ЛАмин хүчлүүдийн функциональ бүлгүүдийн харилцан үйлчлэлийн улмаас бие даасан уургийн шугаман полипептидийн гинж нь "конформац" гэж нэрлэгддэг орон зайн гурван хэмжээст бүтцийг олж авдаг. Бие даасан уургийн бүх молекулууд (өөрөөр хэлбэл ижил анхдагч бүтэцтэй) уусмал дахь ижил хэлбэрийг үүсгэдэг. Тиймээс орон зайн бүтцийг бий болгоход шаардлагатай бүх мэдээлэл уургийн анхдагч бүтцэд байрладаг.
Уургийн хувьд полипептидийн гинжин хэлхээний 2 үндсэн хэлбэр байдаг: хоёрдогч ба гуравдагч бүтэц.
2. Уургийн хоёрдогч бүтэц -пептидийн нурууны функциональ бүлгүүдийн харилцан үйлчлэлийн үр дүнд үүссэн орон зайн бүтэц.
Энэ тохиолдолд пептидийн гинж нь хоёр төрлийн ердийн бүтцийг олж авах боломжтой. α-мушгиа
β-бүтэцβ-бүтэц гэж бид баян хуур шиг нугалсан хуудастай төстэй дүрсийг хэлнэ. Энэ зураг нь нэг полипептидийн гинжин хэлхээний шугаман бүсийн пептидийн бүлгийн атомуудын хооронд эсвэл өөр өөр полипептидийн бүлгүүдийн хооронд олон устөрөгчийн холбоо үүссэний улмаас үүссэн.
Бонд нь устөрөгч,тэдгээр нь макромолекулуудын бие даасан хэсгүүдийг тогтворжуулдаг.
3. Уургийн гуравдагч бүтэц -полипептидийн гинжин хэлхээнд бие биенээсээ нэлээд зайд байрлах амин хүчлийн радикалуудын харилцан үйлчлэлийн улмаас үүссэн гурван хэмжээст орон зайн бүтэц.
Бүтцийн хувьд гидрофобик харилцан үйлчлэл нь чухал үүрэг гүйцэтгэдэг янз бүрийн харилцан үйлчлэлээр тогтворжсон хоёрдогч бүтцийн элементүүдээс бүрддэг.
уургийн гуравдагч бүтцийг тогтворжуулахад дараахь зүйлс орно.
· ковалент холбоо (хоёр цистеины үлдэгдэл - дисульфидын гүүр хооронд);
· ионы холбооамин хүчлийн үлдэгдлийн эсрэг цэнэгтэй хажуугийн бүлгүүдийн хооронд;
· устөрөгчийн холбоо;
· гидрофиль-гидрофобик харилцан үйлчлэл. Эргэн тойрон дахь усны молекулуудтай харилцан үйлчлэлцэх үед уургийн молекул нь "атираа" хийх хандлагатай байдаг бөгөөд ингэснээр амин хүчлүүдийн туйлт бус хажуугийн бүлгүүд усан уусмалаас тусгаарлагддаг; молекулын гадаргуу дээр туйлын гидрофилик хажуугийн бүлгүүд гарч ирдэг.
4. Дөрөвдөгчийн бүтэц гэж нэрлэдэг харилцан зохицуулалтнэг уургийн цогцолборын нэг хэсэг болох хэд хэдэн полипептидийн гинж. Дөрөвдөгч бүтэцтэй уургийг бүрдүүлдэг уургийн молекулууд нь рибосомууд дээр тус тусад нь үүсдэг бөгөөд нийлэгжилт дууссаны дараа л нийтлэг супрамолекулын бүтцийг бүрдүүлдэг. Дөрөвдөгч бүтэцтэй уураг нь ижил ба өөр полипептидийн гинжийг агуулж болно. Дөрөвдөгч бүтцийг тогтворжуулахад оролцоно гуравдагч шатыг тогтворжуулахтай ижил төрлийн харилцан үйлчлэл. Супрамолекул уургийн цогцолбор нь хэдэн арван молекулаас бүрдэх боломжтой.
Үүрэг.
Бие махбодид пептид үүсэх нь хэдхэн минутын дотор явагддаг бол лабораторид химийн нийлэгжилт нь нэлээд урт процесс бөгөөд хэдэн өдөр шаардагдах бөгөөд синтезийн технологийг хөгжүүлэхэд хэдэн жил шаардагдана. Гэсэн хэдий ч байгалийн пептидийн аналогийг нэгтгэх ажлыг хийх талаар нэлээд хүчтэй аргументууд байдаг. Нэгдүгээрт, пептидийн химийн өөрчлөлтөөр анхдагч бүтцийн таамаглалыг батлах боломжтой. Зарим дааврын амин хүчлийн дарааллыг лабораторид аналогийн нийлэгжилтээр дамжуулан нарийн мэддэг болсон.
Хоёрдугаарт, синтетик пептидүүд нь амин хүчлийн дарааллын бүтэц ба түүний үйл ажиллагааны хоорондын хамаарлыг илүү нарийвчлан судлах боломжийг олгодог. Пептидийн өвөрмөц бүтэц ба түүний биологийн идэвхи хоорондын хамаарлыг тодруулахын тулд мянга гаруй аналогийн синтез дээр асар их ажил хийсэн. Үүний үр дүнд пептидийн бүтцэд зөвхөн нэг амин хүчлийг орлуулах нь түүний биологийн идэвхийг хэд хэдэн удаа нэмэгдүүлэх эсвэл чиглэлийг өөрчлөх боломжтой болохыг олж мэдэх боломжтой байв. Мөн амин хүчлийн дарааллын уртыг өөрчлөх нь пептидийн идэвхтэй төвүүдийн байршил, рецепторын харилцан үйлчлэлийн газрыг тодорхойлоход тусалдаг.
Гуравдугаарт, анхны амин хүчлийн дарааллыг өөрчилсний ачаар фармакологийн эм авах боломжтой болсон. Байгалийн пептидийн аналогийг бий болгосноор биологийн үр нөлөөг сайжруулж, удаан эдэлгээтэй болгодог молекулуудын илүү "үр дүнтэй" тохиргоог тодорхойлох боломжтой болгодог.
Дөрөвдүгээрт, пептидийн химийн нийлэгжилт нь эдийн засгийн хувьд ашигтай. Ихэнх эмчилгээний эмийг байгалийн гаралтай бүтээгдэхүүнээр хийсэн бол хэдэн арван дахин илүү үнэтэй байх болно.
Ихэнхдээ идэвхтэй пептидүүд байгальд зөвхөн нанограмм хэмжээтэй байдаг. Нэмж дурдахад байгалийн гаралтай пептидүүдийг цэвэршүүлэх, тусгаарлах аргууд нь хүссэн амин хүчлийн дарааллыг эсрэг эсвэл өөр нөлөө бүхий пептидүүдээс бүрэн салгаж чадахгүй. Хүний биед нийлэгжсэн тодорхой пептидийн хувьд тэдгээрийг зөвхөн лабораторийн нөхцөлд нийлэгжүүлэх замаар олж авах боломжтой.
57. Уургийн ангилал: энгийн ба нийлмэл, бөмбөрцөг ба фибрилляр, мономер ба олигомер. Бие дэх уургийн үйл ажиллагаа.
