Хоёрдогч бүтэц гэдэг нь ижил гинжин хэлхээний пептидийн бүлгүүд эсвэл зэргэлдээх полипептидийн гинжин хэлхээний хооронд устөрөгчийн холбоо үүссэний улмаас полипептидийн гинжийг эмх цэгцтэй бүтэц болгон нугалах арга юм. Тэдгээрийн тохиргооны дагуу хоёрдогч бүтцийг мушгиа (α-спираль) ба давхарга-атираат (β-бүтэц ба хөндлөн β-хэлбэр) гэж хуваадаг.

α-геликс. Энэ нь нэг полипептидийн гинжин хэлхээн дэх интерпептидийн устөрөгчийн бондоос үүссэн ердийн спираль шиг харагддаг хоёрдогч уургийн бүтэц юм. Пептидийн бондын бүх шинж чанарыг харгалзан үзсэн α-геликсийн бүтцийн загварыг (Зураг 2) Полинг, Кори нар санал болгосон. α-геликсийн үндсэн шинж чанарууд:

· мушгиа тэгш хэмтэй полипептидийн гинжин хэлхээний мушгиа хэлбэр;

· эхний болон дөрөв дэх амин хүчлийн үлдэгдэл бүрийн пептидийн бүлгүүдийн хооронд устөрөгчийн холбоо үүсэх;

Спираль эргэлтийн тогтмол байдал;

· α-геликс дэх бүх амин хүчлийн үлдэгдэл тэдгээрийн хажуугийн радикалуудын бүтцээс үл хамааран тэнцүү байх;

· амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалууд α-геликс үүсэхэд оролцдоггүй.

Гаднах байдлаар α-геликс нь цахилгаан зуухны бага зэрэг сунгасан спираль шиг харагдаж байна. Нэг ба дөрөв дэх пептидийн бүлгүүдийн хоорондох устөрөгчийн бондын тогтмол байдал нь полипептидийн гинжин хэлхээний эргэлтийн тогтмол байдлыг тодорхойлдог. Нэг эргэлтийн өндөр буюу α-геликсийн давирхай нь 0.54 нм; Энэ нь 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг, өөрөөр хэлбэл амин хүчлийн үлдэгдэл бүр нь тэнхлэгийн дагуу (нэг амин хүчлийн үлдэгдлийн өндөр) 0.15 нм (0.54: 3.6 = 0.15 нм) хөдөлдөг бөгөөд энэ нь бүх амин хүчлийн үлдэгдэлтэй тэнцүү байдлын талаар ярих боломжийг бидэнд олгодог. α-спиральд. α-геликсийн тогтмол хугацаа нь 5 эргэлт буюу 18 амин хүчлийн үлдэгдэл; нэг үеийн урт нь 2.7 нм. Цагаан будаа. 3. Pauling-Corey a-helix загвар

β-бүтэц. Энэ нь полипептидийн гинжин хэлхээний бага зэрэг муруй хэлбэртэй, нэг полипептидийн гинжин хэлхээний эсвэл зэргэлдээх полипептидийн гинжин хэлхээний салангид хэсгүүдийн доторх интерпептидийн устөрөгчийн холбоогоор үүсдэг хоёрдогч бүтцийн нэг төрөл юм. Үүнийг давхар атираа бүтэц гэж бас нэрлэдэг. Төрөл бүрийн β-бүтэцүүд байдаг. Уургийн нэг полипептидийн гинжин хэлхээнээс үүссэн хязгаарлагдмал давхаргат бүсүүдийг хөндлөн β хэлбэр (богино β бүтэц) гэж нэрлэдэг. Хөндлөн β хэлбэрийн устөрөгчийн холбоо нь полипептидийн гинжин хэлхээний гогцоонуудын пептидийн бүлгүүдийн хооронд үүсдэг. Өөр нэг төрөл - бүрэн β-бүтэц нь бүхэл бүтэн полипептидийн гинжин хэлхээний шинж чанар бөгөөд энэ нь уртасгасан хэлбэртэй бөгөөд зэргэлдээх параллель полипептидийн гинжний хоорондох интерпептидийн устөрөгчийн холбоогоор бэхлэгддэг (Зураг 3). Энэ бүтэц нь баян хуурын хөөрөгтэй төстэй юм. Үүнээс гадна, β-бүтцийн хувилбарууд боломжтой: тэдгээрийг зэрэгцээ гинжээр (полипептидийн гинжин хэлхээний N төгсгөлийн төгсгөлүүд нэг чиглэлд чиглүүлдэг) болон антипараллель (N-терминалууд нь өөр өөр чиглэлд чиглэгддэг) үүсгэж болно. Нэг давхаргын хажуугийн радикалууд нь нөгөө давхаргын хажуугийн радикалуудын хооронд байрладаг.

Уургийн хувьд устөрөгчийн холбоог өөрчилснөөр α-бүтэцээс β-бүтэц рүү шилжиж, буцаж болно. Гинжин дагуух ердийн интерпептидийн устөрөгчийн бондуудын оронд (үүний ачаар полипептидийн гинж нь спираль хэлбэртэй байдаг) мушгиа хэсгүүд задарч, полипептидийн гинжин хэлхээний сунасан хэсгүүдийн хооронд устөрөгчийн холбоо ойртдог. Энэ шилжилт нь үсний уураг болох кератинд байдаг. Үсийг шүлтлэг бодисоор угаах үед угаалгын нунтагβ-кератины спираль бүтэц нь амархан устаж, α-кератин болж хувирдаг (буржгар үс шулуун болдог).

