La structure secondaire est un moyen de replier une chaîne polypeptidique en une structure ordonnée en raison de la formation de liaisons hydrogène entre les groupes peptidiques de la même chaîne ou les chaînes polypeptidiques adjacentes. Selon leur configuration, les structures secondaires sont divisées en hélices (hélice α) et en couches pliées (structure β et forme β croisée).

α-Hélix. Il s’agit d’un type de structure protéique secondaire qui ressemble à une hélice régulière, formée en raison de liaisons hydrogène interpeptidiques au sein d’une chaîne polypeptidique. Le modèle de structure de l'hélice α (Fig. 2), qui prend en compte toutes les propriétés de la liaison peptidique, a été proposé par Pauling et Corey. Principales caractéristiques de l’hélice α :

· configuration hélicoïdale de la chaîne polypeptidique ayant une symétrie hélicoïdale ;

· formation de liaisons hydrogène entre les groupes peptidiques de chaque premier et quatrième résidu d'acide aminé ;

Régularité des virages en spirale ;

· l'équivalence de tous les résidus d'acides aminés dans l'hélice α, quelle que soit la structure de leurs radicaux latéraux ;

· les radicaux latéraux des acides aminés ne participent pas à la formation de l'hélice α.

Extérieurement, l'hélice α ressemble à la spirale légèrement étirée d'une cuisinière électrique. La régularité des liaisons hydrogène entre les premier et quatrième groupes peptidiques détermine la régularité des tours de la chaîne polypeptidique. La hauteur d'un tour, ou le pas de l'hélice α, est de 0,54 nm ; il comprend 3,6 résidus d'acides aminés, c'est-à-dire que chaque résidu d'acide aminé se déplace le long de l'axe (la hauteur d'un résidu d'acide aminé) de 0,15 nm (0,54 : 3,6 = 0,15 nm), ce qui nous permet de parler d'équivalence de tous les résidus d'acides aminés dans l'hélice α. La période de régularité d'une hélice α est de 5 tours ou 18 résidus d'acides aminés ; la durée d'une période est de 2,7 nm. Riz. 3. Modèle à hélice a de Pauling-Corey

Structure β. Il s'agit d'un type de structure secondaire qui présente une configuration légèrement incurvée de la chaîne polypeptidique et est formée par des liaisons hydrogène interpeptidiques au sein de sections individuelles d'une chaîne polypeptidique ou de chaînes polypeptidiques adjacentes. On l'appelle également une structure à plis en couches. Il existe des variétés de structures β. Les régions en couches limitées formées par une chaîne polypeptidique d’une protéine sont appelées forme β croisée (structure β courte). Des liaisons hydrogène sous forme β croisée se forment entre les groupes peptidiques des boucles de la chaîne polypeptidique. Un autre type - la structure β complète - est caractéristique de l'ensemble de la chaîne polypeptidique, qui a une forme allongée et est maintenue par des liaisons hydrogène interpeptidiques entre des chaînes polypeptidiques parallèles adjacentes (Fig. 3). Cette structure ressemble au soufflet d'un accordéon. De plus, des variantes de structures β sont possibles : elles peuvent être formées de chaînes parallèles (les extrémités N-terminales des chaînes polypeptidiques sont dirigées dans la même direction) et antiparallèles (les extrémités N-terminales sont dirigées dans des directions différentes). Les radicaux latéraux d'une couche sont placés entre les radicaux latéraux d'une autre couche.

Dans les protéines, les transitions des structures α aux structures β et inversement sont possibles en raison du réarrangement des liaisons hydrogène. Au lieu de liaisons hydrogène interpeptidiques régulières le long de la chaîne (grâce auxquelles la chaîne polypeptidique est tordue en spirale), les sections hélicoïdales se déroulent et les liaisons hydrogène se ferment entre les fragments allongés des chaînes polypeptidiques. Cette transition se retrouve dans la kératine, la protéine du cheveu. Lors du lavage des cheveux avec un produit alcalin détergents La structure spirale de la β-kératine est facilement détruite et se transforme en α-kératine (les cheveux bouclés se redressent).