Бүтцийн төрлөөр ангилах
Бүтцийн ерөнхий төрлөөс хамааран уурагуудыг гурван бүлэгт хувааж болно.
1. Фибрилляр уураг - полимер үүсгэдэг, тэдгээрийн бүтэц нь ихэвчлэн маш тогтмол байдаг бөгөөд голчлон янз бүрийн гинж хоорондын харилцан үйлчлэлээр хадгалагддаг. Эдгээр нь микрофиламент, микротубул, фибрил үүсгэж, эс, эд эсийн бүтцийг дэмждэг. Фибрилляр уураг нь кератин ба коллаген агуулдаг.
2. Бөмбөрцөг уургууд нь усанд уусдаг, ерөнхий хэлбэрмолекулууд нь бөмбөрцөг хэлбэртэй байдаг.
3. Мембран уураг - эсийн мембранаар дамждаг домайнуудтай боловч тэдгээрийн зарим хэсэг нь мембранаас эс хоорондын орчин, эсийн цитоплазм руу цухуйдаг. Мембран уураг нь рецепторын үүрэг гүйцэтгэдэг, өөрөөр хэлбэл дохио дамжуулахаас гадна янз бүрийн бодисын мембран дамжуулалтыг хангадаг. Тээвэрлэгч уургууд нь өвөрмөц бөгөөд тэдгээр нь тус бүр нь зөвхөн тодорхой молекулууд эсвэл тодорхой төрлийн дохиог мембранаар дамжуулдаг.
Энгийн уураг , Нарийн төвөгтэй уураг
Пептидийн гинжээс гадна олон уураг нь амин хүчлийн бус бүлгүүдийг агуулдаг бөгөөд энэ шалгуурын дагуу уураг нь хоёр хуваагддаг. том бүлгүүд - энгийн ба нарийн төвөгтэй уураг(уураг). Энгийн уургууд нь зөвхөн полипептидийн гинжээс бүрддэг бол нийлмэл уураг нь амин хүчлийн бус эсвэл хиймэл бүлгүүдийг агуулдаг.
Энгийн.
Бөмбөрцөг уургийн дотроос бид дараахь зүйлийг ялгаж чадна.
1. альбуминууд - рН-ийн өргөн хүрээний (4-8.5) усанд уусдаг, аммонийн сульфатын 70-100% -ийн уусмалаар тунадаг;
2. их хэмжээний молекул жинтэй, усанд бага уусдаг, давсны уусмалд уусдаг олон үйлдэлт глобулинууд нь ихэвчлэн нүүрс усны хэсгийг агуулдаг;
3. гистонууд нь молекул дахь аргинин, лизин үлдэгдэл ихтэй бага молекул жинтэй уураг бөгөөд тэдгээрийн үндсэн шинж чанарыг тодорхойлдог;
4. протаминууд нь бүр ч өндөр аргинины агууламжаар (85% хүртэл) ялгагдана, гистонууд шиг тэд нуклейн хүчлүүдтэй тогтвортой нэгдлүүдийг бүрдүүлж, зохицуулалтын болон дарангуйлагч уургийн үүрэг гүйцэтгэдэг - нуклеопротейны салшгүй хэсэг;
5. проламинууд нь усанд уусдаггүй, 50-90% этанолд уусдаг глютамины хүчил (30-45%) ба пролин (15% хүртэл) өндөр агууламжаар тодорхойлогддог;
6. Глютелин нь проламинтай адил 45% орчим глютамины хүчил агуулдаг бөгөөд ихэвчлэн үр тарианы уурагт байдаг.
Фибрилляр уураг нь фиброз бүтэцтэй бөгөөд ус, давсны уусмалд бараг уусдаггүй. Молекул дахь полипептидийн гинж нь хоорондоо параллель байрладаг. Боловсролд оролцох бүтцийн элементүүдхолбогч эд (коллаген, кератин, эластин).
Нарийн төвөгтэй уураг
(уурагууд, Холопротеинууд) нь пептидийн гинж (энгийн уураг) -аас гадна амин хүчлийн бус бүрэлдэхүүн хэсэг болох протезийн бүлэг агуулсан хоёр бүрэлдэхүүн хэсэгтэй уураг юм. Нарийн төвөгтэй уургууд гидролизд ороход амин хүчлээс гадна уургийн бус хэсэг буюу түүний задралын бүтээгдэхүүн ялгардаг.
Төрөл бүрийн органик (липид, нүүрс ус) болон органик бус (металл) бодисууд протезийн бүлгийн үүрэг гүйцэтгэдэг.
Протезийн бүлгүүдийн химийн шинж чанараас хамааран нарийн төвөгтэй уургийн дотроос дараахь ангиллыг ялгадаг.
· Протезийн бүлэг болгон ковалентаар холбогдсон нүүрс усны үлдэгдэл агуулсан гликопротейнууд ба тэдгээрийн дэд ангилал - протеогликанууд, мукополисахаридын протезийн бүлгүүд. Серин эсвэл треонины гидроксил бүлгүүд ихэвчлэн нүүрс усны үлдэгдэлтэй холбоо үүсгэхэд оролцдог. Ихэнх эсийн гаднах уураг, ялангуяа иммуноглобулин нь гликопротейн юм. Протеогликануудын нүүрсустөрөгчийн хэсэг нь ~95%, эс хоорондын матрицын гол бүрэлдэхүүн хэсэг юм.
· Протезийн хэсэг болох ковалент бус липид агуулсан липопротейн. Липопротейн нь липидийг липидтэй холбож, липидийн тээвэрлэлтийн үүргийг гүйцэтгэдэг аполипопротейн уургуудаас бүрддэг.
· Гемийн бус координат металлын ион агуулсан металлопротейн. Металопротейнуудын дунд хадгалах, тээвэрлэх функцийг гүйцэтгэдэг уураг (жишээлбэл, төмөр агуулсан ферритин, трансферрин) ба ферментүүд (жишээлбэл, цайр агуулсан нүүрстөрөгчийн ангидраз ба зэс, манган, төмөр болон бусад металлын ионуудыг агуулсан төрөл бүрийн супероксидын дисмутаза) идэвхтэй төвүүд байдаг. )
· Ковалентын холбоогүй ДНХ буюу РНХ агуулсан нуклеопротейн, ялангуяа хромосомыг бүрдүүлдэг хроматин нь нуклеопротейн юм.
· Протезийн бүлэг болгон ковалентаар холбогдсон фосфорын хүчлийн үлдэгдэл агуулсан фосфопротейн. Серин эсвэл треонины гидроксил бүлгүүд нь фосфаттай эфирийн холбоо үүсгэхэд оролцдог; сүүний казеин нь ялангуяа фосфопротейн юм.
· Хромопротейн гэдэг нь янз бүрийн химийн шинж чанартай өнгөт протезийн бүлгүүдтэй нийлмэл уурагуудын нэгдмэл нэр юм. Эдгээрт янз бүрийн функцийг гүйцэтгэдэг металл агуулсан порфирин протезийн бүлэг бүхий олон уураг орно - гемопротеин (протезийн бүлэг болох гем агуулсан уураг - гемоглобин, цитохром гэх мэт), хлорофилл; флавин бүлэгтэй флавопротейн гэх мэт.
