Уургийн молекулын хоёрдогч бүтэц нь . Уургийн бүтэц, үүрэг. Нэмэлт уургийн бүтэц

Манай гараг дээрх амьдрал коацерват дусалаас үүссэн. Энэ нь бас уургийн молекул байсан. Өөрөөр хэлбэл, эдгээр химийн нэгдлүүд нь өнөөгийн бүх амьд биетийн үндэс суурь болдог гэсэн дүгнэлтэд хүрч байна. Гэхдээ тэд юу вэ? уургийн бүтэц? Тэд өнөөдөр хүмүүсийн бие махбодь, амьдралд ямар үүрэг гүйцэтгэдэг вэ? Ямар төрлийн уураг байдаг вэ? Үүнийг ойлгохыг хичээцгээе.

Уураг: ерөнхий ойлголт

Энэ үүднээс авч үзвэл тухайн бодисын молекул нь пептидийн холбоогоор холбогдсон амин хүчлүүдийн дараалал юм.

Амин хүчил бүр нь хоёр функциональ бүлэгтэй:

  • карбоксил-COOH;
  • амин бүлэг - NH 2.

Тэдгээрийн хооронд янз бүрийн молекулуудад бонд үүсдэг. Тиймээс пептидийн холбоо нь -CO-NH хэлбэртэй байна. Уургийн молекул нь хэдэн зуу, хэдэн мянган ийм бүлгийг агуулж болох бөгөөд энэ нь тухайн бодисоос хамаарна. Уургийн төрлүүд нь маш олон янз байдаг. Тэдгээрийн дотор бие махбодид зайлшгүй шаардлагатай амин хүчлүүд байдаг бөгөөд энэ нь бие махбодид зайлшгүй шаардлагатай амин хүчлийг агуулдаг. хүнсний бүтээгдэхүүн. Эсийн мембран, түүний цитоплазмд чухал үүрэг гүйцэтгэдэг сортууд байдаг. Биологийн катализаторууд нь бас тусгаарлагдсан байдаг - ферментүүд нь уургийн молекулууд юм. Эдгээр нь хүний ​​өдөр тутмын амьдралд өргөн хэрэглэгддэг бөгөөд зөвхөн амьд биетийн биохимийн үйл явцад оролцдоггүй.

Харгалзаж буй нэгдлүүдийн молекул жин нь хэдэн арван саяас хэдэн арван хооронд хэлбэлзэж болно. Эцсийн эцэст том полипептидийн гинжин хэлхээнд мономерын нэгжийн тоо хязгааргүй бөгөөд тодорхой бодисын төрлөөс хамаарна. Уураг нь цэвэр хэлбэрээр, төрөлх хэлбэрээрээ, дотор нь шар нь байрладаг цайвар шар, тунгалаг зузаан коллоид масстай тахианы өндөгийг шалгаж үзэхэд харж болно - энэ бол хүссэн бодис юм. Өөх тос багатай зуслангийн бяслагны талаар мөн адил зүйлийг хэлж болно.Энэ бүтээгдэхүүн нь мөн байгалийн хэлбэрээрээ бараг цэвэр уураг юм.

Гэсэн хэдий ч авч үзэж буй бүх нэгдлүүд нь орон зайн бүтэцтэй байдаггүй. Нийт дөрвөн молекулын байгууллага байдаг. Төрөл нь түүний шинж чанарыг тодорхойлж, бүтцийн нарийн төвөгтэй байдлын талаар ярьдаг. Орон зайн хувьд илүү орооцолдсон молекулууд нь хүн, амьтанд өргөн боловсруулалтанд ордог нь бас мэдэгдэж байна.

Уургийн бүтцийн төрлүүд

Тэдгээрийн нийт дөрөв нь байдаг. Тэд тус бүр нь юу болохыг харцгаая.

  1. Үндсэн. Энэ нь пептидийн бондоор холбогдсон амин хүчлүүдийн нийтлэг шугаман дараалал юм. Орон зайн эргэлт, спиральжилт байхгүй. Полипептидэд багтсан нэгжийн тоо хэдэн мянгад хүрч болно. Ижил бүтэцтэй уургийн төрлүүд нь гликилаланин, инсулин, гистон, эластин болон бусад.
  2. Хоёрдогч. Энэ нь спираль хэлбэрээр эрчилсэн, үүссэн эргэлтээр бие биен рүүгээ чиглэсэн хоёр полипептидийн гинжээс бүрдэнэ. Үүний зэрэгцээ тэдгээрийн хооронд устөрөгчийн холбоо үүсч, тэдгээрийг холбодог. Ганц бие ийм л байна уургийн молекул. Энэ төрлийн уургийн төрлүүд нь дараах байдалтай байна: лизоцим, пепсин болон бусад.
  3. Гуравдагч конформаци. Энэ нь нягт савласан, авсаархан цуглуулсан хоёрдогч бүтэц юм. Энд устөрөгчийн холбооноос гадна бусад төрлийн харилцан үйлчлэл гарч ирдэг - эдгээр нь ван дер Ваалсын харилцан үйлчлэл ба электростатик таталцлын хүч, гидрофиль-гидрофобик холбоо юм. Бүтцийн жишээ бол альбумин, фиброин, торгоны уураг болон бусад.
  4. Дөрөвдөгч. Хамгийн нарийн төвөгтэй бүтэц нь хэд хэдэн полипептидийн гинжээс бүрдсэн спираль хэлбэртэй, бөөрөнхий хэлбэртэй эргэлдэж, бөмбөрцөг хэлбэртэй байдаг. Инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген зэрэг жишээнүүд нь яг ийм уургийн хэлбэрийг харуулж байна.