La destruction des structures secondaires régulières des protéines (hélices α et structures β), par analogie avec la fusion d'un cristal, est appelée « fusion » des polypeptides. Dans ce cas, les liaisons hydrogène sont rompues et les chaînes polypeptidiques prennent la forme d'un enchevêtrement aléatoire. Par conséquent, la stabilité des structures secondaires est déterminée par les liaisons hydrogène interpeptides. D'autres types de liaisons n'y participent presque pas, à l'exception des liaisons disulfure le long de la chaîne polypeptidique aux emplacements des résidus de cystéine. Les peptides courts sont fermés en cycles en raison des liaisons disulfure. De nombreuses protéines contiennent à la fois des régions hélicoïdales α et des structures β. Il n'existe presque pas de protéines naturelles constituées à 100 % d'hélice α (à l'exception de la paramyosine, une protéine musculaire qui contient 96 à 100 % d'hélice α), tandis que les polypeptides synthétiques ont 100 % d'hélice.

D’autres protéines présentent différents degrés d’enroulement. Une fréquence élevée de structures hélicoïdales α est observée dans la paramyosine, la myoglobine et l'hémoglobine. En revanche, dans la trypsine, une ribonucléase, une partie importante de la chaîne polypeptidique est repliée en structures β en couches. Les protéines des tissus de soutien : la kératine (protéine des cheveux, de la laine), le collagène (protéine des tendons, de la peau), la fibroïne (protéine de la soie naturelle) ont une configuration β de chaînes polypeptidiques. Les différents degrés d'hélicité des chaînes polypeptidiques des protéines indiquent qu'il existe évidemment des forces qui perturbent partiellement l'hélicité ou « brisent » le repliement régulier de la chaîne polypeptidique. La raison en est un repliement plus compact de la chaîne polypeptidique protéique dans un certain volume, c'est-à-dire dans une structure tertiaire.

Les protéines (protéines) représentent 50 % de la masse sèche des organismes vivants.

Les protéines sont constituées d'acides aminés. Chaque acide aminé possède un groupe aminé et un groupe acide (carboxyle), dont l'interaction produit liaison peptidique C’est pourquoi les protéines sont également appelées polypeptides.

Structures protéiques

Primaire- une chaîne d'acides aminés liés par une liaison peptidique (forte, covalente). En alternant 20 acides aminés dans des ordres différents, vous pouvez créer des millions de protéines différentes. Si vous modifiez au moins un acide aminé dans la chaîne, la structure et les fonctions de la protéine changeront, c'est pourquoi la structure primaire est considérée comme la plus importante de la protéine.

Secondaire- spirale. Détenu par des liaisons hydrogène (faibles).

Tertiaire- globule (boule). Quatre types de liaisons : le disulfure (pont soufre) est fort, les trois autres (ionique, hydrophobe, hydrogène) sont faibles. Chaque protéine a sa propre forme de globule et ses fonctions en dépendent. Lors de la dénaturation, la forme du globule change, ce qui affecte la fonction de la protéine.

Quaternaire- Toutes les protéines n'en ont pas. Elle est constituée de plusieurs globules reliés entre eux par les mêmes liaisons que dans la structure tertiaire. (Par exemple, l'hémoglobine.)

Dénaturation

Il s'agit d'un changement de forme d'un globule protéique provoqué par des influences extérieures (température, acidité, salinité, ajout d'autres substances, etc.)

• Si les effets sur la protéine sont faibles (changement de température de 1°), alors réversible dénaturation.
• Si l'impact est fort (100°), alors dénaturation irréversible. Dans ce cas, toutes les structures sauf la principale sont détruites.

Fonctions des protéines

Il y en a beaucoup, par exemple :

• Enzymatique (catalytique)- les protéines enzymatiques accélèrent réactions chimiques en raison du fait que le centre actif de l'enzyme épouse la forme de la substance, comme la clé d'une serrure (spécificité).

• Construction (structurelle)- la cellule, outre l'eau, est constituée principalement de protéines.
• Protecteur- les anticorps combattent les agents pathogènes (immunité).

Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La structure secondaire d'une molécule protéique a la forme
1) spirales
2) double hélice
3) balle
4) fils

Répondre

Choisissez-en une, l'option la plus correcte. Les liaisons hydrogène entre les groupes CO et NH dans la molécule protéique lui confèrent la forme hélicoïdale caractéristique de la structure
1) primaire
2) secondaire
3) tertiaire
4) quaternaire

Répondre

Choisissez-en une, l'option la plus correcte. Le processus de dénaturation d'une molécule protéique est réversible si les liaisons ne sont pas rompues
1) hydrogène
2) peptides
3) hydrophobe
4) disulfure