2. Хамгаалалтын функц
3. Зохицуулах чиг үүрэг
4. Сэрүүлгийн функц
6. Нөөц (нөөц) функц
7. Хүлээн авагчийн үйл ажиллагаа
8. Мотор (мотор) функц
Уураг (уураг) нь амьд организмын хуурай массын 50% -ийг бүрдүүлдэг.
Уургууд нь амин хүчлүүдээс тогтдог. Амин хүчил бүр нь амин бүлэг ба хүчил (карбоксил) бүлэгтэй бөгөөд тэдгээрийн харилцан үйлчлэлээр үүсдэг пептидийн холбооТиймээс уурагуудыг бас полипептид гэж нэрлэдэг.
Уургийн бүтэц
Үндсэн- пептидийн бондоор холбогдсон амин хүчлүүдийн гинж (хүчтэй, ковалент). 20 амин хүчлийг өөр өөр дарааллаар сольж өгснөөр сая сая өөр уураг үүсгэж болно. Хэрэв та гинжин хэлхээнд дор хаяж нэг амин хүчлийг өөрчилвөл уургийн бүтэц, үүрэг өөрчлөгддөг тул анхдагч бүтэц нь уургийн хамгийн чухал гэж тооцогддог.
Хоёрдогч- спираль. Устөрөгчийн холбоогоор (сул) хадгалагддаг.
Гуравдагч- бөмбөрцөг (бөмбөг). Дөрвөн төрлийн холбоо: дисульфид (хүхрийн гүүр) хүчтэй, нөгөө гурав нь (ион, гидрофобик, устөрөгч) сул байдаг. Уураг бүр өөрийн гэсэн бөмбөрцөг хэлбэртэй бөгөөд түүний үйл ажиллагаа нь үүнээс хамаардаг. Денатурацийн үед бөмбөрцгийн хэлбэр өөрчлөгддөг бөгөөд энэ нь уургийн үйл ажиллагаанд нөлөөлдөг.
Дөрөвдөгч- Бүх уурагт байдаггүй. Гуравдагч бүтэцтэй ижил холбоогоор хоорондоо холбогдсон хэд хэдэн бөмбөрцөгөөс бүрдэнэ. (Жишээ нь, гемоглобин.)
Денатураци
Энэ нь гадны нөлөөллөөс (температур, хүчиллэг, давсжилт, бусад бодисын нэмэлт гэх мэт) уургийн бөмбөрцөг хэлбэрийн өөрчлөлт юм.
- Хэрэв уургийн нөлөө сул байвал (температурын өөрчлөлт 1 ° -аар), дараа нь буцаах боломжтойденатураци.
- Хэрэв цохилт хүчтэй (100 °) байвал денатураци эргэлт буцалтгүй. Энэ тохиолдолд анхдагчаас бусад бүх бүтэц устгагдана.
Уургийн үүрэг
Тэд маш олон байдаг, жишээлбэл:
- Ферментийн (каталитик)- ферментийн уургууд хурдасдаг химийн урвалферментийн идэвхтэй төв нь цоожны түлхүүр (өвөрмөц байдал) шиг хэлбэрт тохирсон бодистой холбоотой байдаг.
- Барилга (бүтцийн)- эс нь уснаас гадна голчлон уурагаас бүрддэг.
- Хамгаалах- эсрэгбие нь эмгэг төрүүлэгчтэй тэмцдэг (дархлаа).
Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн молекулын хоёрдогч бүтэц нь хэлбэртэй байдаг
1) спираль
2) давхар мушгиа
3) бөмбөг
4) утаснууд
Хариулт
Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн молекул дахь CO ба NH бүлгүүдийн хоорондох устөрөгчийн холбоо нь түүнд бүтцийн онцлог шинж чанарыг өгдөг.
1) анхан шатны
2) хоёрдогч
3) дээд
4) дөрөвдөгч
Хариулт
Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн молекулын денатурацийн процесс нь холбоо тасрахгүй бол буцах боломжтой
1) устөрөгч
2) пептид
3) гидрофобик
4) дисульфид
Хариулт
Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн молекулын дөрөвдөгч бүтэц нь харилцан үйлчлэлийн үр дүнд үүсдэг
1) S-S бондын төрлөөр нэг уургийн молекулын хэсгүүд
2) бөмбөг үүсгэдэг хэд хэдэн полипептидийн утаснууд
3) устөрөгчийн холбооноос үүдэлтэй нэг уургийн молекулын хэсгүүд
4) эсийн мембрантай уургийн бөмбөрцөг
Хариулт
Уургийн гүйцэтгэж буй шинж чанар, үйл ажиллагааны хоорондын уялдаа холбоог тогтоох: 1) зохицуулалт, 2) бүтцийн.
A) центриолуудын нэг хэсэг
B) рибосом үүсгэдэг
B) гормон юм
D) эсийн мембран үүсгэдэг
D) генийн үйл ажиллагааг өөрчилдөг
Хариулт
Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Полипептидийн гинжин хэлхээнд байгаа амин хүчлүүдийн дараалал ба тоо
1) ДНХ-ийн анхдагч бүтэц
2) анхдагч уургийн бүтэц
3) ДНХ-ийн хоёрдогч бүтэц
4) уургийн хоёрдогч бүтэц
Хариулт
Гурван сонголтыг сонгоно уу. Хүн ба амьтны уураг
1) барилгын үндсэн материал болж үйлчилнэ
2) гэдэс дотор глицерин болон өөх тосны хүчилд задардаг
3) амин хүчлээс үүсдэг
4) элгэнд тэдгээр нь гликоген болж хувирдаг
5) нөөцөд оруулах
6) ферментийн хувьд химийн урвалыг хурдасгадаг
Хариулт
Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Спираль хэлбэртэй уургийн хоёрдогч бүтэц нь холбоосоор бэхлэгддэг
1) пептид
2) ион
3) устөрөгч
4) ковалент
Хариулт
Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Ямар холбоо нь уургийн молекулын анхдагч бүтцийг тодорхойлдог
1) амин хүчлийн радикалуудын хоорондох гидрофобик
2) полипептидийн хэлхээ хоорондын устөрөгч
3) амин хүчлүүдийн хоорондох пептид
4) -NH- ба -CO- бүлгийн хоорондох устөрөгч
Хариулт
Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн анхдагч бүтэц нь холбоогоор үүсдэг
1) устөрөгч
2) макроэргик
3) пептид
4) ион
Хариулт
Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн молекул дахь амин хүчлүүдийн хоорондох пептидийн холбоо үүсэх нь дээр суурилдаг
1) нэмэлт байх зарчим
2) амин хүчлийн усанд уусдаггүй байдал
3) амин хүчлүүдийн усанд уусах чадвар
4) тэдгээрийн дотор карбоксил ба амин бүлэг байгаа эсэх
Хариулт
Доор жагсаасан шинж чанаруудыг хоёроос бусад нь дүрсэлсэн органик бодисын бүтэц, үйл ажиллагааг тодорхойлоход ашигладаг. Ерөнхий жагсаалтаас "унасан" хоёр шинж чанарыг тодорхойлж, тэдгээрийн доор дурдсан тоог бич.