Хэрэв бид бүх өгөгдсөн молекулын бүтцийг химийн үүднээс нарийвчлан авч үзвэл шинжилгээнд маш их цаг хугацаа шаардагдана. Үнэн хэрэгтээ, тохиргоо өндөр байх тусам бүтэц нь илүү төвөгтэй, төвөгтэй байх тусам молекул дахь харилцан үйлчлэлийн олон хэлбэр ажиглагддаг.

Уургийн молекулын денатураци

Полипептидийн хамгийн чухал химийн шинж чанаруудын нэг нь тодорхой нөхцөл байдал эсвэл химийн бодисын нөлөөн дор устах чадвар юм. Жишээлбэл, энэ нь өргөн тархсан янз бүрийн төрөлуургийн денатураци. Энэ үйл явц юу вэ? Энэ нь уургийн уугуул бүтцийг устгахаас бүрдэнэ. Өөрөөр хэлбэл, хэрэв молекул нь эхлээд гуравдагч бүтэцтэй байсан бол тусгай агентуудын үйл ажиллагааны дараа энэ нь нурах болно. Гэсэн хэдий ч амин хүчлийн үлдэгдлийн дараалал нь молекулд өөрчлөгдөөгүй хэвээр байна. Денатурат уургууд нь бие махбодийн болон Химийн шинж чанар.

Ямар урвалжууд конформацийг устгах үйл явцад хүргэж болох вэ? Тэдгээрийн хэд хэдэн нь байдаг.

  1. Температур. Халах үед молекулын дөрөвдөгч, гуравдагч, хоёрдогч бүтцийг аажмаар устгадаг. Үүнийг нүдээр харж болно, жишээлбэл, энгийн тахианы өндөгийг шарсан үед. Үүссэн "уураг" нь түүхий бүтээгдэхүүнд байсан альбумин полипептидийн үндсэн бүтэц юм.
  2. Цацраг.
  3. Хүчтэй химийн бодисуудын үйлдэл: хүчил, шүлт, давс хүнд металлууд, уусгагч (жишээлбэл, спирт, эфир, бензол болон бусад).

Энэ процессыг заримдаа молекул хайлах гэж нэрлэдэг. Уургийн денатурацийн төрлүүд нь түүнийг үүсгэсэн бодисоос хамаарна. Зарим тохиолдолд авч үзсэний эсрэг үйл явц явагддаг. Энэ бол дахин төрөлт юм. Бүх уураг нь бүтцээ сэргээж чаддаггүй ч тэдний нэлээд хэсэг нь үүнийг хийж чаддаг. Ийнхүү Австрали, Америкийн химичүүд зарим урвалж, центрифугийн аргыг ашиглан чанасан тахианы өндөгийг нөхөн сэргээх ажлыг хийжээ.

Энэ процесс нь эсэд рибосом болон рРНХ-ээр полипептидийн гинжийг нэгтгэх явцад амьд организмд чухал ач холбогдолтой юм.

Уургийн молекулын гидролиз

Денатурациас гадна уураг нь өөр нэг химийн шинж чанараар тодорхойлогддог - гидролиз. Энэ нь мөн үндсэн бүтэц биш, харин бие даасан амин хүчлүүдийг бүхэлд нь устгах үндсэн хэлбэрийг устгах явдал юм. Хоол боловсруулах чухал хэсэг бол уургийн гидролиз юм. Полипептидийн гидролизийн төрлүүд нь дараах байдалтай байна.

  1. Химийн. Хүчил эсвэл шүлтийн үйлчлэлд үндэслэнэ.
  2. Биологийн эсвэл ферментийн.

Гэсэн хэдий ч үйл явцын мөн чанар нь өөрчлөгдөөгүй хэвээр байгаа бөгөөд ямар төрлийн уургийн гидролиз явагдахаас хамаардаггүй. Үүний үр дүнд бүх эс, эрхтэн, эд эсэд дамждаг амин хүчлүүд үүсдэг. Тэдний цаашдын өөрчлөлт нь тодорхой организмд шаардлагатай шинэ полипептидүүдийн нийлэгжилтийг агуулдаг.

Аж үйлдвэрт уургийн молекулын гидролизийн процессыг шаардлагатай амин хүчлийг олж авахад яг нарийн ашигладаг.

Бие дэх уургийн үйл ажиллагаа

Төрөл бүрийн уураг, нүүрс ус, өөх тос нь аливаа эсийн хэвийн үйл ажиллагаанд амин чухал бүрэлдэхүүн хэсэг юм. Энэ нь бүхэл бүтэн организм гэсэн үг юм. Тиймээс тэдний үүрэг нь амьд оршнолуудын өндөр ач холбогдол, хаа сайгүй байдгаараа ихээхэн тайлбарлагдана. Полипептидийн молекулуудын хэд хэдэн үндсэн функцийг ялгаж салгаж болно.