Болор хайлахтай адил уургийн ердийн хоёрдогч бүтцийг (α-спираль ба β-бүтэц) устгахыг полипептидийн "хайлах" гэж нэрлэдэг. Энэ тохиолдолд устөрөгчийн холбоо тасарч, полипептидийн гинж нь санамсаргүй орооцолдох хэлбэрийг авдаг. Үүний үр дүнд хоёрдогч бүтцийн тогтвортой байдал нь интерпептидийн устөрөгчийн холбоогоор тодорхойлогддог. Цистеины үлдэгдэл байрлах полипептидийн гинжин хэлхээний дагуух дисульфидын холбоог эс тооцвол бусад төрлийн бондууд үүнд бараг оролцдоггүй. Богино пептидүүд нь дисульфидын холбооноос болж мөчлөгт хаагддаг. Олон уураг нь α-спираль бүс ба β-бүтэцийг хоёуланг нь агуулдаг. 100% α-геликсээс бүрдэх байгалийн уураг бараг байдаггүй (үл хамаарах зүйл бол парамиозин, булчингийн уураг нь 96-100% α-геликс), синтетик полипептидүүд нь 100% спиральтай байдаг.

Бусад уургууд нь янз бүрийн түвшний ороомогтой байдаг. Парамозин, миоглобин, гемоглобин зэрэгт α-спираль бүтцийн өндөр давтамж ажиглагддаг. Үүний эсрэгээр, рибонуклеаз болох трипсинд полипептидийн гинжин хэлхээний нэлээд хэсэг нь давхаргат β-бүтэц болж нугалав. Дэмжих эд эсийн уураг: кератин (үс, ноосны уураг), коллаген (шөрмөс, арьсны уураг), фиброин (байгалийн торгоны уураг) нь полипептидийн гинжин хэлхээний β-тохиргоотой байдаг. Уургийн полипептидийн гинжин хэлхээний янз бүрийн эргэлдэх зэрэг нь полипептидийн гинжин хэлхээний тогтмол нугалааг хэсэгчлэн тасалдуулах эсвэл "таслах" хүч байдгийг харуулж байна. Үүний шалтгаан нь уургийн полипептидийн гинжийг тодорхой хэмжээгээр, өөрөөр хэлбэл гуравдагч бүтэц болгон илүү нягт нугалах явдал юм.

Уураг (уураг) нь амьд организмын хуурай массын 50% -ийг бүрдүүлдэг.

Уургууд нь амин хүчлүүдээс тогтдог. Амин хүчил бүр нь амин бүлэг ба хүчил (карбоксил) бүлэгтэй бөгөөд тэдгээрийн харилцан үйлчлэлээр үүсдэг пептидийн холбооТиймээс уурагуудыг бас полипептид гэж нэрлэдэг.

Уургийн бүтэц

Үндсэн- пептидийн бондоор холбогдсон амин хүчлүүдийн гинж (хүчтэй, ковалент). 20 амин хүчлийг өөр өөр дарааллаар сольж өгснөөр сая сая өөр уураг үүсгэж болно. Хэрэв та гинжин хэлхээнд дор хаяж нэг амин хүчлийг өөрчилвөл уургийн бүтэц, үүрэг өөрчлөгддөг тул анхдагч бүтэц нь уургийн хамгийн чухал гэж тооцогддог.

Хоёрдогч- спираль. Устөрөгчийн холбоогоор (сул) хадгалагддаг.

Гуравдагч- бөмбөрцөг (бөмбөг). Дөрвөн төрлийн холбоо: дисульфид (хүхрийн гүүр) хүчтэй, нөгөө гурав нь (ион, гидрофобик, устөрөгч) сул байдаг. Уураг бүр өөрийн гэсэн бөмбөрцөг хэлбэртэй бөгөөд түүний үйл ажиллагаа нь үүнээс хамаардаг. Денатурацийн үед бөмбөрцгийн хэлбэр өөрчлөгддөг бөгөөд энэ нь уургийн үйл ажиллагаанд нөлөөлдөг.

Дөрөвдөгч- Бүх уурагт байдаггүй. Гуравдагч бүтэцтэй ижил холбоогоор хоорондоо холбогдсон хэд хэдэн бөмбөрцөгөөс бүрдэнэ. (Жишээ нь, гемоглобин.)

Денатураци

Энэ нь гадны нөлөөллөөс (температур, хүчиллэг, давсжилт, бусад бодисын нэмэлт гэх мэт) уургийн бөмбөрцөг хэлбэрийн өөрчлөлт юм.

• Хэрэв уургийн нөлөө сул байвал (температурын өөрчлөлт 1 ° -аар), дараа нь буцаах боломжтойденатураци.
• Хэрэв цохилт хүчтэй (100 °) байвал денатураци эргэлт буцалтгүй. Энэ тохиолдолд анхдагчаас бусад бүх бүтэц устгагдана.

Уургийн үүрэг

Тэд маш олон байдаг, жишээлбэл:

• Ферментийн (каталитик)- ферментийн уургууд хурдасдаг химийн урвалферментийн идэвхтэй төв нь цоожны түлхүүр (өвөрмөц байдал) шиг хэлбэрт тохирсон бодистой холбоотой байдаг.

• Барилга (бүтцийн)- эс нь уснаас гадна голчлон уурагаас бүрддэг.
• Хамгаалах- эсрэгбие нь эмгэг төрүүлэгчтэй тэмцдэг (дархлаа).

Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн молекулын хоёрдогч бүтэц нь хэлбэртэй байдаг
1) спираль
2) давхар мушгиа
3) бөмбөг
4) утаснууд

Хариулт

Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн молекул дахь CO ба NH бүлгүүдийн хоорондох устөрөгчийн холбоо нь түүнд бүтцийн онцлог шинж чанарыг өгдөг.
1) анхан шатны
2) хоёрдогч
3) дээд
4) дөрөвдөгч

Хариулт

Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн молекулын денатурацийн процесс нь холбоо тасрахгүй бол буцах боломжтой
1) устөрөгч
2) пептид
3) гидрофобик
4) дисульфид

Хариулт

Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн молекулын дөрөвдөгч бүтэц нь харилцан үйлчлэлийн үр дүнд үүсдэг
1) S-S бондын төрлөөр нэг уургийн молекулын хэсгүүд
2) бөмбөг үүсгэдэг хэд хэдэн полипептидийн утаснууд
3) устөрөгчийн холбооноос үүдэлтэй нэг уургийн молекулын хэсгүүд
4) эсийн мембрантай уургийн бөмбөрцөг