1) байна бүтцийн түвшинмолекулын зохион байгуулалт
2) эсийн хананы нэг хэсэг юм
3) биополимер юм
4) орчуулгын матриц болж үйлчилнэ
5) амин хүчлүүдээс тогтдог
Хариулт
Дараах хоёр шинж чанараас бусад бүх шинж чанарыг ферментийг тодорхойлоход ашиглаж болно. Ерөнхий жагсаалтаас "хасах" хоёр шинж чанарыг тодорхойлж, тэдгээрийн доор дурдсан тоог бич.
1) багтсан болно эсийн мембрануудболон эсийн органеллууд
2) биологийн катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг
3) идэвхтэй төвтэй байх
4) бодисын солилцоонд нөлөөлж, янз бүрийн үйл явцыг зохицуулах
5) тусгай уураг
Хариулт
Полипептидийн зургийг хараад (A) түүний зохион байгуулалтын түвшин, (B) молекулын хэлбэр, (C) бүтцийг хадгалж буй харилцан үйлчлэлийн төрлийг заана уу. Үсэг бүрийн хувьд өгөгдсөн жагсаалтаас тохирох нэр томьёо эсвэл ойлголтыг сонгоно уу.
1) үндсэн бүтэц
2) хоёрдогч бүтэц
3) гуравдагч бүтэц
4) нуклеотидын харилцан үйлчлэл
5) металл холболт
6) гидрофобик харилцан үйлчлэл
7) фибрилляр
8) бөмбөрцөг
Хариулт
Полипептидийн зургийг хар. (A) түүний зохион байгуулалтын түвшин, (B) түүнийг үүсгэгч мономерууд, (C) тэдгээрийн хоорондын химийн бондын төрлийг заана уу. Үсэг бүрийн хувьд өгөгдсөн жагсаалтаас тохирох нэр томьёо эсвэл ойлголтыг сонгоно уу.
1) үндсэн бүтэц
2) устөрөгчийн холбоо
3) давхар мушгиа
4) хоёрдогч бүтэц
5) амин хүчил
6) альфа мушгиа
7) нуклеотид
8) пептидийн холбоо
Хариулт
Уургууд нь өндөр молекул жинтэй жигд бус полимер бөгөөд организмын төрөл бүрийн хувьд тодорхой байдаг гэдгийг мэддэг. Доорх бичвэрээс эдгээр шинж чанаруудын тайлбартай утга учиртай холбоотой гурван хэллэгийг сонгож, тэдгээрийн доор дурдсан тоог бич. (1) Уургууд нь пептидийн бондоор холбогдсон 20 өөр амин хүчлийг агуулдаг. (2) Уургууд нь амин хүчлүүдийн тоо, молекул дахь ээлжийн дарааллаар өөр өөр байдаг. (3) Бага молекул жинтэй органик бодис 100-аас 1000 хүртэлх молекул жинтэй (4) Эдгээр нь завсрын нэгдлүүд буюу бүтцийн нэгжүүд - мономерууд. (5) Уургийн нэг молекулын бүтэц дэх бие даасан полипептидийн гинжин хэлхээний тооноос хамааран олон уураг нь хэдэн мянгаас сая ба түүнээс дээш молекул жинтэй байдаг. (6) Амьд организмын төрөл бүр нь бусад организмаас ялгагдах өвөрмөц, өвөрмөц уургийн багцтай байдаг.
Хариулт
Эдгээр бүх шинж чанаруудыг уургийн үйл ажиллагааг тодорхойлоход ашигладаг. Ерөнхий жагсаалтаас "унасан" хоёр шинж чанарыг тодорхойлж, тэдгээрийн доор дурдсан тоог бич.
1) зохицуулалт
2) мотор
3) рецептор
4) эсийн ханыг үүсгэдэг
5) коферментийн үүрэг гүйцэтгэдэг
Хариулт
© Д.В.Поздняков, 2009-2019
Төрөл бүрийн уургийн молекул нь орон зайн өвөрмөц бүтэцтэй байдаг бөгөөд үүнийг ихэвчлэн конформаци гэж нэрлэдэг. Илэрхийлэх өөр өөр түвшинуургийн бүтэц нь өөр өөр нэр томъёог ашигладаг. Хоёрдогч бүтэц гэдэг нэр томъёо нь полипептидийн гинжин хэлхээний сунасан буюу ороомог хэлбэрийн конформацийг хэлнэ. Гуравдагч бүтэц гэдэг нэр томьёо нь полипептидийн гинжийг нягт, нягт савласан бүтэц болгон нугалах аргыг хэлдэг. Илүү ерөнхий нэр томьёо конформаци нь гинжин хэлхээний хоёрдогч ба гуравдагч бүтцийг нэгэн зэрэг тодорхойлоход хэрэглэгддэг. түүний орон зайн тохиргоо. Дөрөвдөгч бүтэц гэдэг нэр томъёо нь хэд хэдэн ижил төстэй хэлхээнээс бүрдсэн уургийн молекул дахь бие даасан полипептидийн гинжийг нэгтгэх (орон зайд байрлуулах) аргыг хэлдэг.
Дүрмээр бол уургийн полипептидийн гинж нь 100-аас 300 амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг. Зарим уураг нь илүү урт гинжтэй байдаг; Эдгээрт сийвэнгийн альбумин (550 орчим үлдэгдэл), миозин (1800 орчим үлдэгдэл) гэх мэт орно. Гэсэн хэдий ч уургийн молекул жин 50,000-аас давсан тохиолдолд ийм уургийн молекул нь дор хаяж хоёр полипептидийн гинж агуулдаг гэж үзэх үндэслэлтэй. .
Уургууд нь нарийн тодорхойлогдсон өндөр молекулын нэгдлүүд юм химийн бүтэц. Уургийн молекул нь амин хүчлүүдийн поликонденсацын үр дүнд үүссэн нэг буюу хэд хэдэн полипептидийн гинжээс бүрдэнэ. Амин хүчлүүдийг уургийн гинжин хэлхээнд нэгтгэх үед пептидийн холбоо (-NH-CO-) үүсдэг бөгөөд нэг төгсгөлд NH+3 бүлэг, нөгөө талд нь COO- бүлэг байдаг.
Пептидийн бондын бүтцийг авч үзье.
Холболтын онцлог нь 4 атом N, H, C, Oнэг хавтгайд байрладаг (зураг дээрх дугуйлсан хэсэг). Нэг холбоог тойрон молекулын эргэлт нь эргэлтэт изомер үүсэхэд хүргэдэг гэдгийг мэддэг.
Уургийн хувьд пептидийн C-N холбоог тойрон эргэх нь хэцүү байдаг (идэвхжүүлэх энерги 40 - 80 кЖ/моль), учир нь Энэ холбоо нь давхар бондын шинж чанартай бөгөөд үүнээс гадна пептидийн бүлэгт C=O бүлэг ба N-H бүлгийн устөрөгчийн атомын хооронд устөрөгчийн холбоо (идэвхжүүлэх энерги нь 20-30 кЖ/моль) байдаг. .