  1. Каталитик. Үүнийг уургийн бүтэцтэй ферментүүд гүйцэтгэдэг. Бид тэдний талаар дараа ярих болно.
  2. Бүтцийн. Уургийн төрлүүд, тэдгээрийн бие дэх үүрэг нь юуны түрүүнд эсийн бүтэц, түүний хэлбэрт нөлөөлдөг. Үүнээс гадна энэ үүргийг гүйцэтгэдэг полипептидүүд нь үс, хумс, нялцгай биетний хясаа, шувууны өд үүсгэдэг. Тэд мөн эсийн биед тодорхой арматур юм. Мөн мөгөөрс нь эдгээр төрлийн уургуудаас бүрддэг. Жишээ нь: тубулин, кератин, актин болон бусад.
  3. Зохицуулалтын. Энэ функц нь транскрипц, орчуулга, эсийн мөчлөг, залгаас, мРНХ унших болон бусад үйл явцад полипептидийн оролцоотойгоор илэрдэг. Тэд бүгдэд нь зохицуулагчийн үүрэг гүйцэтгэдэг.
  4. Дохио. Энэ үүргийг эсийн мембран дээр байрлах уургууд гүйцэтгэдэг. Тэд янз бүрийн дохиог нэг нэгжээс нөгөөд дамжуулдаг бөгөөд энэ нь эд эс хоорондын харилцаа холбоог бий болгодог. Жишээ нь: цитокин, инсулин, өсөлтийн хүчин зүйл болон бусад.
  5. Тээвэрлэлт. Зарим төрлийн уураг, тэдгээрийн гүйцэтгэдэг үүрэг нь ердөө л амин чухал юм. Энэ нь жишээлбэл, уураг гемоглобины үед тохиолддог. Цусан дахь хүчилтөрөгчийг эсээс эс рүү дамжуулдаг. Энэ нь хүний ​​хувьд орлуулашгүй зүйл юм.
  6. Сэлбэг эсвэл нөөцлөх. Ийм полипептид нь нэмэлт тэжээл, эрчим хүчний эх үүсвэр болгон ургамал, амьтны өндөгөнд хуримтлагддаг. Жишээ нь глобулин юм.
  7. Мотор. Маш чухал үүрэг, ялангуяа эгэл биетэн ба бактерийн хувьд. Эцсийн эцэст тэд зөвхөн тугны эсвэл цилиагийн тусламжтайгаар хөдөлж чаддаг. Мөн эдгээр органеллууд нь мөн чанараараа уурагаас өөр зүйл биш юм. Ийм полипептидийн жишээ нь: миозин, актин, кинезин болон бусад.

Хүний бие болон бусад амьд биет дэх уургийн үүрэг маш олон бөгөөд чухал байдаг нь ойлгомжтой. Энэ нь бидний бодож байгаа нэгдлүүдгүйгээр манай гариг ​​дээр амьдрал боломжгүй гэдгийг дахин баталж байна.

Уургийн хамгаалалтын функц

Полипептид нь химийн, физик, биологийн янз бүрийн нөлөөллөөс хамгаалж чаддаг. Жишээлбэл, бие махбодид гадны вирус, бактери аюул заналхийлж байвал иммуноглобулин (эсрэгбие) тэдэнтэй тулалдаанд орж, хамгаалалтын үүрэг гүйцэтгэдэг.

Хэрэв бид бие махбодийн нөлөөллийн талаар ярих юм бол жишээлбэл, цусны бүлэгнэлтэд оролцдог фибрин ба фибриноген энд том үүрэг гүйцэтгэдэг.

Хүнсний уураг

Хоолны уургийн төрлүүд нь дараах байдалтай байна.

  • бүрэн - биед шаардлагатай бүх амин хүчлийг агуулсан;
  • доод - бүрэн бус амин хүчлийн найрлага агуулсан хүмүүс.

Гэсэн хэдий ч хоёулаа хүний ​​биед чухал ач холбогдолтой. Ялангуяа эхний бүлэг. Хүн бүр, ялангуяа эрчимтэй хөгжлийн үед (хүүхэд нас ба өсвөр нас) болон бэлгийн бойжилт нь өөрөө уургийн тогтмол түвшинг хадгалах ёстой. Эцсийн эцэст, бид эдгээр гайхалтай молекулуудын гүйцэтгэдэг функцийг аль хэдийн судалж үзсэн бөгөөд бидний дотор бараг нэг ч процесс, нэг ч биохимийн урвал полипептидийн оролцоогүйгээр явагддаггүй гэдгийг бид мэднэ.

Ийм учраас дараахь бүтээгдэхүүнд агуулагдах уургийн хэмжээг өдөр бүр хэрэглэх шаардлагатай.

  • өндөг;
  • сүү;
  • зуслангийн бяслаг;
  • мах, загас;
  • шош;
  • шош;
  • газрын самар;
  • улаан буудай;
  • овъёос;
  • сэвэг зарам болон бусад.

Хэрэв та нэг кг жинд өдөрт 0.6 г полипептид хэрэглэдэг бол хүн эдгээр нэгдлүүдээс хэзээ ч дутагдахгүй. Хэрэв бие нь удаан хугацааны туршид шаардлагатай уураг авч чадахгүй бол амин хүчлийн өлсгөлөн гэж нэрлэгддэг өвчин үүсдэг. Энэ нь бодисын солилцооны ноцтой эмгэг, үр дүнд нь бусад олон өвчинд хүргэдэг.