Répondre

Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La structure quaternaire d'une molécule protéique se forme à la suite de l'interaction
1) sections d'une molécule protéique selon le type de liaisons S-S
2) plusieurs brins polypeptidiques formant une boule
3) sections d'une molécule de protéine dues aux liaisons hydrogène
4) globule protéique avec membrane cellulaire

Répondre

Établir une correspondance entre la caractéristique et la fonction de la protéine qu'elle remplit : 1) régulatrice, 2) structurelle
A) fait partie des centrioles
B) forme des ribosomes
B) est une hormone
D) forme les membranes cellulaires
D) modifie l'activité des gènes

Répondre

Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La séquence et le nombre d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique sont
1) structure primaire de l'ADN
2) structure protéique primaire
3) structure secondaire ADN
4) structure secondaire de la protéine

Répondre

Choisissez trois options. Protéines chez l'homme et l'animal
1) servir de matériau de construction principal
2) sont décomposés dans les intestins en glycérol et en acides gras
3) sont formés d'acides aminés
4) dans le foie, ils sont convertis en glycogène
5) mettre en réserve
6) en tant qu'enzymes, ils accélèrent les réactions chimiques

Répondre

Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La structure secondaire de la protéine, qui a la forme d'une hélice, est maintenue par des liaisons
1) peptide
2) ionique
3) hydrogène
4) covalent

Répondre

Choisissez-en une, l'option la plus correcte. Quelles liaisons déterminent la structure primaire des molécules protéiques
1) hydrophobe entre les radicaux d'acides aminés
2) hydrogène entre les brins polypeptidiques
3) peptide entre les acides aminés
4) hydrogène entre les groupes -NH- et -CO-

Répondre

Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La structure primaire d'une protéine est formée par une liaison
1) hydrogène
2) macroergique
3) peptides
4) ionique

Répondre

Choisissez-en une, l'option la plus correcte. La formation de liaisons peptidiques entre les acides aminés dans une molécule protéique est basée sur
1) principe de complémentarité
2) insolubilité des acides aminés dans l'eau
3) solubilité des acides aminés dans l'eau
4) la présence de groupes carboxyle et amine en eux

Répondre

Les caractéristiques énumérées ci-dessous, sauf deux, sont utilisées pour décrire la structure et les fonctions de la matière organique représentée. Identifiez deux caractéristiques qui « sortent » de la liste générale et notez les numéros sous lesquels elles sont indiquées.
1) possède des niveaux structurels d’organisation de la molécule
2) fait partie des parois cellulaires
3) est un biopolymère
4) sert de matrice pour la traduction
5) se compose d'acides aminés

Répondre

Toutes les caractéristiques suivantes, sauf deux, peuvent être utilisées pour décrire les enzymes. Identifiez deux caractéristiques qui « disparaissent » de la liste générale et notez les numéros sous lesquels elles sont indiquées.
1) sont inclus dans membranes cellulaires et organites cellulaires
2) jouer le rôle de catalyseurs biologiques
3) avoir un centre actif
4) influencer le métabolisme, régulant divers processus
5) protéines spécifiques

Répondre

Regardez l'image d'un polypeptide et indiquez (A) son niveau d'organisation, (B) la forme de la molécule et (C) le type d'interaction qui maintient la structure. Pour chaque lettre, sélectionnez le terme ou le concept correspondant dans la liste fournie.
1) structure primaire
2) structure secondaire
3) structure tertiaire
4) interactions entre nucléotides
5) connexion métallique
6) interactions hydrophobes
7) fibrillaire
8) globulaire

Répondre

Regardez l'image d'un polypeptide. Indiquez (A) son niveau d'organisation, (B) les monomères qui le composent et (C) le type de liaisons chimiques entre eux. Pour chaque lettre, sélectionnez le terme ou le concept correspondant dans la liste fournie.
1) structure primaire
2) liaisons hydrogène
3) double hélice
4) structure secondaire
5) acide aminé
6) hélice alpha
7) nucléotide
8) liaisons peptidiques

Répondre

On sait que les protéines sont des polymères irréguliers de poids moléculaire élevé et strictement spécifiques à chaque type d’organisme. Sélectionnez trois énoncés dans le texte ci-dessous qui sont liés de manière significative à la description de ces caractéristiques et notez les numéros sous lesquels ils sont indiqués. (1) Les protéines contiennent 20 acides aminés différents liés par des liaisons peptidiques. (2) Les protéines ont différents nombres d'acides aminés et l'ordre de leur alternance dans la molécule. (3) Faible poids moléculaire matière organique ont un poids moléculaire de 100 à 1 000. (4) Ce sont des composés intermédiaires ou des unités structurelles - des monomères. (5) De nombreuses protéines sont caractérisées par un poids moléculaire de plusieurs milliers à un million ou plus, en fonction du nombre de chaînes polypeptidiques individuelles dans la structure moléculaire unique de la protéine. (6) Chaque type d’organisme vivant possède un ensemble spécial et unique de protéines qui le distingue des autres organismes.