Хариулт

Уургийн гүйцэтгэж буй шинж чанар, үйл ажиллагааны хоорондын уялдаа холбоог тогтоох: 1) зохицуулалт, 2) бүтцийн.
A) центриолуудын нэг хэсэг
B) рибосом үүсгэдэг
B) гормон юм
D) эсийн мембран үүсгэдэг
D) генийн үйл ажиллагааг өөрчилдөг

Хариулт

Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Полипептидийн гинжин хэлхээнд байгаа амин хүчлүүдийн дараалал ба тоо
1) ДНХ-ийн анхдагч бүтэц
2) анхдагч уургийн бүтэц
3) хоёрдогч бүтэцДНХ
4) уургийн хоёрдогч бүтэц

Хариулт

Гурван сонголтыг сонгоно уу. Хүн ба амьтны уураг
1) барилгын үндсэн материал болж үйлчилнэ
2) гэдэс дотор глицерин болон өөх тосны хүчилд задардаг
3) амин хүчлээс үүсдэг
4) элгэнд тэдгээр нь гликоген болж хувирдаг
5) нөөцөд оруулах
6) ферментийн хувьд химийн урвалыг хурдасгадаг

Хариулт

Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Спираль хэлбэртэй уургийн хоёрдогч бүтэц нь холбоосоор бэхлэгддэг
1) пептид
2) ион
3) устөрөгч
4) ковалент

Хариулт

Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Ямар холбоо нь уургийн молекулын анхдагч бүтцийг тодорхойлдог
1) амин хүчлийн радикалуудын хоорондох гидрофобик
2) полипептидийн хэлхээ хоорондын устөрөгч
3) амин хүчлүүдийн хоорондох пептид
4) -NH- ба -CO- бүлгийн хоорондох устөрөгч

Хариулт

Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн анхдагч бүтэц нь холбоогоор үүсдэг
1) устөрөгч
2) макроэргик
3) пептид
4) ион

Хариулт

Аль нэгийг нь, хамгийн зөв сонголтыг сонго. Уургийн молекул дахь амин хүчлүүдийн хоорондох пептидийн холбоо үүсэх нь дээр суурилдаг
1) нэмэлт байх зарчим
2) амин хүчлийн усанд уусдаггүй байдал
3) амин хүчлүүдийн усанд уусах чадвар
4) тэдгээрийн дотор карбоксил ба амин бүлэг байгаа эсэх

Хариулт

Доор жагсаасан шинж чанаруудыг хоёроос бусад нь дүрсэлсэн органик бодисын бүтэц, үйл ажиллагааг тодорхойлоход ашигладаг. Ерөнхий жагсаалтаас "унасан" хоёр шинж чанарыг тодорхойлж, тэдгээрийн доор дурдсан тоог бич.
1) молекулын зохион байгуулалтын бүтцийн түвшинтэй
2) эсийн хананы нэг хэсэг юм
3) биополимер юм
4) орчуулгын матриц болж үйлчилнэ
5) амин хүчлүүдээс тогтдог

Хариулт

Дараах хоёр шинж чанараас бусад бүх шинж чанарыг ферментийг тодорхойлоход ашиглаж болно. Ерөнхий жагсаалтаас "хасах" хоёр шинж чанарыг тодорхойлж, тэдгээрийн доор дурдсан тоог бич.
1) багтсан болно эсийн мембрануудболон эсийн органеллууд
2) биологийн катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг
3) идэвхтэй төвтэй байх
4) бодисын солилцоонд нөлөөлж, янз бүрийн үйл явцыг зохицуулах
5) тусгай уураг

Хариулт

Полипептидийн зургийг хараад (A) түүний зохион байгуулалтын түвшин, (B) молекулын хэлбэр, (C) бүтцийг хадгалж буй харилцан үйлчлэлийн төрлийг заана уу. Үсэг бүрийн хувьд өгөгдсөн жагсаалтаас тохирох нэр томьёо эсвэл ойлголтыг сонгоно уу.
1) үндсэн бүтэц
2) хоёрдогч бүтэц
3) гуравдагч бүтэц
4) нуклеотидын харилцан үйлчлэл
5) металл холболт
6) гидрофобик харилцан үйлчлэл
7) фибрилляр
8) бөмбөрцөг

Хариулт

Полипептидийн зургийг хар. (A) түүний зохион байгуулалтын түвшин, (B) түүнийг үүсгэгч мономерууд, (C) тэдгээрийн хоорондын химийн бондын төрлийг заана уу. Үсэг бүрийн хувьд өгөгдсөн жагсаалтаас тохирох нэр томьёо эсвэл ойлголтыг сонгоно уу.
1) үндсэн бүтэц
2) устөрөгчийн холбоо
3) давхар мушгиа
4) хоёрдогч бүтэц
5) амин хүчил
6) альфа мушгиа
7) нуклеотид
8) пептидийн холбоо

Хариулт

Уургууд нь өндөр молекул жинтэй жигд бус полимер бөгөөд организмын төрөл бүрийн хувьд тодорхой байдаг гэдгийг мэддэг. Доорх бичвэрээс эдгээр шинж чанаруудын тайлбартай утга учиртай холбоотой гурван хэллэгийг сонгож, тэдгээрийн доор дурдсан тоог бич. (1) Уургууд нь пептидийн бондоор холбогдсон 20 өөр амин хүчлийг агуулдаг. (2) Уургууд нь амин хүчлүүдийн тоо, молекул дахь ээлжийн дарааллаар өөр өөр байдаг. (3) Бага молекул жинтэй органик бодис 100-аас 1000 хүртэлх молекул жинтэй (4) Эдгээр нь завсрын нэгдлүүд буюу бүтцийн нэгжүүд - мономерууд. (5) Уургийн нэг молекулын бүтэц дэх бие даасан полипептидийн гинжин хэлхээний тооноос хамааран олон уураг нь хэдэн мянгаас сая ба түүнээс дээш молекул жинтэй байдаг. (6) Амьд организмын төрөл бүр нь бусад организмаас ялгагдах өвөрмөц, өвөрмөц уургийн багцтай байдаг.