Торон дахь уураг

Бүх амьд биетүүдийн хамгийн жижиг бүтцийн нэгж болох эс дотор уураг байдаг. Түүнээс гадна тэд дээрх бараг бүх функцийг тэнд гүйцэтгэдэг. Юуны өмнө микротубул ба микрофиламентуудаас бүрдсэн эсийн цитоскелетон үүсдэг. Энэ нь хэлбэрийг хадгалахаас гадна эрхтэн хоорондын дотоод тээвэрлэлтийг гүйцэтгэдэг. Янз бүрийн ион ба нэгдлүүд нь суваг эсвэл төмөр зам гэх мэт уургийн молекулуудын дагуу хөдөлдөг.

Мембранд дүрж, түүний гадаргуу дээр байрлах уургийн үүрэг чухал юм. Энд тэд рецептор болон дохионы үүргийг гүйцэтгэдэг бөгөөд мембраныг өөрөө барихад оролцдог. Тэд хамгаалалтад байдаг бөгөөд энэ нь хамгаалалтын үүрэг гүйцэтгэдэг гэсэн үг юм. Эсийн ямар төрлийн уургийг энэ бүлэгт ангилж болох вэ? Олон жишээ байна, энд цөөхөн байна.

  1. Актин ба миозин.
  2. Эластин.
  3. Кератин.
  4. Коллаген.
  5. Тубулин.
  6. Гемоглобин.
  7. Инсулин.
  8. Транскобаламин.
  9. Трансферрин.
  10. Цомог.

Нийтдээ эс бүрт байнга хөдөлдөг хэдэн зуун өөр өөр байдаг.

Бие дэх уургийн төрлүүд

Мэдээжийн хэрэг, тэдгээрийн маш олон төрөл байдаг. Хэрэв бид ямар нэгэн байдлаар байгаа бүх уурагуудыг бүлэгт хуваахыг оролдвол ийм ангилалд багтах болно.


Ерөнхийдөө та олон шинж чанарыг бие махбодид агуулагдах уургийг ангилах үндэс болгон авч болно. Одоохондоо ганц ч хүн алга.

Ферментүүд

Бүх зүйлийг ихээхэн хурдасгадаг уургийн шинж чанартай биологийн катализаторууд биохимийн процессууд. Эдгээр холболтуудгүйгээр ердийн солилцоо боломжгүй юм. Синтез, задрал, молекулуудыг нэгтгэх, тэдгээрийн хуулбарлах, орчуулах, транскрипц хийх гэх мэт бүх үйл явц нь тодорхой төрлийн ферментийн нөлөөн дор явагддаг. Эдгээр молекулуудын жишээ нь:

  • оксидоредуктаза;
  • трансферазууд;
  • каталаза;
  • гидролаз;
  • изомераза;
  • лясес болон бусад.

Өнөөдөр ферментийг өдөр тутмын амьдралдаа ч ашигладаг. Тиймээс угаалгын нунтаг үйлдвэрлэхэд фермент гэж нэрлэгддэг бодисыг ихэвчлэн ашигладаг - эдгээр нь биологийн катализатор юм. Тодорхой температурын нөхцлийг дагаж мөрдвөл тэд угаах чанарыг сайжруулдаг. Шороон тоосонцортой амархан холбогдож, даавууны гадаргуугаас арилгана.

Гэсэн хэдий ч уургийн шинж чанараас шалтгаалан ферментүүд хэт халуун ус эсвэл шүлтлэг эсвэл хүчиллэг эмтэй ойрхон байхыг тэсвэрлэдэггүй. Үнэн хэрэгтээ энэ тохиолдолд денатурацийн процесс явагдана.

Конформаци гэдэг нь нэг нүүрстөрөгчийн бондын эргэн тойронд чөлөөт эргэлтийн улмаас орон зай дахь байрлалаа холбоо таслахгүйгээр чөлөөтэй өөрчилж чаддаг орлуулагч бүлгийн органик молекул дахь орон зайн зохицуулалт юм.

2 төрлийн уургийн хоёрдогч бүтэц байдаг:

  • 1. b-мушгиа
  • 2. в нугалах.

Хоёрдогч бүтэц нь устөрөгчийн холбоогоор тогтворждог. Устөрөгчийн холбоо нь NH бүлгийн устөрөгчийн атом ба карбоксил хүчилтөрөгчийн хооронд үүсдэг.

b-helix-ийн шинж чанар.

В-геликс нь эхний ба дөрөв дэх амин хүчлийн хооронд үүсдэг устөрөгчийн холбоогоор тогтворждог. Спираль давирхай нь 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг.

Байгалийн уураг нь L-амин хүчлээс бүрддэг тул b-геликс үүсэх нь цагийн зүүний дагуу (баруун гар талын спираль) үүсдэг.

Уураг бүр нь полипептидийн гинжин хэлхээний спираль байдлын өөрийн зэргээр тодорхойлогддог. Спираль хэсгүүд нь шугаман хэсгүүдтэй ээлжлэн солигддог. Гемоглобины молекул дахь b ба b гинж нь 75%, лизоцимд - 42%, пепсинд - 30% мушгиа хэлбэртэй байдаг.