Répondre

Toutes ces caractéristiques sont utilisées pour décrire les fonctions des protéines. Identifiez deux caractéristiques qui « sortent » de la liste générale et notez les numéros sous lesquels elles sont indiquées.
1) réglementaire
2) moteur
3) récepteur
4) former les parois cellulaires
5) servir de coenzymes

Répondre

© D.V. Pozdnyakov, 2009-2019

Une molécule protéique de tout type, dans son état natif, possède une structure spatiale caractéristique, souvent appelée conformation. Indiquer différents niveaux les structures protéiques utilisent des termes différents. Le terme structure secondaire fait référence à la conformation allongée ou en spirale des chaînes polypeptidiques. Le terme structure tertiaire fait référence à la manière dont une chaîne polypeptidique est repliée en une structure compacte et étroitement tassée. Le terme plus général de conformation est utilisé pour caractériser simultanément la structure secondaire et tertiaire d'une chaîne, c'est-à-dire sa configuration spatiale. Le terme structure quaternaire fait référence à la méthode d'unification (arrangement dans l'espace) de chaînes polypeptidiques individuelles dans une molécule protéique constituée de plusieurs chaînes similaires.

En règle générale, les chaînes polypeptidiques des protéines contiennent de 100 à 300 résidus d'acides aminés. Certaines protéines ont des chaînes plus longues ; il s'agit notamment de l'albumine sérique (environ 550 résidus), de la myosine (environ 1 800 résidus), etc. Cependant, si le poids moléculaire d'une protéine dépasse 50 000, il y a tout lieu de supposer que la molécule d'une telle protéine contient au moins deux chaînes polypeptidiques. .

Les protéines sont des composés de haut poids moléculaire dont les propriétés sont strictement définies. structure chimique. Une molécule protéique est constituée d’une ou plusieurs chaînes polypeptidiques formées à la suite de la polycondensation d’acides aminés. Lorsque les acides aminés sont combinés en une chaîne protéique, des liaisons peptidiques (-NH-CO-) se forment, avec un groupe NH+3 à une extrémité et un groupe COO- à l'autre.

Regardons la structure d'une liaison peptidique.

La particularité de la connexion est que 4 atome N, H, C, O situés dans le même plan (zone encerclée sur la figure). On sait que la rotation d'une molécule autour d'une simple liaison conduit à l'apparition d'isomères rotatifs.

Dans les protéines, la rotation autour de la liaison peptidique C-N est difficile (énergie d'activation 40 - 80 kJ/mol), car cette liaison a le caractère d'une double liaison et, en plus, dans le groupe peptidique il existe une liaison hydrogène entre le groupe C=O et l'atome d'hydrogène du groupe N-H (avec une énergie d'activation de 20-30 kJ/mol) .

Par conséquent, une protéine peut être considérée comme une chaîne d’unités peptidiques planaires reliées les unes aux autres. La rotation de ces unités n'est possible qu'autour de liaisons simples - carbone et acides aminés (voir figure).

Angle de rotation autour Connexions SS est désigné, autour de la liaison C-N est désigné.

Trouver la conformation la plus stable d’une chaîne protéique nécessite de minimiser son énergie totale, y compris l’énergie des liaisons hydrogène intramoléculaires. Pauling et Curie ont établi 2 variantes principales de la structure de la chaîne protéique, appelées -hélice et -forme.

-spirale	-formulaire

Riz. Orientation des liaisons hydrogène dans la structure des protéines.

La spirale peut être droite (=132o, =123o) et gaucher (=228o, =237o). -les formes peuvent être parallèles (=61o, =239o) et antiparallèles (=380o, =325o).

De plus, certaines régions des protéines ne forment aucune structure régulière. Par exemple, dans l'hémoglobine, 75 % des acides aminés forment des hélices α droites et les parties restantes de la chaîne ne sont pas du tout ordonnées. Les régions ordonnées sont souvent appelées partie cristalline molécule de protéine et zones désordonnées - forme amorpheécureuil.