Хариулт

Эдгээр бүх шинж чанаруудыг уургийн үйл ажиллагааг тодорхойлоход ашигладаг. Ерөнхий жагсаалтаас "унасан" хоёр шинж чанарыг тодорхойлж, тэдгээрийн доор дурдсан тоог бич.
1) зохицуулалт
2) мотор
3) рецептор
4) эсийн ханыг үүсгэдэг
5) коферментийн үүрэг гүйцэтгэдэг

Хариулт

© Д.В.Поздняков, 2009-2019

Төрөл бүрийн уургийн молекул нь орон зайн өвөрмөц бүтэцтэй байдаг бөгөөд үүнийг ихэвчлэн конформаци гэж нэрлэдэг. Илэрхийлэх өөр өөр түвшинуургийн бүтэц нь өөр өөр нэр томъёог ашигладаг. Хоёрдогч бүтэц гэдэг нэр томъёо нь полипептидийн гинжин хэлхээний сунасан буюу ороомог хэлбэрийн конформацийг хэлнэ. Гуравдагч бүтэц гэдэг нэр томьёо нь полипептидийн гинжийг нягт, нягт савласан бүтэц болгон нугалах аргыг хэлдэг. Илүү ерөнхий нэр томьёо конформаци нь гинжин хэлхээний хоёрдогч ба гуравдагч бүтцийг нэгэн зэрэг тодорхойлоход хэрэглэгддэг. түүний орон зайн тохиргоо. Дөрөвдөгч бүтэц гэдэг нэр томъёо нь хэд хэдэн ижил төстэй хэлхээнээс бүрдсэн уургийн молекул дахь бие даасан полипептидийн гинжийг нэгтгэх (орон зайд байрлуулах) аргыг хэлдэг.

Дүрмээр бол уургийн полипептидийн гинж нь 100-аас 300 амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг. Зарим уураг нь илүү урт гинжтэй байдаг; Эдгээрт сийвэнгийн альбумин (550 орчим үлдэгдэл), миозин (1800 орчим үлдэгдэл) гэх мэт орно. Гэсэн хэдий ч уургийн молекул жин 50,000-аас давсан тохиолдолд ийм уургийн молекул нь дор хаяж хоёр полипептидийн гинж агуулдаг гэж үзэх үндэслэлтэй. .

Уургууд нь нарийн тодорхойлогдсон өндөр молекулын нэгдлүүд юм химийн бүтэц. Уургийн молекул нь амин хүчлүүдийн поликонденсацын үр дүнд үүссэн нэг буюу хэд хэдэн полипептидийн гинжээс бүрдэнэ. Амин хүчлүүдийг уургийн гинжин хэлхээнд нэгтгэх үед пептидийн холбоо (-NH-CO-) үүсдэг бөгөөд нэг төгсгөлд NH+3 бүлэг, нөгөө талд нь COO- бүлэг байдаг.

Пептидийн бондын бүтцийг авч үзье.

Холболтын онцлог нь 4 атом N, H, C, Oнэг хавтгайд байрладаг (зураг дээрх дугуйлсан хэсэг). Нэг холбоог тойрон молекулын эргэлт нь эргэлтэт изомер үүсэхэд хүргэдэг гэдгийг мэддэг.

Уургийн хувьд пептидийн C-N холбоог тойрон эргэх нь хэцүү байдаг (идэвхжүүлэх энерги 40 - 80 кЖ/моль), учир нь Энэ холбоо нь давхар бондын шинж чанартай бөгөөд үүнээс гадна пептидийн бүлэгт C=O бүлэг ба N-H бүлгийн устөрөгчийн атомын хооронд устөрөгчийн холбоо (идэвхжүүлэх энерги нь 20-30 кЖ/моль) байдаг. .

Тиймээс уураг нь хоорондоо холбогдсон хавтгай пептидийн нэгжийн гинжин хэлхээ гэж үзэж болно. Эдгээр нэгжийг эргүүлэх нь зөвхөн нэг холбоо болох нүүрстөрөгч ба амин хүчлийн эргэн тойронд боломжтой (зураг харна уу).

Эргэн тойрон эргэх өнцөг S-S холболтуудтомилогдсон, эргэн тойронд C-N бонд томилогдсон.

Уургийн гинжин хэлхээний хамгийн тогтвортой хэлбэрийг олохын тулд түүний нийт энерги, түүний дотор молекулын устөрөгчийн бондын энергийг багасгах шаардлагатай. Паулинг, Кюри нар уургийн гинжин хэлхээний бүтцийн 2 үндсэн хувилбарыг тогтоосон бөгөөд эдгээрийг мушгиа ба хэлбэр гэж нэрлэдэг.

-спираль	- хэлбэр

Цагаан будаа. Уургийн бүтэц дэх устөрөгчийн холбоог чиглүүлэх.

Спираль нь баруун гартай (=132o, =123o) ба зүүн гартай (=228o, =237o) байж болно. -хэлбэрүүд нь зэрэгцээ (=61o, =239o) ба эсрэг параллель (=380o, =325o) байж болно.

Үүнээс гадна уурагуудад ердийн бүтэц үүсгэдэггүй бүсүүд байдаг. Жишээлбэл, гемоглобины хувьд амин хүчлүүдийн 75% нь баруун гарт α-спираль үүсгэдэг бөгөөд гинжин хэлхээний үлдсэн хэсгүүд нь огт захиалгаар байдаггүй. Захиалгат бүс нутгийг ихэвчлэн дууддаг талст хэсэгуургийн молекул, эмх замбараагүй хэсгүүд - аморф хэлбэрхэрэм.

Аморф бүсүүд- шаардлагатай бол захиалгат талбайг барихад ашигладаг барилгын материалын агуулах.