Тиймээс уураг нь хоорондоо холбогдсон хавтгай пептидийн нэгжийн гинжин хэлхээ гэж үзэж болно. Эдгээр нэгжийг эргүүлэх нь зөвхөн нэг холбоо болох нүүрстөрөгч ба амин хүчлийн эргэн тойронд боломжтой (зураг харна уу).
Эргэн тойрон эргэх өнцөг S-S холболтуудтомилогдсон, эргэн тойронд C-N бонд томилогдсон.
Уургийн гинжин хэлхээний хамгийн тогтвортой хэлбэрийг олохын тулд түүний нийт энерги, түүний дотор молекулын устөрөгчийн бондын энергийг багасгах шаардлагатай. Паулинг, Кюри нар уургийн гинжин хэлхээний бүтцийн 2 үндсэн хувилбарыг тогтоосон бөгөөд эдгээрийг мушгиа ба хэлбэр гэж нэрлэдэг.
|
-спираль |
- хэлбэр |
|
|
Цагаан будаа. Уургийн бүтэц дэх устөрөгчийн холбоог чиглүүлэх.
Спираль нь баруун гартай (=132o, =123o) ба зүүн гартай (=228o, =237o) байж болно. -хэлбэрүүд нь зэрэгцээ (=61o, =239o) ба эсрэг параллель (=380o, =325o) байж болно.
Үүнээс гадна уурагуудад ердийн бүтэц үүсгэдэггүй бүсүүд байдаг. Жишээлбэл, гемоглобины хувьд амин хүчлүүдийн 75% нь баруун гарт α-спираль үүсгэдэг бөгөөд гинжин хэлхээний үлдсэн хэсгүүд нь огт захиалгаар байдаггүй. Захиалгат бүс нутгийг ихэвчлэн дууддаг талст хэсэгуургийн молекул, эмх замбараагүй хэсгүүд - аморф хэлбэрхэрэм.
Аморф бүсүүд- шаардлагатай бол захиалгат талбайг барихад ашигладаг барилгын материалын агуулах.
Амин хүчлийн үлдэгдлүүдийн дараалсан холболтын үр дүнд үүссэн эсэд нийлэгжсэн полипептидийн гинж нь бүрэн задарсан уургийн молекулууд юм. Уураг нь өөрийн өвөрмөц функциональ шинж чанарыг олж авахын тулд гинж нь орон зайд тодорхой хэлбэрээр нугалж, функциональ идэвхтэй ("уугуул") бүтцийг бүрдүүлэх ёстой. Бие даасан амин хүчлийн дараалалд онолын хувьд боломжтой асар олон тооны орон зайн бүтцийг үл харгалзан уураг бүрийг нугалах нь нэг төрөлхийн конформац үүсэхэд хүргэдэг. Тиймээс полипептидийн гинжин хэлхээний амин хүчлийн дараалал ба түүний үүсгэсэн орон зайн бүтцийн төрлүүдийн хоорондын хамаарлыг тодорхойлсон код байх ёстой.
Уургийн нугалах процессыг in vivo аяндаа биш, эрчим хүчнээс хамааралгүй гэж үзэж болно. Эсийн доторх өндөр зохицуулалттай зохицуулалтын тогтолцооны ачаар полипептидийн гинж нь "төрөх" мөчөөс эхлэн рибосомыг орхиж, тодорхой нугалах замыг өөрчлөхгүйгээр хүчин зүйлийн хяналтанд ордог. генетикийн код), хангах оновчтой нөхцөлхурдан хэрэгжүүлэх ба үр дүнтэй боловсролэх орон зайн бүтэц.
Полипептидийн гинжин хэлхээний тодорхой хэсгийн хоёрдогч бүтцийн элемент үүсгэх чадвар (жишээлбэл, а-геликс болгон нугалах) нь гинжин хэлхээний тухайн хэсгийн амин хүчлийн дарааллын шинж чанараас хамаарна. Тиймээс полипептидийн гинжин хэлхээний дагуух a-helices, b-supplies болон гогцоонуудын тоо, байршил нь янз бүрийн уургийн хооронд харилцан адилгүй бөгөөд генетикийн кодоор тодорхойлогддог. Энэ нь аливаа полипептидийн гинжин хэлхээний өвөрмөц гуравдагч бүтэц рүү аяндаа нугалах боломжийг тайлбарладаг.
Цагаан будаа. Жижиг уургийн орон зайн бүтцийн диаграмм (нойр булчирхайн трипсин дарангуйлагч). Гол гинжин хэлхээний явцыг молекулын ерөнхий контурын дэвсгэр дээр дүрсэлсэн; - мушгиа, судал, гинжин хэлхээний хурц эргэлт (t) ба цистеины гүүр (- - -) зэргийг онцлон тэмдэглэв. Уураг өөрөө нугалж байдаг тул зөвхөн уургийн анхдагч бүтцээс л энэ бүхнийг урьдчилан таамаглаж болно. Хажуугийн бүлгүүдийг энд харуулаагүй боловч зарчмын хувьд тэдний орон зай дахь байршлыг урьдчилан таамаглах боломжтой.
дагуу орчин үеийн санаанууд, нугалах үйл явц нь шаталсан шинж чанартай байдаг: нэгдүгээрт, хоёрдогч бүтцийн элементүүд нь маш хурдан (миллисекундээр) үүсдэг бөгөөд илүү төвөгтэй архитектурын хэв маягийг бий болгох "үр" болж өгдөг (1-р шат). Хоёрдахь үе шат (мөн маш хурдан явагддаг) нь хоёрдогч бүтцийн зарим элементүүдийн супер хоёрдогч бүтэц үүсэхтэй холбоотой өвөрмөц холбоо юм (энэ нь хэд хэдэн a-спираль, хэд хэдэн b-гинж, эсвэл эдгээр элементүүдийн холимог холбоодын хослол байж болно). .
Хоёр ба түүнээс дээш домэйноос бүрдэх уургийн уугуул бүтцийг бий болгох нь нэмэлт үе шат - домэйнуудын хооронд тодорхой холбоо тогтоох замаар төвөгтэй байдаг. Уургийн олигомер хэлбэр нь функциональ идэвхтэй (өөрөөр хэлбэл хэд хэдэн полипептидийн гинжээс бүрдэх бөгөөд тэдгээр нь нугалж дууссаны дараа дэд нэгжийг үүсгэдэг) нөхцөл байдал улам бүр төвөгтэй болдог. Эдгээр тохиолдолд өөр нэг үе шат нэмэгддэг - дэд хэсгүүдийн хооронд холбоо тогтоох.
"Хайлсан бөмбөрцөг" -ийг уугуул уураг болгон хувиргах үе шат нь хамгийн удаан бөгөөд бүх үйл явцын хурдыг хязгаарладаг. Энэ нь уугуул конформацийг тогтворжуулах тодорхой харилцан үйлчлэлийн "оновчтой багц" бий болгох нь харьцангуй удаан явагддаг бүтцийн өөрчлөлт хийх хэрэгцээтэй холбоотой юм. Эдгээрт пролиний үлдэгдэлээс өмнөх пептидийн бондын цис-транс изомержилт орно. Транс конформаци нь илүү тогтвортой байдаг тул шинээр нийлэгжсэн полипептидийн гинжин хэлхээнд давамгайлдаг. Гэсэн хэдий ч уугуул уургийн бүтцийг бий болгохын тулд пролины үлдэгдэлээс үүссэн бондын 7 орчим хувь нь цис конформацид изомержих шаардлагатай. C-N бондын эргэн тойронд гинжин хэлхээний эргэлтийг 1800 болгодог энэхүү урвал нь маш удаан явагддаг. In vivo, энэ нь тусгай фермент - пептидил-пролил-цис/транс-изомеразын үйл ажиллагааны улмаас хурдасдаг.
