur. C'est ainsi que se forme la structure quaternaire de la protéine.
Lorsque la molécule est complètement prête à fonctionner, elle pénètre soit dans le cytoplasme de la cellule, soit dans l'appareil de Golgi. Dans ce dernier cas, ces peptides sont conditionnés dans des lysosomes et transportés vers d’autres compartiments cellulaires.
Exemples de protéines oligomères
La structure quaternaire est la structure des protéines conçue pour faciliter l'exécution des fonctions vitales dans un organisme vivant. La conformation complexe des molécules organiques permet tout d'abord d'influencer le fonctionnement de nombreux processus métaboliques (enzymes).
Les protéines biologiquement importantes sont l'hémoglobine, la chlorophylle et l'hémocyanine. Le cycle porphyrine est à la base de ces molécules, au centre desquelles se trouve un ion métallique.
Hémoglobine
La structure quaternaire de la molécule protéique de l'hémoglobine est constituée de 4 globules reliés par des liaisons intermoléculaires. Au centre se trouve de la porphine avec un ion fer ferreux. La protéine est transportée dans le cytoplasme des globules rouges, où elles occupent environ 80 % du volume total du cytoplasme.
La base de la molécule est l’hème, qui est de nature plus inorganique et de couleur rouge. C'est aussi la dégradation de l'hémoglobine dans le foie.
Nous savons tous que l'hémoglobine remplit une fonction de transport importante : le transfert de l'oxygène et du dioxyde de carbone dans tout le corps humain. La conformation complexe de la molécule protéique forme des centres actifs spéciaux capables de lier les gaz correspondants à l'hémoglobine.
Lorsque le complexe protéine-gaz se forme, ce qu'on appelle l'oxyhémoglobine et la carbohémoglobine se forment. Il existe cependant un autre type de telles associations, assez stable : la carboxyhémoglobine. C'est un complexe de protéines et de monoxyde de carbone dont la stabilité explique les crises d'étouffement dues à une toxicité excessive.
Chlorophylle
Un autre représentant des protéines à structure quaternaire, dont les connexions de domaines sont supportées par un ion magnésium. La fonction principale de la molécule entière est de participer aux processus de photosynthèse des plantes.
Il existe différents types de chlorophylles, qui diffèrent les unes des autres par les radicaux du cycle porphyrine. Chacune de ces variétés est marquée d'une lettre distincte de l'alphabet latin. Par exemple, les plantes terrestres se caractérisent par la présence de chlorophylle a ou de chlorophylle b, et d'autres types de cette protéine se trouvent dans les algues.
Hémocyanine
Cette molécule est un analogue de l'hémoglobine chez de nombreux animaux inférieurs (arthropodes, mollusques, etc.). La principale différence entre la structure protéique et la structure quaternaire de la molécule est la présence d'un ion zinc au lieu d'un ion fer. L'hémocyanine a une couleur bleuâtre.
Parfois, les gens se demandent ce qui se passerait si l’on remplaçait l’hémoglobine humaine par l’hémocyanine. Dans ce cas, la teneur habituelle en substances du sang, et notamment en acides aminés, est perturbée. L'hémocyanine se complexe également de manière instable avec le dioxyde de carbone, de sorte que le sang bleu aurait tendance à former des caillots sanguins.