Амин хүчлийн үлдэгдлүүдийн дараалсан холболтын үр дүнд үүссэн эсэд нийлэгжсэн полипептидийн гинж нь бүрэн задарсан уургийн молекулууд юм. Уураг нь өөрийн өвөрмөц функциональ шинж чанарыг олж авахын тулд гинж нь орон зайд тодорхой хэлбэрээр нугалж, функциональ идэвхтэй ("уугуул") бүтцийг бүрдүүлэх ёстой. Бие даасан амин хүчлийн дараалалд онолын хувьд боломжтой асар олон тооны орон зайн бүтцийг үл харгалзан уураг бүрийг нугалах нь нэг төрөлхийн конформац үүсэхэд хүргэдэг. Тиймээс полипептидийн гинжин хэлхээний амин хүчлийн дараалал ба түүний үүсгэсэн орон зайн бүтцийн төрлүүдийн хоорондын хамаарлыг тодорхойлсон код байх ёстой.

Уургийн нугалах процессыг in vivo аяндаа биш, эрчим хүчнээс хамааралгүй гэж үзэж болно. Эсийн доторх өндөр зохицуулалттай зохицуулалтын тогтолцооны ачаар полипептидийн гинж нь "төрөх" мөчөөс эхлэн рибосомоос гарч, тодорхой нугалах замыг өөрчлөхгүйгээр хүчин зүйлийн хяналтанд ордог. генетикийн код), хангах оновчтой нөхцөлхурдан хэрэгжүүлэх ба үр дүнтэй боловсролэх орон зайн бүтэц.

Полипептидийн гинжин хэлхээний тодорхой хэсгийн хоёрдогч бүтцийн элемент үүсгэх чадвар (жишээлбэл, а-геликс болгон нугалах) нь гинжин хэлхээний тухайн хэсгийн амин хүчлийн дарааллын шинж чанараас хамаарна. Тиймээс полипептидийн гинжин хэлхээний дагуух a-helices, b-supplies болон гогцоонуудын тоо, байршил нь янз бүрийн уургийн хооронд харилцан адилгүй бөгөөд генетикийн кодоор тодорхойлогддог. Энэ нь аливаа полипептидийн гинжин хэлхээний өвөрмөц гуравдагч бүтэц рүү аяндаа нугалах боломжийг тайлбарладаг.

Цагаан будаа. Жижиг уургийн орон зайн бүтцийн диаграмм (нойр булчирхайн трипсин дарангуйлагч). Гол гинжин хэлхээний явцыг молекулын ерөнхий контурын дэвсгэр дээр дүрсэлсэн; - мушгиа, судал, гинжин хэлхээний хурц эргэлт (t) ба цистеины гүүр (- - -) зэргийг онцлон тэмдэглэв. Уураг өөрөө нугалж байдаг тул зөвхөн уургийн анхдагч бүтцээс л энэ бүхнийг урьдчилан таамаглаж болно. Хажуугийн бүлгүүдийг энд харуулаагүй боловч зарчмын хувьд тэдний орон зай дахь байршлыг урьдчилан таамаглах боломжтой.

дагуу орчин үеийн санаанууд, нугалах үйл явц нь шаталсан шинж чанартай байдаг: нэгдүгээрт, хоёрдогч бүтцийн элементүүд нь маш хурдан (миллисекундээр) үүсдэг бөгөөд илүү төвөгтэй архитектурын хэв маягийг бий болгох "үр" болж өгдөг (1-р шат). Хоёрдахь үе шат (мөн маш хурдан явагддаг) нь хоёрдогч бүтцийн зарим элементүүдийн супер хоёрдогч бүтэц үүсэхтэй холбоотой өвөрмөц холбоо юм (энэ нь хэд хэдэн a-спираль, хэд хэдэн b-гинж, эсвэл эдгээр элементүүдийн холимог холбоодын хослол байж болно). .

Хоёр ба түүнээс дээш домэйноос бүрдэх уургийн уугуул бүтцийг бий болгох нь нэмэлт үе шат - домэйнуудын хооронд тодорхой холбоо тогтоох замаар төвөгтэй байдаг. Уургийн олигомер хэлбэр нь функциональ идэвхтэй (өөрөөр хэлбэл хэд хэдэн полипептидийн гинжээс бүрдэх бөгөөд тэдгээр нь нугалж дууссаны дараа дэд нэгжийг үүсгэдэг) нөхцөл байдал улам бүр төвөгтэй болдог. Эдгээр тохиолдолд өөр нэг үе шат нэмэгддэг - дэд хэсгүүдийн хооронд холбоо тогтоох.

"Хайлсан бөмбөрцөг" -ийг уугуул уураг болгон хувиргах үе шат нь хамгийн удаан бөгөөд бүх үйл явцын хурдыг хязгаарладаг. Энэ нь уугуул конформацийг тогтворжуулах тодорхой харилцан үйлчлэлийн "оновчтой багц" бий болгох нь харьцангуй удаан явагддаг бүтцийн өөрчлөлт хийх хэрэгцээтэй холбоотой юм. Эдгээрт пролиний үлдэгдэлээс өмнөх пептидийн бондын цис-транс изомержилт орно. Транс конформаци нь илүү тогтвортой байдаг тул шинээр нийлэгжсэн полипептидийн гинжин хэлхээнд давамгайлдаг. Гэсэн хэдий ч уугуул уургийн бүтцийг бий болгохын тулд пролины үлдэгдэлээс үүссэн бондын 7 орчим хувь нь цис конформацид изомержих шаардлагатай. Энэ урвал нь гинжийг 1800 эргүүлэхэд хүргэдэг C-N холболтууд, маш удаан байна. In vivo, энэ нь тусгай фермент - пептидил-пролил-цис/транс-изомеразын үйл ажиллагааны улмаас хурдасдаг.