Хоёр дахь фермент нь нугалах процессыг хурдасгадаг бөгөөд дисульфидын холбоо үүсэх, изомержих процессыг хурдасгадаг. Энэ нь эндоплазмын торлог бүрхэвчийн хөндийд байрладаг бөгөөд дисульфидын гүүр (жишээлбэл, инсулин, рибонуклеаза, иммуноглобулин) агуулсан эсүүдээс ялгардаг уургийн нугалахад тусалдаг. Цагаан будаа. 3-т энэ ферментийн уургийн бүтцийг тогтворжуулдаг дисульфидын холбоо үүсэх, "буруу" S-S гүүрийг таслахад гүйцэтгэх үүргийг тайлбарлав.
Уургийн хоёрдогч бүтэц. Юуны өмнө бид ердийн хоёрдогч бүтцийн талаар ярих болно - a-helices ба b-бүтц.
Бөмбөрцөг хэлбэртэй a ба b бүтцийн зохион байгуулалт нь уургийн гуравдагч бүтцийг тодорхойлдог. Эдгээр хоёрдогч бүтэц нь үндсэн гинжин хэлхээний тодорхой, үечилсэн хэлбэрүүдээр ялгагдана - хажуугийн бүлгүүдийн олон төрлийн конформацитай.
Зураг .. Полипептидийн гинжин хэлхээний хоёрдогч бүтэц (a-helix ба b-sheet strand) ба уургийн бөмбөрцөгийн гуравдагч бүтэц.
Спиральуудаас эхэлье. Тэд баруун эсвэл зүүн байж болно, өөр өөр үе шаттай байж болно. Баруун (R) спираль нь цагийн зүүний эсрэг муруйлтаар бидэнд ирдэг (энэ нь тригонометрийн эерэг өнцөгтэй тохирч байна); зүүн (L) - сумны чиглэлд эргэлддэг.
Полипептидийн гинжин хэлхээний хамгийн чухал спиральууд нь устөрөгчийн холбоогоор холбогддог бөгөөд полипептидийн сээр нурууны C=O бүлгүүд нь гинжин хэлхээний С төгсгөл рүү хол орших бүлгүүдтэй холбогддог. H-N бүлгүүд. Зарчмын хувьд дараахь H-холбогдсон мушгиа боломжтой: 27, 310, 413 (ихэвчлэн a гэж нэрлэдэг) ба 516 (мөн p гэж нэрлэдэг). Энд нэрний "27" - "2" нь гинжин хэлхээний 2-р үлдэгдэлтэй холбоог илэрхийлдэг бөгөөд "7" нь цагираг дахь атомуудын тоо юм (O......H-N-C"-Ca-N-C") энэ бондоор хаагдсан. Бусад спиральуудын нэр дээрх тоонууд ижил утгатай.
Цагаан будаа. Устөрөгчийн холбоо (тэдгээрийг сумаар харуулсан), янз бүрийн мушгиа хэлбэрийн шинж чанар.
Эдгээр спираль бүтцийн аль нь уурагт давамгайлах вэ? а - мушгиа. Яагаад? Энэ асуултын хариултыг Рамачандран газрын зурагт ердийн амин хүчлийн үлдэгдэл болох аланиныг өгсөн бөгөөд энэ нь үе үе давтагдах нь зурагт үзүүлсэн устөрөгчийн холбоо үүсэхэд хүргэдэг конформацуудыг харуулж байна.
Цагаан будаа. Амин хүчлийн үлдэгдлийн зөвшөөрөгдөх ба хориглосон конформацийн зургийн дэвсгэр дээр янз бүрийн хоёрдогч бүтцийн конформаци. 27R, 27L: баруун ба зүүн спираль 27; 310R, 310L: баруун ба зүүн спираль 310; R, L - баруун ба зүүн -мушгиа; R, L - баруун ба зүүн -мушгиа. - -бүтэц (дэлгэрэнгүйг Зураг 7-8б-аас үзнэ үү). P - Poly(Pro)II мушгиа. - аланин (Ала) -д зөвшөөрөгдсөн конформаци; - зөвхөн гликиний хувьд зөвшөөрөгдсөн талбайнууд, харин аланин болон бусад үлдэгдэлд орохгүй; - бүх үлдэгдлийг хориглосон газар. ба нь уургийн гинжин хэлхээний дотоод эргэлтийн өнцөг юм.
Зөвхөн R (-баруун) мушгиа нь аланин (мөн бусад бүх үлдэгдлийн хувьд) зөвшөөрөгдсөн бүсэд хангалттай гүнд оршдог болохыг харж болно. Бусад мушгиа нь конформацийн стресс аль хэдийн нэмэгдэж байгаа энэ бүсийн ирмэг дээр (жишээлбэл, зүүн гарт мушгиа L эсвэл баруун гарт мушгиа 310) эсвэл зөвхөн глицин хүрэх боломжтой бүсэд байрладаг. Тиймээс энэ нь дүрмээр илүү тогтвортой байх ёстой зөв -геликс бөгөөд уургийн хувьд давамгайлах ёстой гэж найдаж болно - энэ нь ажиглагдаж байна. Баруун α-спиральд бүх атомууд оновчтой савлагдсан: нягт, гэхдээ хурцадмал байдалгүйгээр; Тиймээс уурагуудад ийм мушгиа олон байдаг нь гайхмаар зүйл биш бөгөөд фибрилляр уураг нь асар том урттай бөгөөд олон зуун амин хүчлийн үлдэгдлийг агуулдаг.
80-аад оны дунд үеэс эхэлсэн шинэ эрин үе in vivo уургийн нугалах зохицуулалтын механизмыг судлахад. Эсэд уургийн тусгай ангилал байдаг бөгөөд тэдгээрийн гол үүрэг нь полипептидийн гинжийг уугуул бүтцэд зөв нугалах явдал юм. Эдгээр уургууд нь полипептидийн гинжин хэлхээний задарсан эсвэл хэсэгчлэн задарсан конформацид холбогдож, түүнийг "андуурч" буруу бүтэц үүсгэхээс сэргийлдэг. Тэд хэсэгчлэн задарсан уургийг хадгалж, янз бүрийн дэд эсийн формацид шилжүүлэхийг хөнгөвчлөхөөс гадна үр дүнтэй нугалах нөхцлийг бүрдүүлдэг. Эдгээр уурагуудыг "молекулын шаперонууд" гэж нэрлэдэг бөгөөд энэ нь тэдний үйл ажиллагааг дүрслэн харуулдаг. Англи үг chaperone гэдэг нь "захирагч" гэсэн үгтэй ойролцоо утгатай).
Уургийн молекул нь үндсэн, хоёрдогч, гуравдагч, дөрөвдөгч гэсэн дөрвөн төрлийн бүтцийн зохион байгуулалттай байдаг.