Спиральжилтын зэрэг нь уургийн анхдагч бүтцээс хамаарна.

b-геликс нь аяндаа үүсдэг бөгөөд хамгийн бага чөлөөт энергитэй тэнцэх полипептидийн гинжин хэлхээний хамгийн тогтвортой хэлбэр юм.

Бүх пептидийн бүлгүүд устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог. Энэ нь b-helix-ийн хамгийн тогтвортой байдлыг хангана.

Пептидийн нурууны бүх гидрофилик бүлгүүд ихэвчлэн устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог тул альфа спиральуудын гидрофобик чанар нэмэгддэг.

Амин хүчлийн радикалууд нь альфа спиральуудын гадна талд байрладаг бөгөөд пептидийн нуруунаас холддог. Тэд устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдоггүй бөгөөд хоёрдогч бүтцийн онцлог шинж чанартай боловч тэдгээрийн зарим нь альфа спираль үүсэхэд саад учруулж болно.

Пролин. Түүний азотын атом нь хатуу цагирагны нэг хэсэг бөгөөд энэ нь N-CH бондын эргэн тойронд эргэх боломжийг арилгадаг. Үүнээс гадна өөр амин хүчилтэй холбоо үүсгэдэг пролиний азотын атом нь устөрөгчгүй байдаг. Үүний үр дүнд пролин нь устөрөгчийн холбоо үүсгэх боломжгүй бөгөөд альфа мушгиауудын бүтэц эвдэрсэн. Энэ нь ихэвчлэн гогцоо эсвэл гулзайлтын үед тохиолддог.

Хэд хэдэн ижил цэнэгтэй радикалууд дараалан байрладаг, тэдгээрийн хооронд электростатик түлхэлтийн хүч үүсдэг бүсүүд.

Альфа мушгиа үүсэхийг механикаар тасалдуулж, жишээлбэл, метионин, триптофан гэх мэт хоорондоо нягт уялдаатай том радикалууд бүхий газрууд.

Пролин амин хүчил нь уургийн молекулын спираль үүсэхээс сэргийлдэг.

c-нугалах нь полипептидийн гинжин хэлхээний бага зэрэг муруй хэлбэртэй байна.

Хэрэв холбогдсон полипептидийн гинж нь эсрэг чиглэлд чиглүүлбэл эсрэг параллель β-бүтэц үүснэ, харин полипептидийн гинжний N ба C төгсгөлүүд давхцаж байвал параллель β-атираатай давхаргын бүтэц гарч ирнэ.

β нугалах нь нэг полипептидийн гинж эсвэл полипептидийн цогц гинжин хэлхээнд устөрөгчийн холбоогоор тодорхойлогддог.

Уургийн хувьд устөрөгчийн холбоог өөрчилснөөр b-helix-аас b-атираат руу шилжиж, буцаж болно.

B хэлбэрийн нугалах нь хавтгай хэлбэртэй байдаг.

b-helix нь саваа хэлбэртэй байдаг.

Устөрөгчийн холбоо нь сул холбоо, бондын энерги нь 10 - 20 ккал/моль боловч олон тооны холбоо нь уургийн молекулын тогтвортой байдлыг хангадаг.

Уургийн молекулд хүчтэй (ковалентын) холбоо, сул холбоо байдаг бөгөөд энэ нь нэг талаас молекулын тогтвортой байдлыг, нөгөө талаас лабиль байдлыг хангадаг.

Уургууд нь полипептидийн гинжээс бүрддэг бөгөөд уургийн молекул нь нэг, хоёр эсвэл хэд хэдэн гинжээс бүрддэг. Гэсэн хэдий ч биополимеруудын физик, биологи, химийн шинж чанарууд нь зөвхөн "утгагүй" байж болох химийн ерөнхий бүтцээс гадна уургийн молекулын бусад түвшний зохион байгуулалтаар тодорхойлогддог.

Тоон болон чанарын хувьд тодорхойлогддог амин хүчлийн найрлага. Пептидийн холбоо нь анхдагч бүтцийн үндэс юм. Энэ таамаглалыг анх 1888 онд А.Я.Данилевский илэрхийлсэн бөгөөд хожим түүний таамаглалыг Э.Фишерийн хийсэн пептидийн нийлэгжилтээр баталжээ. Уургийн молекулын бүтцийг А.Я.Данилевский, Э.Фишер нар нарийвчлан судалсан. Энэ онолын дагуу уургийн молекулууд нь пептидийн холбоогоор холбогдсон олон тооны амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрддэг. Уургийн молекул нь нэг буюу хэд хэдэн полипептидийн гинжтэй байж болно.

Уургийн анхдагч бүтцийг судлахдаа химийн бодис, протеолитик ферментийг ашигладаг. Тиймээс Эдманы аргыг ашиглах нь эцсийн амин хүчлийг тодорхойлоход маш тохиромжтой.

Хоёрдогч бүтэцуураг нь уургийн молекулын орон зайн тохиргоог харуулдаг. Дараах төрлийн хоёрдогч бүтэц нь ялгагдана: альфа мушгиа, бета мушгиа, коллаген мушгиа. Эрдэмтэд альфа спираль нь пептидийн бүтцийн хамгийн онцлог шинж чанартай болохыг тогтоожээ.