Хоёр дахь фермент нь нугалах процессыг хурдасгадаг бөгөөд дисульфидын холбоо үүсэх, изомержих процессыг хурдасгадаг. Энэ нь эндоплазмын торлог бүрхэвчийн хөндийд байрладаг бөгөөд дисульфидын гүүр (жишээлбэл, инсулин, рибонуклеаза, иммуноглобулин) агуулсан эсүүдээс ялгардаг уургийн нугалахад тусалдаг. Цагаан будаа. 3-т энэ ферментийн уургийн бүтцийг тогтворжуулдаг дисульфидын холбоо үүсэх, "буруу" S-S гүүрийг таслахад гүйцэтгэх үүргийг тайлбарлав.

Уургийн хоёрдогч бүтэц. Юуны өмнө бид ердийн хоёрдогч бүтцийн талаар ярих болно - a-helices ба b-бүтц.

Бөмбөрцөг хэлбэртэй a ба b бүтцийн зохион байгуулалт нь уургийн гуравдагч бүтцийг тодорхойлдог. Эдгээр хоёрдогч бүтэц нь үндсэн гинжин хэлхээний тодорхой, үечилсэн хэлбэрүүдээр ялгагдана - хажуугийн бүлгүүдийн олон төрлийн конформацитай.

Зураг .. Полипептидийн гинжин хэлхээний хоёрдогч бүтэц (a-helix ба b-sheet strand) ба уургийн бөмбөрцөгийн гуравдагч бүтэц.

Спиральуудаас эхэлье. Тэд баруун эсвэл зүүн байж болно, өөр өөр үе шаттай байж болно. Баруун (R) спираль нь цагийн зүүний эсрэг муруйлтаар бидэнд ирдэг (энэ нь тригонометрийн эерэг өнцөгтэй тохирч байна); зүүн (L) - сумны чиглэлд эргэлддэг.

Полипептидийн гинжин хэлхээний хамгийн чухал спиральууд нь устөрөгчийн холбоогоор холбогддог бөгөөд полипептидийн сээр нурууны C=O бүлгүүд нь гинжин хэлхээний С төгсгөл рүү хол орших бүлгүүдтэй холбогддог. H-N бүлгүүд. Зарчмын хувьд дараахь H-холбогдсон мушгиа боломжтой: 27, 310, 413 (ихэвчлэн a гэж нэрлэдэг) ба 516 (мөн p гэж нэрлэдэг). Энд нэрний "27" - "2" нь гинжин хэлхээний 2-р үлдэгдэлтэй холбоог илэрхийлдэг бөгөөд "7" нь цагираг дахь атомуудын тоо юм (O......H-N-C"-Ca-N-C") энэ бондоор хаагдсан. Бусад спиральуудын нэр дээрх тоонууд ижил утгатай.

Цагаан будаа. Устөрөгчийн холбоо (тэдгээрийг сумаар харуулсан), янз бүрийн мушгиа хэлбэрийн шинж чанар.
Эдгээр спираль бүтцийн аль нь уурагт давамгайлах вэ? а - мушгиа. Яагаад? Энэ асуултын хариултыг Рамачандран газрын зурагт ердийн амин хүчлийн үлдэгдэл болох аланиныг өгсөн бөгөөд энэ нь үе үе давтагдах нь зурагт үзүүлсэн устөрөгчийн холбоо үүсэхэд хүргэдэг конформацуудыг харуулж байна.

Цагаан будаа. Амин хүчлийн үлдэгдлийн зөвшөөрөгдөх ба хориглосон конформацийн зургийн дэвсгэр дээр янз бүрийн хоёрдогч бүтцийн конформаци. 27R, 27L: баруун ба зүүн спираль 27; 310R, 310L: баруун ба зүүн спираль 310; R, L - баруун ба зүүн -мушгиа; R, L - баруун ба зүүн -мушгиа.  - -бүтэц (дэлгэрэнгүйг Зураг 7-8б-аас үзнэ үү). P - Poly(Pro)II мушгиа. - аланин (Ала) -д зөвшөөрөгдсөн конформаци; - зөвхөн гликиний хувьд зөвшөөрөгдсөн талбайнууд, харин аланин болон бусад үлдэгдэлд орохгүй; - бүх үлдэгдлийг хориглосон газар.  ба  нь уургийн гинжин хэлхээний дотоод эргэлтийн өнцөг юм.

Зөвхөн R (-баруун) мушгиа нь аланин (мөн бусад бүх үлдэгдлийн хувьд) зөвшөөрөгдсөн бүсэд хангалттай гүнд оршдог болохыг харж болно. Бусад мушгиа нь конформацийн стресс аль хэдийн нэмэгдэж байгаа энэ бүсийн ирмэг дээр (жишээлбэл, зүүн гарт мушгиа L эсвэл баруун гарт мушгиа 310) эсвэл зөвхөн глицин хүрэх боломжтой бүсэд байрладаг. Тиймээс энэ нь дүрмээр илүү тогтвортой байх ёстой зөв -геликс бөгөөд уургийн хувьд давамгайлах ёстой гэж найдаж болно - энэ нь ажиглагдаж байна. Баруун α-спиральд бүх атомууд оновчтой савлагдсан: нягт, гэхдээ хурцадмал байдалгүйгээр; Тиймээс уурагуудад ийм мушгиа олон байдаг нь гайхмаар зүйл биш бөгөөд фибрилляр уураг нь асар том урттай бөгөөд олон зуун амин хүчлийн үлдэгдлийг агуулдаг.

80-аад оны дунд үеэс эхэлсэн шинэ эрин үе in vivo уургийн нугалах зохицуулалтын механизмыг судлахад. Эсэд уургийн тусгай ангилал байдаг бөгөөд тэдгээрийн гол үүрэг нь полипептидийн гинжийг уугуул бүтцэд зөв нугалах явдал юм. Эдгээр уургууд нь полипептидийн гинжин хэлхээний задарсан эсвэл хэсэгчлэн задарсан конформацид холбогдож, түүнийг "андуурч" буруу бүтэц үүсгэхээс сэргийлдэг. Тэд хэсэгчлэн задарсан уургийг хадгалж, янз бүрийн дэд эсийн формацид шилжүүлэхийг хөнгөвчлөхөөс гадна үр дүнтэй нугалах нөхцлийг бүрдүүлдэг. Эдгээр уурагуудыг "молекулын шаперонууд" гэж нэрлэдэг бөгөөд энэ нь тэдний үйл ажиллагааг дүрслэн харуулдаг. Англи үг chaperone гэдэг нь "захирагч" гэсэн үгтэй ойролцоо утгатай).