Анхдагч бүтэц
Шугаман бүтэц нь полипептидийн гинжин хэлхээнд агуулагдах амин хүчлийн үлдэгдлүүдийн генетикийн хувьд нарийн тодорхойлогдсон дараалал юм. Харилцааны үндсэн төрөл нь пептид (пептидийн холбоо үүсэх механизм ба шинж чанарыг дээр дурдсан болно).
Полипептидийн гинж нь мэдэгдэхүйц уян хатан чанартай бөгөөд үүний үр дүнд гинжин харилцан үйлчлэлийн хүрээнд тодорхой орон зайн бүтцийг (конформац) олж авдаг.
Уургийн хувьд пептидийн гинжин хэлхээний конформацийн хоёр түвшин байдаг - хоёрдогч ба гуравдагч бүтэц.
Уургийн хоёрдогч бүтэц
Энэ нь нэг полипептидийн гинж эсвэл зэргэлдээх гинжний пептидийн бүлгийн атомуудын хооронд устөрөгчийн холбоо үүссэний улмаас полипептидийн гинжийг эмх цэгцтэй бүтэц болгон зохион байгуулах явдал юм.
Хоёрдогч бүтэц үүсэх явцад пептидийн бүлгүүдийн хүчилтөрөгч ба устөрөгчийн атомуудын хооронд устөрөгчийн холбоо үүсдэг.
Тохиргооны дагуу хоёрдогч бүтэц нь хоёр төрөлд хуваагдана.
мушгиа (α-мушгиа)
давхаргатай (β-бүтэц ба хөндлөн β-хэлбэр).
α-геликс ердийн спираль шиг харагдаж байна. Энэ нь нэг полипептидийн гинжин хэлхээний интерпептидийн устөрөгчийн холбооноос болж үүсдэг (Зураг 1).
Цагаан будаа. 1. α-геликс үүсэх схем
α-геликсийн үндсэн шинж чанарууд:
- эхний болон дөрөв дэх амин хүчлийн үлдэгдэл бүрийн пептидийн бүлгүүдийн хооронд устөрөгчийн холбоо үүсдэг;
– мушгиа нь тогтмол, нэг эргэлтэнд 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэлтэй;
– амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалууд α-геликс үүсэхэд оролцдоггүй;
- бүх пептидийн бүлгүүд устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог бөгөөд энэ нь α-геликсийн хамгийн тогтвортой байдлыг тодорхойлдог;
- пептидийн бүлгүүдийн бүх хүчилтөрөгч ба устөрөгчийн атомууд устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог тул энэ нь α-спираль хэсгүүдийн гидрофилик чанар буурахад хүргэдэг;
- α-геликс нь аяндаа үүсдэг бөгөөд хамгийн бага чөлөөт энергитэй тохирч байгаа полипептидийн гинжин хэлхээний хамгийн тогтвортой хэлбэр юм;
- пролин ба гидроксипролин нь α-геликс үүсэхээс сэргийлдэг - тэдгээрийн байрладаг газруудад α-геликсийн тогтмол байдал алдагдаж, полипептидийн гинж нь секундын дотор баригдахгүй тул амархан нугалж (тасдаг) устөрөгчийн холбоо (Зураг 2).
Цагаан будаа. 2. α-геликсийн тогтмол байдлыг зөрчих
Пептидийн холбоо үүсэх үед пролиний α-имино бүлгийн азотын атом нь устөрөгчийн атомгүйгээр үлддэг тул устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцох боломжгүй юм. Коллагены полипептидийн гинжин хэлхээнд пролин ба гидроксипролин их хэмжээгээр агуулагддаг (энгийн уургийн ангиллыг харна уу - коллаген).
α-геликсийн өндөр давтамж нь миоглобин ба глобин (гемоглобины нэг хэсэг болох уураг) шинж чанартай байдаг. Дундаж бөмбөрцөг хэлбэртэй(дугуй эсвэл эллипсоид) уургууд байдаг спиральжилтын зэрэг 60-70%. Спираль хэсгүүд нь эмх замбараагүй орооцолдолд оршдог. Уургийн денатурацийн үр дүнд спираль → ороомгийн шилжилт нэмэгддэг. Спиральжуулах зориулалттай(α-геликс үүсэх) нөлөөполипептидийн гинжин хэлхээний нэг хэсэг болох амин хүчлийн радикалууд, жишээлбэл, глютамины хүчлийн радикалуудын сөрөг цэнэгтэй бүлгүүд нь хоорондоо ойрхон байрладаг бөгөөд тэдгээр нь α-геликс (ороомог үүсдэг) үүсэхээс сэргийлж, хамгаалдаг. Үүнтэй ижил шалтгаанаар радикалуудад эерэг цэнэгтэй функциональ бүлгүүдтэй ойрхон байрладаг аргинин ба лизин нь α-геликс үүсэхээс сэргийлдэг (жишээ нь протамин ба гистонуудыг үзнэ үү).
Их хэмжээний амин хүчлийн радикалууд (жишээлбэл, серин, треонин, лейцин радикалууд) нь α-геликс үүсэхээс сэргийлдэг.
Тиймээс уураг дахь α-геликийн агууламж өөр өөр байдаг.
β-бүтэц (давхаргасан атираат) - полипептидийн гинжин хэлхээний бага зэрэг муруй хэлбэртэй бөгөөд нэг полипептидийн гинж эсвэл зэргэлдээх полипептидийн гинжин хэлхээний салангид хэсгүүдийн доторх интерпептидийн устөрөгчийн бондын тусламжтайгаар үүсдэг. Хоёр төрлийн β-бүтэц байдаг:
– рууross-β-хэлбэр(богино β-бүтэц) - уургийн нэг полипептидийн гинжин хэлхээнээс үүссэн хязгаарлагдмал давхаргат бүс нутгийг төлөөлдөг (Зураг 3).
Цагаан будаа. 3. Уургийн молекулын хөндлөн β хэлбэр
Ихэнх бөмбөрцөг уургууд нь богино β-бүтэцүүд (давхаргасан бүсүүд) багтдаг. Тэдний найрлагыг дараах байдлаар танилцуулж болно: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).
– бүрэн β бүтэц. Энэ төрөл нь уртасгасан хэлбэр бүхий бүхэл бүтэн полипептидийн гинжин хэлхээний шинж чанар бөгөөд тэдгээрийн хоорондын пептид устөрөгчийн холбоогоор бэхлэгддэг. зэргэлдээ Зэрэгцэээсвэл эсрэг параллельполипептидийн гинж (Зураг 4).
Цагаан будаа. 4. Бүрэн β-бүтэц
Эсрэг параллель байгууламжид холболтууд нь параллельтай харьцуулахад илүү тогтвортой байдаг.
Тогтмол β-бүтэцтэй уургууд нь илүү хүчтэй бөгөөд ходоод гэдэсний замд муу эсвэл огт шингэдэггүй.