Уургийн хоёрдогч бүтцийг тогтворжуулж, сүүлчийнх нь нэг пептидийн бондын электрон сөрөг азотын атом ба түүнээс дөрөв дэх амин хүчлийн карбонилийн хүчилтөрөгчийн атомын хооронд үүсдэг бөгөөд тэдгээр нь спираль дагуу чиглэгддэг. Эрчим хүчний тооцоолол нь уугуул уурагт байдаг баруун гарт альфа спираль нь эдгээр амин хүчлийг полимержуулахад илүү үр дүнтэй болохыг харуулж байна.

Уургийн хоёрдогч бүтэц: бета хуудасны бүтэц

Бета-хуудас дахь полипептидийн гинж бүрэн сунгагдсан байдаг. Бета атираа нь хоёр пептидийн бондын харилцан үйлчлэлээр үүсдэг. Заасан бүтэц нь (кератин, фиброин гэх мэт) шинж чанартай байдаг. Ялангуяа бета-кератин нь полипептидийн гинжин хэлхээний зэрэгцээ байрлалаар тодорхойлогддог бөгөөд энэ нь гинжин хэлхээ хоорондын дисульфидын холбоогоор тогтворждог. Торгоны фиброины хувьд зэргэлдээх полипептидийн гинж нь эсрэг параллель байдаг.

Уургийн хоёрдогч бүтэц: коллаген мушгиа

Энэ формац нь саваа хэлбэртэй тропоколлагены гурван мушгиа гинжээс бүрддэг. Мушгиа гинж нь мушгиж, супер мушгиа үүсгэдэг. Спираль нь нэг гинжин хэлхээний амин хүчлийн үлдэгдэл пептидийн амин бүлгийн устөрөгч ба нөгөө гинжин хэлхээний амин хүчлийн үлдэгдэл карбонил бүлгийн хүчилтөрөгчийн хооронд үүсдэг устөрөгчийн холбоогоор тогтворждог. Үзүүлсэн бүтэц нь коллагены өндөр хүч чадал, уян хатан чанарыг өгдөг.

Уургийн гуравдагч бүтэц

Төрөлх төлөв байдалд байгаа ихэнх уургууд нь амин хүчлийн радикалуудын хэлбэр, хэмжээ, туйлшрал, түүнчлэн амин хүчлүүдийн дарааллаар тодорхойлогддог маш нягт бүтэцтэй байдаг.

Уургийн уугуул конформаци буюу гуравдагч бүтэц үүсэх үйл явцад гидрофоб ба ионы харилцан үйлчлэл, устөрөгчийн холбоо гэх мэт чухал нөлөө үзүүлдэг.Эдгээр хүчний нөлөөн дор уургийн молекулын термодинамикийн хувьд тохиромжтой конформаци үүсэх ба түүний тогтворжилт үүсдэг. хүрсэн.

Дөрөвдөгчийн бүтэц

Энэ төрлийн молекулын бүтэц нь хэд хэдэн дэд нэгжийг нэг цогц молекул болгон нэгтгэсний үр дүнд үүсдэг. Дэд хэсэг бүр нь анхдагч, хоёрдогч, гуравдагч бүтцийг агуулдаг.

"Хэрээм" гэсэн нэр нь тэдний олонх нь халах үед цагаан болж хувирдаг чадвараас үүдэлтэй. "Уураг" гэсэн нэр нь "анхны" гэсэн грек үгнээс гаралтай бөгөөд энэ нь тэдний биед чухал ач холбогдолтой болохыг харуулж байна. Амьд биетийн зохион байгуулалтын түвшин өндөр байх тусам уургийн найрлага нь олон янз байдаг.

Уургууд нь амин хүчлүүдээс үүсдэг бөгөөд тэдгээр нь ковалент холбоогоор холбогддог. пептид Холбоо: нэг амин хүчлийн карбоксил бүлэг ба нөгөө амин хүчлийн амин бүлгийн хоорондох холбоо. Хоёр амин хүчил харилцан үйлчлэхэд дипептид үүсдэг (хоёр амин хүчлийн үлдэгдэлээс, грек хэлнээс. пептос- болгосон). Полипептидийн гинжин хэлхээнд амин хүчлүүдийг орлуулах, хасах эсвэл дахин зохион байгуулах нь шинэ уураг үүсэх шалтгаан болдог. Жишээлбэл, зөвхөн нэг амин хүчлийг (глутаминыг валинаар) солих үед цусны улаан эсүүд өөр хэлбэртэй бөгөөд үндсэн үүргээ (хүчилтөрөгч тээвэрлэх) гүйцэтгэж чадахгүй бол ноцтой өвчин үүсдэг - хадуур эсийн цус багадалт. Пептидийн холбоо үүсэх үед усны молекул хуваагдана. Амин хүчлийн үлдэгдлийн тооноос хамааран тэдгээрийг дараахь байдлаар ялгана.

олигопептид (ди-, три-, тетрапептид гэх мэт) - 20 хүртэл амин хүчлийн үлдэгдэл агуулсан;

полипептидүүд - 20-50 амин хүчлийн үлдэгдэл;

хэрэм – 50 гаруй, заримдаа олон мянган амин хүчлийн үлдэгдэл

Физик-химийн шинж чанарт үндэслэн уураг нь гидрофил ба гидрофобик гэж хуваагддаг.