Уургийн молекул нь үндсэн, хоёрдогч, гуравдагч, дөрөвдөгч гэсэн дөрвөн төрлийн бүтцийн зохион байгуулалттай байдаг.

Анхдагч бүтэц

Шугаман бүтэц нь полипептидийн гинжин хэлхээнд агуулагдах амин хүчлийн үлдэгдлүүдийн генетикийн хувьд нарийн тодорхойлогдсон дараалал юм. Харилцааны үндсэн төрөл нь пептид (пептидийн холбоо үүсэх механизм ба шинж чанарыг дээр дурдсан болно).

Полипептидийн гинж нь мэдэгдэхүйц уян хатан чанартай бөгөөд үүний үр дүнд гинжин харилцан үйлчлэлийн хүрээнд тодорхой орон зайн бүтцийг (конформац) олж авдаг.

Уургийн хувьд пептидийн гинжин хэлхээний конформацийн хоёр түвшин байдаг - хоёрдогч ба гуравдагч бүтэц.

Уургийн хоёрдогч бүтэц

Энэ нь нэг полипептидийн гинж эсвэл зэргэлдээх гинжний пептидийн бүлгийн атомуудын хооронд устөрөгчийн холбоо үүссэний улмаас полипептидийн гинжийг эмх цэгцтэй бүтэц болгон зохион байгуулах явдал юм.

Хоёрдогч бүтэц үүсэх явцад пептидийн бүлгүүдийн хүчилтөрөгч ба устөрөгчийн атомуудын хооронд устөрөгчийн холбоо үүсдэг.

Тохиргооны дагуу хоёрдогч бүтэц нь хоёр төрөлд хуваагдана.

мушгиа (α-мушгиа)

давхаргатай (β-бүтэц ба хөндлөн β-хэлбэр).

α-геликс ердийн спираль шиг харагдаж байна. Энэ нь нэг полипептидийн гинжин хэлхээний интерпептидийн устөрөгчийн холбооноос болж үүсдэг (Зураг 1).

Цагаан будаа. 1. α-геликс үүсэх схем

α-геликсийн үндсэн шинж чанарууд:

- эхний болон дөрөв дэх амин хүчлийн үлдэгдэл бүрийн пептидийн бүлгүүдийн хооронд устөрөгчийн холбоо үүсдэг;

– мушгиа нь тогтмол, нэг эргэлтэнд 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэлтэй;

– амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалууд α-геликс үүсэхэд оролцдоггүй;

- бүх пептидийн бүлгүүд устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог бөгөөд энэ нь α-геликсийн хамгийн тогтвортой байдлыг тодорхойлдог;

- пептидийн бүлгүүдийн бүх хүчилтөрөгч ба устөрөгчийн атомууд устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог тул энэ нь α-спираль хэсгүүдийн гидрофилик чанар буурахад хүргэдэг;

- α-геликс нь аяндаа үүсдэг бөгөөд хамгийн бага чөлөөт энергитэй тохирч байгаа полипептидийн гинжин хэлхээний хамгийн тогтвортой хэлбэр юм;

- пролин ба гидроксипролин нь α-геликс үүсэхээс сэргийлдэг - тэдгээрийн байрладаг газруудад α-геликсийн тогтмол байдал алдагдаж, полипептидийн гинж нь секундын дотор баригдахгүй тул амархан нугалж (тасдаг) устөрөгчийн холбоо (Зураг 2).

Цагаан будаа. 2. α-геликсийн тогтмол байдлыг зөрчих

Пептидийн холбоо үүсэх үед пролиний α-имино бүлгийн азотын атом нь устөрөгчийн атомгүйгээр үлддэг тул устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцох боломжгүй юм. Коллагены полипептидийн гинжин хэлхээнд пролин ба гидроксипролин их хэмжээгээр агуулагддаг (энгийн уургийн ангиллыг харна уу - коллаген).

α-геликсийн өндөр давтамж нь миоглобин ба глобин (гемоглобины нэг хэсэг болох уураг) шинж чанартай байдаг. Дундаж бөмбөрцөг хэлбэртэй(дугуй эсвэл эллипсоид) уургууд байдаг спиральжилтын зэрэг 60-70%. Спираль хэсгүүд нь эмх замбараагүй орооцолдолд оршдог. Уургийн денатурацийн үр дүнд спираль → ороомгийн шилжилт нэмэгддэг. Спиральжуулах зориулалттай(α-геликс үүсэх) нөлөөполипептидийн гинжин хэлхээний нэг хэсэг болох амин хүчлийн радикалууд, жишээлбэл, глютамины хүчлийн радикалуудын сөрөг цэнэгтэй бүлгүүд нь хоорондоо ойрхон байрладаг бөгөөд тэдгээр нь α-геликс (ороомог үүсдэг) ​​үүсэхээс сэргийлж, хамгаалдаг. Үүнтэй ижил шалтгаанаар радикалуудад эерэг цэнэгтэй функциональ бүлгүүдтэй ойрхон байрладаг аргинин ба лизин нь α-геликс үүсэхээс сэргийлдэг (жишээ нь протамин ба гистонуудыг үзнэ үү).

Их хэмжээний амин хүчлийн радикалууд (жишээлбэл, серин, треонин, лейцин радикалууд) нь α-геликс үүсэхээс сэргийлдэг.

Тиймээс уураг дахь α-геликийн агууламж өөр өөр байдаг.