Zones amorphes- un dépôt de matériaux de construction, qui, si nécessaire, sert à construire des zones ordonnées.

Les chaînes polypeptidiques synthétisées dans la cellule, formées à la suite de la connexion séquentielle de résidus d'acides aminés, sont pour ainsi dire des molécules protéiques entièrement dépliées. Pour qu’une protéine acquière ses propriétés fonctionnelles inhérentes, la chaîne doit se replier dans l’espace d’une certaine manière, formant une structure fonctionnellement active (« native »). Malgré le nombre énorme de structures spatiales théoriquement possibles pour une séquence d'acides aminés individuelle, le repliement de chaque protéine conduit à la formation d'une seule conformation native. Ainsi, il doit exister un code qui précise la relation entre la séquence d’acides aminés d’une chaîne polypeptidique et le type de structure spatiale qu’elle forme.

Il s’est avéré que le processus de repliement des protéines in vivo ne peut être considéré comme ni spontané ni indépendant de l’énergie. Grâce au système de régulation hautement coordonné existant à l'intérieur de la cellule, la chaîne polypeptidique dès le moment de sa « naissance », sortant du ribosome, est sous le contrôle de facteurs qui, sans changer le chemin de repliement spécifique (déterminé par code génétique), fournir conditions optimales mettre en œuvre rapidement et une éducation efficace structure spatiale native.

La capacité d'une section particulière d'une chaîne polypeptidique à former un élément de structure secondaire (par exemple, à se replier en hélice a) dépend de la nature de la séquence d'acides aminés d'une section donnée de la chaîne. Ainsi, le nombre et l'emplacement des hélices a, des brins b et des boucles le long de la chaîne polypeptidique varient selon les différentes protéines et sont déterminés par le code génétique. Ceci explique la capacité potentielle de toute chaîne polypeptidique à se replier spontanément en une structure tertiaire unique.

Riz. Schéma de la structure spatiale d'une petite protéine (inhibiteur de la trypsine pancréatique). Le parcours de la chaîne principale est représenté sur le fond du contour général de la molécule ; -les hélices, les -brins, la rotation brusque de la chaîne (t) et les ponts de cystéine (- - -) sont mis en évidence. Puisque la protéine se replie, tout cela peut être prédit à partir de la seule structure primaire de la protéine. Les groupes latéraux ne sont pas représentés ici, mais - en principe - leur emplacement dans l'espace peut également être prédit.

Selon idées modernes, le processus de pliage a un caractère hiérarchique : dans un premier temps, des éléments de la structure secondaire se forment très rapidement (en millisecondes), servant de « germes » à la formation de motifs architecturaux plus complexes (étape 1). La deuxième étape (qui se produit également très rapidement) est l'association spécifique de certains éléments de la structure secondaire avec la formation d'une structure supersecondaire (il peut s'agir de combinaisons de plusieurs hélices a, de plusieurs chaînes b ou d'associations mixtes de ces éléments). .

La formation de la structure native des protéines constituées de deux domaines ou plus est compliquée par une étape supplémentaire : l'établissement de contacts spécifiques entre les domaines. La situation devient encore plus compliquée lorsque la forme oligomère de la protéine est fonctionnellement active (c'est-à-dire constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques dont chacune, après repliement, forme ce qu'on appelle une sous-unité). Dans ces cas, une autre étape est ajoutée : l'établissement de contacts entre les sous-unités.

L’étape de transformation du « globule fondu » en protéine native est la plus lente, limitant la vitesse de l’ensemble du processus. Cela est dû au fait que l’établissement d’un « ensemble optimal » d’interactions spécifiques qui stabilisent la conformation native est associé à la nécessité de réarrangements structurels qui se produisent relativement lentement. Ceux-ci incluent l'isomérisation cis-trans de la liaison peptidique précédant le résidu proline. Puisque la conformation trans est plus stable, elle prédomine dans la chaîne polypeptidique nouvellement synthétisée. Cependant, pour la formation de la structure protéique native, il est nécessaire qu'environ 7 % des liaisons formées par les résidus proline s'isomérisent en conformation cis. Cette réaction, qui fait tourner la chaîne de 1800 autour Connexions CN, est extrêmement lent. In vivo, elle est accélérée grâce à l'action d'une enzyme spéciale - la peptidyl-prolyl-cis/trans-isomérase.