Уургийн молекулын зохион байгуулалтын дөрвөн түвшин байдаг - ижил орон зайн бүтэц (тохиргоо, зохицол) уураг: анхдагч, хоёрдогч, гуравдагч, дөрөвдөгч.

Үндсэн уургийн бүтэц нь хамгийн энгийн. Энэ нь амин хүчлүүд хоорондоо хүчтэй пептидийн холбоогоор холбогддог полипептидийн гинжин хэлбэртэй байдаг. Амин хүчлүүдийн чанарын болон тоон найрлага, тэдгээрийн дарааллаар тодорхойлогддог.

Уургийн хоёрдогч бүтэц

Хоёрдогч Энэ бүтэц нь голчлон нэг мушгиа буржгар NH бүлгийн устөрөгчийн атом ба нөгөөгийн СО бүлгийн хүчилтөрөгчийн атомуудын хооронд үүссэн устөрөгчийн бондоор үүсдэг бөгөөд уургийн молекулын спираль дагуу эсвэл параллель нугалаа хооронд чиглүүлдэг. Уургийн молекул нь хэсэгчлэн эсвэл бүхэлдээ α-спираль хэлбэртэй мушгирсан эсвэл β хуудасны бүтцийг үүсгэдэг. Жишээлбэл, кератины уураг нь α-геликс үүсгэдэг. Эдгээр нь туурай, эвэр, үс, өд, хумс, хумсны нэг хэсэг юм. Торгог бүрдүүлдэг уургууд нь β хуудастай байдаг. Амин хүчлийн радикалууд (R бүлгүүд) мушгианаас гадуур үлддэг. Устөрөгчийн холбоо нь ковалент бондоос хамаагүй сул боловч тэдгээрийн нэлээд олон тооны хувьд тэдгээр нь нэлээд хүчтэй бүтцийг бүрдүүлдэг.

Эрчилсэн спираль хэлбэрээр ажиллах нь зарим фибрилляр уураг - миозин, актин, фибриноген, коллаген гэх мэт шинж чанартай байдаг.

Уургийн гуравдагч бүтэц

Гуравдагч уургийн бүтэц. Энэ бүтэц нь уураг бүрийн хувьд тогтмол бөгөөд өвөрмөц байдаг. Энэ нь R бүлгийн хэмжээ, туйлшрал, амин хүчлийн үлдэгдлийн хэлбэр, дарааллаар тодорхойлогддог. Полипептидийн спираль нь тодорхой аргаар мушгиж, нугалж байна. Уургийн гуравдагч бүтэц үүсэх нь уургийн тусгай тохиргоог бий болгоход хүргэдэг. бөмбөрцөг (Латин globulus - бөмбөгөөс). Түүний боловсрол тодорхой байна янз бүрийн төрөлковалент бус харилцан үйлчлэл: гидрофобик, устөрөгч, ион. Цистеины амин хүчлийн үлдэгдэл хооронд дисульфидын гүүр гарч ирдэг.

Гидрофобик холбоо нь уусгагч молекулуудын харилцан түлхэлтээс үүдэлтэй туйлшралгүй хажуугийн гинж хоорондын сул холбоо юм. Энэ тохиолдолд уураг нь мушгиж, гидрофобик хажуугийн гинж нь молекулын гүнд дүрж, устай харилцан үйлчлэхээс хамгаалдаг бол гидрофилик хажуугийн гинж нь гадна талд байрладаг.

Ихэнх уураг нь гуравдагч бүтэцтэй байдаг - глобулин, альбумин гэх мэт.

Дөрөвдөгчийн уургийн бүтэц

Дөрөвдөгч уургийн бүтэц. Бие даасан полипептидийн гинжийг нэгтгэсний үр дүнд үүсдэг. Тэд хамтдаа функциональ нэгжийг бүрдүүлдэг. Өөр өөр төрлийн холбоо байдаг: гидрофобик, устөрөгч, электростатик, ион.

Амин хүчлийн үлдэгдлийн электрон сөрөг ба цахилгаан эерэг радикалуудын хооронд цахилгаан статик холбоо үүсдэг.

Зарим уураг нь дэд хэсгүүдийн бөмбөрцөг хэлбэрээр тодорхойлогддог - энэ нь бөмбөрцөг хэлбэртэй уураг. Бөмбөрцөг уургууд нь ус эсвэл давсны уусмалд амархан уусдаг. Мэдэгдэж байгаа 1000 гаруй фермент нь бөмбөрцөг уурагт хамаардаг. Бөмбөрцөг уургууд нь зарим дааврууд, эсрэгбиеүүд, тээвэрлэх уураг агуулдаг. Жишээлбэл, гемоглобины цогцолбор молекул (цусны улаан эсийн уураг) нь бөмбөрцөг хэлбэртэй уураг бөгөөд дөрвөн глобины макромолекулаас бүрддэг: хоёр α-гинж, хоёр β-гинж, тус бүр нь төмөр агуулсан гемтэй холбогддог.