β-бүтэц (давхаргасан атираат) - полипептидийн гинжин хэлхээний бага зэрэг муруй хэлбэртэй бөгөөд нэг полипептидийн гинж эсвэл зэргэлдээх полипептидийн гинжин хэлхээний салангид хэсгүүдийн доторх интерпептидийн устөрөгчийн бондын тусламжтайгаар үүсдэг. Хоёр төрлийн β-бүтэц байдаг:

– рууross-β-хэлбэр(богино β-бүтэц) - уургийн нэг полипептидийн гинжин хэлхээнээс үүссэн хязгаарлагдмал давхаргат бүс нутгийг төлөөлдөг (Зураг 3).

Цагаан будаа. 3. Уургийн молекулын хөндлөн β хэлбэр

Ихэнх бөмбөрцөг уургууд нь богино β-бүтэцүүд (давхаргасан бүсүүд) багтдаг. Тэдний найрлагыг дараах байдлаар танилцуулж болно: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).

– бүрэн β бүтэц. Энэ төрөл нь уртасгасан хэлбэр бүхий бүхэл бүтэн полипептидийн гинжин хэлхээний шинж чанар бөгөөд тэдгээрийн хоорондын пептид устөрөгчийн холбоогоор бэхлэгддэг. зэргэлдээ Зэрэгцэээсвэл эсрэг параллельполипептидийн гинж (Зураг 4).

Цагаан будаа. 4. Бүрэн β-бүтэц

Эсрэг параллель байгууламжид холболтууд нь параллельтай харьцуулахад илүү тогтвортой байдаг.

Тогтмол β-бүтэцтэй уургууд нь илүү хүчтэй бөгөөд ходоод гэдэсний замд муу эсвэл огт шингэдэггүй.

Хоёрдогч бүтэц (α-геликс эсвэл β-бүтэц) үүсэх нь полипептидийн гинжин хэлхээнд (өөрөөр хэлбэл уургийн анхдагч бүтэц) амин хүчлийн үлдэгдлийн дарааллаар тодорхойлогддог тул генетикийн хувьд тодорхойлогддог. Метионин, валин, изолейцин, аспарагины хүчил зэрэг амин хүчлүүд нь β-бүтэц үүсэхийг дэмждэг.

Бүрэн β бүтэцтэй уургууд байдаг фибрилляр(утас шиг) хэлбэр. Бүрэн β-бүтэц нь тулгуур эдүүдийн уураг (шөрмөс, арьс, яс, мөгөөрс гэх мэт), кератинд (үс, ноосны уураг) агуулагддаг (тус бүрийн уургийн шинж чанарыг "Хүнсний уураг" хэсгээс үзнэ үү. түүхий эд").

Гэсэн хэдий ч бүх фибрилляр уураг нь зөвхөн β бүтэцтэй байдаггүй. Жишээлбэл, α-кератин ба парамиозин (нялцгай биетний бөглөрөх булчингийн уураг), тропомиозин (араг ясны булчингийн уураг) нь фибрилляр уураг бөгөөд тэдгээрийн хоёрдогч бүтэц нь α-геликс юм.

Уургийн хоёрдогч бүтэцЭнэ нь пептидийн бүлгүүд хоорондоо харилцан үйлчилж устөрөгчийн холбоо үүсгэдэг илүү нягт бүтэцтэй полипептидийн гинжийг нугалах арга юм.

Хоёрдогч бүтэц үүсэх нь пептид нь пептидийн бүлгүүдийн хоорондох хамгийн олон тооны холбоо бүхий конформацийг хүлээн авах хүслээс үүдэлтэй юм. Хоёрдогч бүтцийн төрөл нь пептидийн бондын тогтвортой байдал, төв нүүрстөрөгчийн атом ба пептидийн бүлгийн нүүрстөрөгчийн хоорондох холбооны хөдөлгөөн, амин хүчлийн радикалын хэмжээ зэргээс хамаарна. Энэ бүхэн нь амин хүчлийн дараалалтай нийлж, дараа нь хатуу тодорхойлсон уургийн тохиргоонд хүргэнэ.

Хоёрдогч бүтцийн хоёр боломжит хувилбар байдаг: "олс" хэлбэрээр - α-спираль(α-бүтэц), мөн "баян хуур" хэлбэрээр - β-атираат давхарга(β-бүтэц). Нэг уургийн хувьд дүрмээр бол хоёр бүтэц нь нэгэн зэрэг байдаг боловч өөр өөр харьцаатай байдаг. Бөмбөрцөг уургийн хувьд α-геликс, фибрилляр уурагт β-бүтэц давамгайлдаг.

Хоёрдогч бүтэц бий болсон зөвхөн устөрөгчийн бондын оролцоотойгоорпептидийн бүлгүүдийн хооронд: нэг бүлгийн хүчилтөрөгчийн атом нь хоёрдугаар бүлгийн устөрөгчийн атомтай урвалд ордог, үүнтэй зэрэгцэн хоёр дахь пептидийн бүлгийн хүчилтөрөгч нь гурав дахь бүлгийн устөрөгчтэй холбогддог.

α-геликс

Энэ бүтэц нь баруун гарт спираль, үүссэн устөрөгчхоорондын холболтууд пептидийн бүлгүүд 1 ба 4, 4 ба 7, 7 ба 10 гэх мэт амин хүчлийн үлдэгдэл.

Спираль үүсэхээс сэргийлнэ пролинба гидроксипролин нь мөчлөгийн бүтцийн улмаас гинжин хэлхээний "хагарал", түүний албадан гулзайлтын, жишээлбэл, коллаген зэрэгт хүргэдэг.

Спираль эргэлтийн өндөр нь 0.54 нм бөгөөд 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэлтэй, 5 бүтэн эргэлт нь 18 амин хүчилтэй тохирч, 2.7 нм эзэлдэг.

β-атираат давхарга

Энэ суулгах аргад уургийн молекул"могой" шиг худал, гинжин хэлхээний алслагдсан хэсгүүд хоорондоо ойрхон байдаг. Үүний үр дүнд уургийн гинжин хэлхээний өмнө нь устгагдсан амин хүчлүүдийн пептидийн бүлгүүд устөрөгчийн холбоог ашиглан харилцан үйлчлэх боломжтой болсон.