Хоёрдогч бүтэц (α-геликс эсвэл β-бүтэц) үүсэх нь полипептидийн гинжин хэлхээнд (өөрөөр хэлбэл уургийн анхдагч бүтэц) амин хүчлийн үлдэгдлийн дарааллаар тодорхойлогддог тул генетикийн хувьд тодорхойлогддог. Метионин, валин, изолейцин, аспарагины хүчил зэрэг амин хүчлүүд нь β-бүтэц үүсэхийг дэмждэг.
Бүрэн β бүтэцтэй уургууд байдаг фибрилляр(утас шиг) хэлбэр. Бүрэн β-бүтэц нь тулгуур эдүүдийн уураг (шөрмөс, арьс, яс, мөгөөрс гэх мэт), кератинд (үс, ноосны уураг) агуулагддаг (тус бүрийн уургийн шинж чанарыг "Хүнсний уураг" хэсгээс үзнэ үү. түүхий эд").
Гэсэн хэдий ч бүх фибрилляр уураг нь зөвхөн β бүтэцтэй байдаггүй. Жишээлбэл, α-кератин ба парамиозин (нялцгай биетний бөглөрөх булчингийн уураг), тропомиозин (араг ясны булчингийн уураг) нь фибрилляр уураг бөгөөд тэдгээрийн хоёрдогч бүтэц нь α-геликс юм.
Уураг бүрийн хувьд анхдагчаас гадна тодорхой байдаг хоёрдогч бүтэц. Ихэвчлэн уургийн молекул байдагсунгасан булагтай төстэй.
Энэ нь ойролцоо байрлах CO ба NH бүлгүүдийн хооронд үүссэн олон устөрөгчийн бондоор тогтворжсон a-геликс юм. NH бүлгийн устөрөгчийн атомНэг амин хүчил нь эхнийхээс дөрвөн амин хүчлийн үлдэгдэлээр тусгаарлагдсан өөр нэг амин хүчлийн CO бүлгийн хүчилтөрөгчийн атомтай ийм холбоо үүсгэдэг.
Тиймээс амин хүчил 1 нь амин хүчил 5, амин хүчил 2 нь амин хүчил 6 гэх мэтээр холбогдож байна. Рентген бүтцийн шинжилгээгээр мушгиа нэг эргэлтэнд 3,6 амин хүчлийн үлдэгдэл байгааг харуулж байна.
Бүрэн мушгиа хэлбэрийн конформациТиймээс кератины уураг нь фибрилляр бүтэцтэй байдаг. Энэ нь бүтцийн шинж чанартай уурагүс, үс, хумс, хушуу, өд, эвэр зэрэг нь сээр нуруутан амьтдын арьсны нэг хэсэг юм.
Хатуулаг ба кератины суналтзэргэлдээх полипептидийн гинж хоорондын дисульфидын гүүрний тооноос (гинжний хөндлөн холбоосын зэрэг) хамаарч өөр өөр байдаг.
Онолын хувьд бүх CO ба NH бүлгүүд үүсэхэд оролцож болно устөрөгчийн холбоо, тиймээс α-геликс нь маш тогтвортой, тиймээс маш түгээмэл конформаци юм. Молекул дахь α-геликсийн хэсгүүд нь хатуу саваатай төстэй байдаг. Гэсэн хэдий ч ихэнх уураг нь бөмбөрцөг хэлбэртэй байдаг бөгөөд тэдгээр нь мөн бүс нутгууд (3 давхарга (доороос харна уу)), жигд бус бүтэцтэй бүс нутгийг агуулдаг.
Үүнийг боловсролтой холбон тайлбарлаж байна устөрөгчийн холбооҮүнд хэд хэдэн хүчин зүйл саад болж байна: полипептидийн гинжин хэлхээнд тодорхой амин хүчлийн үлдэгдэл байгаа эсэх, нэг гинжин хэлхээний өөр өөр хэсгүүдийн хооронд дисульфидын гүүр байгаа эсэх, эцэст нь амин хүчлийн пролин нь ерөнхийдөө устөрөгчийн холбоо үүсгэх чадваргүй байдаг. .
Бета давхарга, эсвэл атираат давхаргахоёрдогч бүтцийн өөр нэг төрөл юм. Хүр хорхойн хорхойг буржгахад торгон хорхойн торго ялгаруулдаг булчирхайгаас ялгардаг торгоны уураг фиброин нь бүхэлдээ энэ хэлбэрээр илэрхийлэгддэг. Фиброин нь альфа хэлбэрийн гинжээс илүү уртассан хэд хэдэн полипептидийн гинжээс бүрддэг. спираль.
Эдгээр гинж нь зэрэгцээ тавигдсан боловч хөрш зэргэлдээх гинж нь бие биенээсээ эсрэг чиглэлд (эсрэг параллель) байрладаг. Тэдгээрийг ашиглан хоорондоо холбогддог устөрөгчийн холбоо, хөрш зэргэлдээх гинжин хэлхээний C=0- ба NH бүлгүүдийн хооронд үүсдэг. Энэ тохиолдолд бүх NH ба C = 0 бүлгүүд устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог, өөрөөр хэлбэл бүтэц нь маш тогтвортой байдаг.
Полипептидийн гинжин хэлхээний ийм хэлбэрийг нэрлэдэг бета конформаци, бүтэц нь бүхэлдээ атираат давхарга юм. Энэ нь өндөр суналтын бат бөх бөгөөд сунгах боломжгүй боловч полипептидийн гинжний ийм зохион байгуулалт нь торгог маш уян хатан болгодог. Бөмбөрцөг уургийн хувьд полипептидийн гинж нь өөрөө нугалж чаддаг бөгөөд дараа нь бөмбөрцөгийн эдгээр цэгүүдэд атираат давхаргын бүтэцтэй хэсгүүд гарч ирдэг.
Өөр полипептидийн гинжийг зохион байгуулах аргаБид фибрилляр уураг коллагенийг олдог. Энэ нь бас бүтцийн уураг, энэ нь кератин ба фиброин шиг өндөр суналтын бат бэхтэй. Коллаген нь гурван полипептидийн гинжтэй, олсоор эргэлдэж, гурвалсан мушгиа үүсгэдэг. Тропоколлаген гэж нэрлэгддэг энэхүү цогц спираль полипептидийн гинж бүр нь 1000 орчим амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг. Бие даасан полипептидийн гинж нь үнэ төлбөргүй байдаг ороомог спираль(гэхдээ a-helix биш;).
Гурван гинжийг хамтад нь барьсан устөрөгчийн холбоо. Олон тооны гурвалсан мушгиа нь бие биентэйгээ зэрэгцэн байрладаг бөгөөд хамтдаа бэхлэгдсэн байдаг ковалент холбооЗэргэлдээх гинжний хооронд фибрил үүсдэг. Тэд эргээд утас болж нийлдэг. Тиймээс коллагены бүтэц нь целлюлозын бүтэцтэй төстэй үе шаттайгаар - хэд хэдэн түвшинд үүсдэг. Коллаген нь мөн сунах боломжгүй бөгөөд энэ шинж чанар нь шөрмөс, яс болон бусад төрлийн холбогч эдэд гүйцэтгэх үйл ажиллагаанд зайлшгүй шаардлагатай.
ХэрэмЗөвхөн кератин, коллаген зэрэг бүрэн ороомог хэлбэрээр байдаг нь бусад уургуудаас үл хамаарах зүйл юм.