Бусад уургууд нь спираль бүтэцтэй холбоотой байдаг - энэ нь фибрилляр (Латин фибрилээс - эслэг) уураг. Хэд хэдэн (3-7) α-мушгиа нь кабелийн утас шиг мушгирсан байдаг. Фибрилляр уураг нь усанд уусдаггүй.

Уургууд нь энгийн ба нарийн төвөгтэй гэж хуваагддаг.

Энгийн уураг (уураг)

Энгийн уураг (уураг) зөвхөн амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрдэнэ. Энгийн уургууд нь глобулин, альбумин, глютелин, проламин, протамин, поршен зэрэг орно. Альбуминууд (жишээлбэл, ийлдэс дэх альбумин) усанд уусдаг, глобулинууд (жишээлбэл, эсрэгбие) усанд уусдаггүй, гэхдээ зарим давсны усан уусмалд уусдаг (натрийн хлорид гэх мэт).

Нарийн төвөгтэй уураг (уураг)

Нарийн төвөгтэй уураг (уураг) Үүнд амин хүчлийн үлдэгдэлээс гадна өөр өөр шинж чанартай нэгдлүүд орно протез бүлэг. Жишээлбэл, металлопротейн нь гемийн бус төмөр агуулсан эсвэл металлын атомуудаар холбогдсон уураг (ихэнх фермент), нуклеопротейн нь нуклейн хүчлүүдтэй (хромосом гэх мэт) холбогдсон уураг, фосфопротейн нь фосфорын хүчлийн үлдэгдэл (өндөгний уураг, шар гэх мэт) агуулсан уураг юм. ), гликопротейн - нүүрс ус (зарим даавар, эсрэгбие гэх мэт), хромопротейн - пигмент агуулсан уураг (миоглобин гэх мэт), липопротейн - липид агуулсан уураг (мембрануудын найрлагад багтсан) -тай хослуулсан уураг.

Анхдагч бүтэцтэй харьцуулахад илүү нягт бүтэцтэй, пептидийн бүлгүүдийн харилцан үйлчлэл нь тэдгээрийн хооронд устөрөгчийн холбоо үүсэх замаар явагддаг.

Олс, баян хуур хэлбэрээр хэрэм тавих

Ийм бүтэц нь хоёр төрөл байдаг - олс хэлбэрээр хэрэм тавихТэгээд баян хуур хэлбэртэй.

Хоёрдогч бүтэц үүсэх нь пептид нь пептидийн бүлгүүдийн хоорондох хамгийн олон тооны холбоо бүхий конформацийг хүлээн авах хүслээс үүдэлтэй юм. Хоёрдогч бүтцийн төрөл нь пептидийн бондын тогтвортой байдал, төв нүүрстөрөгчийн атом ба пептидийн бүлгийн нүүрстөрөгчийн хоорондох холбооны хөдөлгөөн, амин хүчлийн радикалын хэмжээ зэргээс хамаарна.

Энэ бүхэн нь амин хүчлийн дараалалтай нийлж, дараа нь хатуу тодорхойлсон уургийн тохиргоонд хүргэнэ.

Хоёрдогч бүтцийн хоёр боломжит хувилбарыг ялгаж салгаж болно: α-геликс (α-бүтэц) ба β-атираа давхарга (β-бүтэц). Дүрмээр бол хоёр бүтэц нь нэг уурагт байдаг боловч өөр өөр харьцаатай байдаг. Бөмбөрцөг уургийн хувьд α-геликс, фибрилляр уурагт β-бүтэц давамгайлдаг.

Хоёрдогч бүтэц үүсэхэд устөрөгчийн бондын оролцоо.


Хоёрдогч бүтэц нь зөвхөн пептидийн бүлгүүдийн хоорондох устөрөгчийн бондын оролцоотойгоор үүсдэг: нэг бүлгийн хүчилтөрөгчийн атом нь хоёр дахь устөрөгчийн атомтай урвалд ордог бол хоёр дахь пептидийн бүлгийн хүчилтөрөгч нь гурав дахь бүлгийн устөрөгчтэй холбогддог. гэх мэт.

α-геликс

α-геликс хэлбэрээр уураг нугалах.


Энэ бүтэц нь 1-р ба 4-р, 4-р ба 7-р, 7-р ба 10-р пептидийн бүлгүүдийн хоорондох устөрөгчийн холбоо, амин хүчлийн үлдэгдэл гэх мэт баруун гар талын мушгиа юм.

Пролин ба гидроксипролин нь спираль үүсэхээс сэргийлдэг бөгөөд тэдгээр нь бүтцийн улмаас гинжний "хугарал", түүний хурц гулзайлтыг үүсгэдэг.

Спираль эргэлтийн өндөр нь 0.54 нм бөгөөд 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэлтэй, 5 бүтэн эргэлт нь 18 амин хүчилтэй тохирч, 2.7 нм эзэлдэг.

β-атираат давхарга

Уураг β-атираат хуудас болгон нугалах.


Энэ нугалах аргын хувьд уургийн молекул нь "могой" шиг байрладаг бөгөөд гинжин хэлхээний алслагдсан хэсгүүд хоорондоо ойрхон байрладаг. Үүний үр дүнд уургийн гинжин хэлхээний өмнө нь устгагдсан амин хүчлүүдийн пептидийн бүлгүүд устөрөгчийн холбоог ашиглан харилцан үйлчлэх боломжтой болсон.