La deuxième enzyme, qui accélère le processus de repliement, catalyse la formation et l'isomérisation des liaisons disulfure. Il est localisé dans la lumière du réticulum endoplasmique et favorise le repliement des protéines sécrétées par les cellules contenant des ponts disulfure (par exemple l'insuline, la ribonucléase, les immunoglobulines). Riz. 3 explique le rôle de cette enzyme dans la formation de liaisons disulfure qui stabilisent la structure protéique native et dans le clivage des « mauvais » ponts S-S.

Structure secondaire de la protéine. Tout d'abord, nous parlerons des structures secondaires régulières - les hélices a et la structure b.

La disposition des structures a et b dans un globule détermine la structure tertiaire de la protéine. Ces structures secondaires se distinguent par certaines conformations périodiques de la chaîne principale - avec une variété de conformations de groupes latéraux.

Fig.. Structure secondaire de la chaîne polypeptidique (hélice a et brin de feuille b) et structure tertiaire du globule protéique.

Commençons par les spirales. Ils peuvent être à gauche ou à droite, ils peuvent avoir des périodes et des étapes différentes. Les spirales droites (R) nous parviennent en s'enroulant dans le sens inverse des aiguilles d'une montre (ce qui correspond à un angle positif en trigonométrie) ; gauche (L) - venez en tournant dans le sens de la flèche.

Les hélices les plus importantes de la chaîne polypeptidique sont maintenues ensemble par des liaisons hydrogène, où les groupes C=O du squelette polypeptidique sont connectés à ceux qui s'en éloignent vers l'extrémité C de la chaîne. Groupes H-N. En principe, les hélices liées H suivantes sont possibles : 27, 310, 413 (généralement appelée a) et 516 (également appelée p). Ici, dans le nom "27" - "2" signifie la liaison avec le 2ème résidu de la chaîne, et "7" est le nombre d'atomes dans le cycle (O......H-N-C"-Ca-N-C") fermé par ce lien. Les chiffres dans les noms des autres spirales ont la même signification.

Riz. Liaisons hydrogène (elles sont représentées par des flèches), caractéristiques des différentes hélices.
Laquelle de ces structures hélicoïdales prédomine dans les protéines ? a-hélices. Pourquoi? La réponse à cette question est fournie par la carte de Ramachandran pour un résidu d'acide aminé typique, l'alanine, qui montre les conformations dont la répétition périodique conduit à la formation des liaisons hydrogène représentées sur la figure.

Riz. Conformations de diverses structures secondaires sur fond d'une carte des conformations autorisées et interdites de résidus d'acides aminés. 27R, 27L : spirale droite et gauche 27 ; 310R, 310L : spirale droite et gauche 310 ; R, L - hélices  droite et gauche ; R, L - hélices  droite et gauche. Structure  -  (pour plus de détails, voir Fig. 7-8b). P - Hélice Poly(Pro)II. - conformations autorisées pour l'alanine (Ala) ; - zones autorisées uniquement pour la glycine, mais pas pour l'alanine et autres résidus ; - des zones interdites à tous résidus.  et  sont les angles de rotation interne de la chaîne protéique.

On peut voir que seule l’hélice R (-droite) se trouve suffisamment profondément à l’intérieur de la région autorisée pour l’alanine (et pour tous les autres résidus). D'autres hélices se trouvent soit au bord de cette région (par exemple, l'hélice gauche L ou l'hélice droite 310), où le stress conformationnel est déjà croissant, soit dans une région accessible uniquement à la glycine. On peut donc s’attendre à ce que ce soit l’hélice  droite qui soit, en règle générale, plus stable et donc prédominante dans les protéines – ce qui est observé. Dans l’hélice α droite, tous les atomes sont emballés de manière optimale : étroitement, mais sans tension ; Par conséquent, il n'est pas surprenant qu'il existe de nombreuses hélices de ce type dans les protéines, et dans les protéines fibrillaires, elles atteignent une longueur gigantesque et comprennent des centaines de résidus d'acides aminés.

Au milieu des années 80, tout a commencé nouvelle ère dans l'étude des mécanismes de régulation du repliement des protéines in vivo. Il a été découvert qu'il existe dans la cellule une catégorie spéciale de protéines dont la fonction principale est d'assurer le repliement correct des chaînes polypeptidiques dans la structure native. Ces protéines, en se liant à la conformation dépliée ou partiellement dépliée de la chaîne polypeptidique, l’empêchent de « se confondre » et de former des structures incorrectes. Ils retiennent la protéine partiellement dépliée, facilitent son transfert vers différentes formations subcellulaires et créent également les conditions de son repliement efficace. Ces protéines sont appelées « chaperons moléculaires », reflétant au sens figuré leur fonction ( mot anglais chaperon a un sens proche du mot « gouvernante »).

La molécule protéique a quatre types d'organisation structurelle : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

Structure primaire

Une structure linéaire, qui est une séquence strictement définie génétiquement déterminée de résidus d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique. Le principal type de communication est peptide (le mécanisme de formation et les caractéristiques de la liaison peptidique sont discutés ci-dessus).

La chaîne polypeptidique a une flexibilité significative et, par conséquent, acquiert une certaine structure spatiale (conformation) au sein des interactions en chaîne.

Dans les protéines, il existe deux niveaux de conformation des chaînes peptidiques : les structures secondaires et tertiaires.

Structure secondaire des protéines

Il s'agit de l'agencement d'une chaîne polypeptidique en une structure ordonnée due à la formation de liaisons hydrogène entre les atomes des groupes peptidiques d'une chaîne polypeptidique ou de chaînes adjacentes.

Lors de la formation de la structure secondaire, des liaisons hydrogène se forment entre les atomes d'oxygène et d'hydrogène des groupes peptidiques :

Selon la configuration, la structure secondaire est divisée en deux types :

hélicoïdal (α-hélice)

en couches (structure β et forme β croisée).

α-Hélix ressemble à une spirale régulière. Il est formé grâce aux liaisons hydrogène interpeptidiques au sein d'une chaîne polypeptidique (Fig. 1).

Riz. 1. Schéma de formation de l'hélice α

Principales caractéristiques de l’hélice α :

– des liaisons hydrogène se forment entre les groupes peptidiques de chaque premier et quatrième résidu d'acide aminé ;

– les tours d'hélice sont réguliers, avec 3,6 résidus d'acides aminés par tour ;

– les radicaux latéraux des acides aminés ne participent pas à la formation de l'hélice α ;

– tous les groupes peptidiques participent à la formation d'une liaison hydrogène, qui détermine la stabilité maximale de l'hélice α ;

– puisque tous les atomes d'oxygène et d'hydrogène des groupements peptidiques sont impliqués dans la formation des liaisons hydrogène, cela conduit à une diminution de l'hydrophilie des régions α-hélicoïdales ;

– l’hélice α se forme spontanément et constitue la conformation la plus stable de la chaîne polypeptidique, correspondant à l’énergie libre minimale ;

– la proline et l'hydroxyproline empêchent la formation d'une hélice α – aux endroits où elles se trouvent, la régularité de l'hélice α est perturbée et la chaîne polypeptidique se plie (se casse), puisqu'elle n'est pas retenue par une seconde liaison hydrogène (Fig. 2).

Riz. 2. Violations de la régularité de l'hélice α

L'atome d'azote du groupe α-imino de la proline lors de la formation d'une liaison peptidique reste sans atome d'hydrogène, et ne peut donc pas participer à la formation d'une liaison hydrogène. Il y a beaucoup de proline et d'hydroxyproline dans la chaîne polypeptidique du collagène (voir classification des protéines simples - collagène).

Une fréquence élevée de l'hélice α est caractéristique de la myoglobine et de la globine (une protéine qui fait partie de l'hémoglobine). Moyenne globulaire les protéines (rondes ou ellipsoïdales) ont degré de spiralisation 60–70%. Les zones en spirale alternent avec des enchevêtrements chaotiques. En raison de la dénaturation des protéines, les transitions hélice → bobine augmentent. Pour la spiralisation(formation de l'hélice α) influence les radicaux d'acides aminés qui font partie de la chaîne polypeptidique, par exemple les groupes chargés négativement de radicaux d'acide glutamique, situés à proximité les uns des autres, ils se repoussent et empêchent la formation d'une hélice α (une bobine se forme). Pour la même raison, l'arginine et la lysine proches, qui possèdent des groupes fonctionnels chargés positivement dans les radicaux, empêchent la formation d'une hélice α (voir exemple protamines et histones).

De grandes tailles de radicaux d'acides aminés (par exemple, les radicaux sérine, thréonine, leucine) empêchent également la formation d'une hélice α.

Ainsi, le contenu des hélices α dans les protéines varie.

Structure β (plié en couches) - a une configuration légèrement incurvée de la chaîne polypeptidique et est formé à l'aide de liaisons hydrogène interpeptidiques au sein de sections individuelles d'une chaîne polypeptidique ou de chaînes polypeptidiques adjacentes. Il existe deux types de structure β :

– Àforme ross-β(structure β courte) - représente des régions en couches limitées formées par une chaîne polypeptidique d'une protéine (Fig. 3).

Riz. 3. Forme cross-β d'une molécule protéique

La plupart des protéines globulaires comprennent de courtes structures β (régions laminées). Leur composition peut se présenter comme suit : (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).

– structure β complète. Ce type est caractéristique de l'ensemble de la chaîne polypeptidique, qui a une forme allongée et est maintenue par des liaisons hydrogène interpeptides entre adjacent parallèle ou antiparallèle chaînes polypeptidiques (Fig. 4).

Riz. 4. Structure β complète

Dans les structures antiparallèles, les connexions sont plus stables que dans les structures parallèles.

Les protéines ayant une structure β régulière sont plus fortes et sont mal ou pas du tout digérées dans le tractus gastro-intestinal.

La formation d'une structure secondaire (hélice α ou structure β) est déterminée par la séquence de résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique (c'est-à-dire la structure primaire de la protéine) et est donc déterminée génétiquement. Les acides aminés tels que la méthionine, la valine, l'isoleucine et l'acide aspartique favorisent la formation de la structure β.

Les protéines avec une structure β complète ont fibrillaire forme (en forme de fil). La structure β complète se trouve dans les protéines des tissus de soutien (tendons, peau, os, cartilage, etc.), dans la kératine (protéine des cheveux et de la laine) (pour les caractéristiques des protéines individuelles, voir la rubrique « Protéines alimentaires matières premières").

Cependant, toutes les protéines fibrillaires n’ont pas uniquement une structure β. Par exemple, l'α-kératine et la paramyosine (protéine du muscle obturateur du mollusque), la tropomyosine (protéine des muscles squelettiques) sont des protéines fibrillaires et leur structure secondaire est l'hélice α.

Structure secondaire des protéines est une méthode permettant de replier une chaîne polypeptidique en une structure plus compacte dans laquelle des groupes peptidiques interagissent pour former des liaisons hydrogène entre eux.

La formation d'une structure secondaire est provoquée par le désir du peptide d'adopter une conformation avec le plus grand nombre de liaisons entre groupes peptidiques. Le type de structure secondaire dépend de la stabilité de la liaison peptidique, de la mobilité de la liaison entre l'atome de carbone central et le carbone du groupe peptidique et de la taille du radical acide aminé. Tout cela, couplé à la séquence d’acides aminés, conduira par la suite à une configuration protéique strictement définie.

Il existe deux options possibles pour la structure secondaire : sous forme de « corde » – hélice α(structure α), et sous la forme d’un « accordéon » – Couche plissée β(structure β). En règle générale, dans une protéine, les deux structures sont présentes simultanément, mais dans des proportions différentes. Dans les protéines globulaires, l'hélice α prédomine, dans les protéines fibrillaires, la structure β prédomine.

La structure secondaire est formée uniquement avec la participation de liaisons hydrogène entre groupes peptidiques : l'atome d'oxygène d'un groupe réagit avec l'atome d'hydrogène du deuxième, en même temps l'oxygène du deuxième groupe peptidique se lie avec l'hydrogène du troisième, etc.

α-Hélix

Cette structure est une spirale à droite, formée par hydrogène les liens entre groupes peptidiques 1er et 4ème, 4ème et 7ème, 7ème et 10ème et ainsi de suite, résidus d'acides aminés.

La formation de spirales est évitée proline et l'hydroxyproline, qui, en raison de leur structure cyclique, provoquent une « fracture » de la chaîne, sa courbure forcée, comme par exemple dans le collagène.

La hauteur du tour d'hélice est de 0,54 nm et correspond à 3,6 résidus d'acides aminés, 5 tours complets correspondent à 18 acides aminés et occupent 2,7 nm.

Couche de pli β

Dans cette méthode d'installation molécule de protéine se trouve comme un « serpent », les sections éloignées de la chaîne sont proches les unes des autres. En conséquence, les groupes peptidiques des acides aminés précédemment retirés de la chaîne protéique sont capables d'interagir à l'aide de liaisons hydrogène.